Альбумин глобулин коллаген фибриноген

Содержание

Альбумины: Глобулины: Фибриноген

— преальбумин;

α₁-глобулины: α₂-глобулины: β-глобулины: γ-глобулины:

— α₁-антитрипсин; — α₂-макроглобулин; — трансферрин; — иммуноглобу-

— α₁-антихимотрипсин; — гаптоглобин; — пре- β- и β- лины М, G, A,

— α₁-кислый гликопротеин -липопротеины (ЛПВП); липопротеины E, D;

(орозомукоид); — церулоплазмин; (ЛПНП и ЛПОНП); — лизоцим;

— α-фетопротеин; — протромбин; — С₃ и С₄-компоненты — СРБ.

— витамин-D- — компоненты комплемента. комплемента;

Преальбумин — Концентрация его в плазме крови составляет около 0,25 г/л, одной из важнейших функций преальбумина является связывание его с тироксином и витамин-А-связывающим белком.

Ретинолсвязывающий белок — (витамин-А-транспортирующий белок) В крови он может находиться в связанной с витамином А и свободной формах. Каждая молекула белка может связаться лишь с одной молекулой ретинола. Концентрация его в плазме крови у мужчин составляет 47 мг/л, у женщин 42 мг/л (значительно повышается с возрастом).

Ретинолсвязывающий белок синтезируется в печени и поступает в кровь в форме

Альбумин — Альбумин является наиболее хорошо растворимым белком плазмы крови, что объясняется наличием большого количества ионизированных групп на поверхности молекулы. Колебания значений изоэлектрической точки в первую очередь обусловлены количеством жирных кислот, связанных с молекулами альбумина. В отличие от других белков плазмы крови в состав альбумина не входят углеводы. В составе молекулы альбумина имеется 17 дисульфидных мостиков, вследствие чего он может образовывать димеры и полимеры, сшитые с их помощью. Одной из основных особенностей молекулы альбумина является способность связывать большое число различных соединений. Среди них жирные кислоты, стероиды, билирубин, гемин, органические красители, лекарственные препараты (салицилаты, сульфаниламидные препараты, барбитураты, антибиотики), ионы кальция, меди и т.д.

В организме альбумин выполняет 3 основные функции:

— регулятора коллоидно-осмотического давления плазмы;

— белкового резерва организма.

Альбумин синтезируется в печени со скоростью 10-12 г/сут. Во внутрисосудистом русле обычно находится около 120 г альбумина, во внесосудистом — 180 г. За сутки разрушается около 10-12 г альбумина, причем до 20% в желудочно-кишечном тракте.

α₁-Антитрипсин( α₁— ингибитор протеаз, α₁— гликопротеин) Концентрация в плазме крови — 0,78-2,5 г/л, что выше уровня всех белковых ингибиторов плазмы.

α₁— Антитрипсин обладает широким спектром ингибирующего действия на многие протеазы, однако наиболее специфическим является его влияние на нейтрофильную эластазу. Механизм ингибирования α₁— антитрипсина заключается в образовании прочного комплекса с сериновой протеазой. Ингибитор атакуется протеазой как субстрат.

α₁-Антихимотрипсин — Он специфически связывается с химотрипсином, ингибирует активность лейкоцитарного катепсина G. Концентрация белка в плазме составляет 480-500 мг/л. α₁— Антихимотрипсин является одним из наиболее важных белков острой фазы. Уровень его резко повышается при воспалении. Он быстро образует комплекс с химотрипсиноподобными протеазами. Особое значение придается этому белку в регуляции воспалительных реакций, разрушении протеогликановых комплексов соединительной ткани и превращении ангиотензина II.

α₁-Кислый гликопротеин (орозомукоид) — Концентрация его в плазме крови составляет 0,2-0,4 г/л. α₁— Кислый гликопротеин относится к острофазовым белкам, его концентрация увеличивается при многих заболеваниях: опухолях, воспалительных поражениях органов, нарушениях функций желез внутренней секреции. Снижение уровня белка наблюдается при поражениях печени.

α -Фетопротеин — У взрослого человека концентрация α -фетопротеина в плазме крови составляет 1,5-16,5 мкг/л. Функция его в настоящее время окончательно не выяснена. Он может частично возмещать недостаток альбумина, способен связывать эстрогены.

Витамин-D-связывающий белок — Концентрация его в плазме крови у мужчин составляет 0,56 7+ 00,02 г/л, у женщин — 0,50 7+ 00,04 г/л. При электрофорезе в полиакриламидном геле белок дает два иммунологически идентичных компонента. Одна из форм связана с витамином D, другая свободна. Местом синтеза данного белка является печень.

Тироксинсвязывающий глобулин — Основной функцией тироксинсвязывающего глобулина является транспорт тироксина. Сродство белка к трийодтиронину выражено в меньшей степени.

α₁— Микроглобулин — Предполагают, что α₁— микроглобулин является одним из мембранных белков лимфоцитов. Синтезируется белок в печени. Функция его в настоящее время окончательно не установлена.

α₂— Макроглобулин — α₂— Макроглобулин обладает достаточно широким спектром ингибирующего действия на пептидазы всех типов. Взаимодействуя с ними, он образует прочные ковалентные комплексы, которые не в состоянии катализировать гидролиз больших молекул, но могут гидролитически расщеплять небольшие субстраты. α₂— Макроглобулин соединяется с аминотрансферазами, белковыми гормонами, пептидами. Взаимодействуя с мембранами эндотелия сосудов, он защищает их от действия протеолитических ферментов.

Церулоплазмин — Установлено, что церулоплазмин катализирует окисление кислородом различных полифенолов, ароматических полиаминов и других веществ. Церулоплазмин связывает 90-95% всей меди плазмы крови. Местом синтеза церулоплазмина является печень. Уровень белка меняется при многих заболеваниях.

Гаптоглобин— гликопротеин плазмы крови, специфически связывающий гемоглобин. Различают 3 основные формы гаптоглобина: 1-1, 2-1 и 2-2. Первая форма представляет собой мономер, две другие полимеры. При взаимодействии с гемоглобином одна молекула гаптоглобина связывает одну молекулу гемоглобина. Гаптоглобин синтезируется в печени. Концентрация в плазме крови у взрослого человека составляет 0,34-2,15 г/л.

Трансферрин — β-гликопротеин плазмы крови Нормальное содержание в плазме крови -1,8-3,8 г/л. Считают, что трансферрин состоит из двух одинаковых доменов, каждый из которых связывает по одному атому железа, в молекуле трансферрина присутствует трехвалентное железо, однако более легко с ним связывается железо в двухвалентной форме, которое, окисляясь, превращается в трехвалентное. С трансферрином также может связываться большое число других металлов: Cu 2+ , Zn 2+ , Cr 3+ , Co 3+ , Mn 3+ , Cd 3+ . У человека описано более 20 генетических вариантов трансферрина, различающихся по аминокислотному составу. Наиболее часто встречающаяся форма — трансферрин С. Группу белков с меньшей электрофоретической подвижностью обозначили как трансферрины D, с большей — трансферрины В. Функциональная активность всех известных трансферринов одинакова. Основным местом синтеза трансферрина является печень.

Гемопексин (гемсвязывающий β-глобулин) — β-гликопротеин концентрация гемопексина в плазме крови составляет

0,85 г/л. Синтезируется гемопексин в печени. Основной его функцией является связывание и транспорт гема, который в настоящее время рассматривают как индуктор синтеза гемопексина. Каждая молекула гемопексина связывает одну молекулу гема. В составе такого комлекса гем транспортируется в печень.

Транскортин — специфический гликопротеин плазмы крови, связывающий кортикостероидные гормоны. Концентрация в плазме крови

0,03 г/л. Содержание транскортина в плазме крови увеличивается в период беременности, а также после введения эстрогенов. В физиологических условиях 92-97% всех стероидных гормонов связано с белками. В такой форме они не проявляют своей активности, поэтому транспортные белки могут рассматриваться как факторы, поддерживающие уровень свободных активных форм гормонов в крови, с которыми находятся в равновесии связанные формы.

β₂-Микроглобулин — β₂-микроглобулин обнаружен на поверхности лимфоцитов, функция его в настоящее время окончательно не установлена.

Концентрация β₂-микроглобулина в сыворотке крови повышается при лимфогрануломатозе, неходжкинских лимфомах, хроническом лимфолейкозе, множественной лимфоме. Снижение содержания белка в сыворотке крови наблюдается при повреждении почечных канальцев. При остром лейкозе и лимфоме с вовлечением ЦНС отмечается повышение уровеня β₂-микроглобулина в цереброспинальной жидкости.

С-реактивный белок (СРБ) — белок, получивший свое название в результате способности вступать в реакцию преципитации с С-полисахаридом пневмококков. Синтезируется СРБ в печени. В норме его концентрация в плазме крови не превышает 8 мг/л. СРБ является компонентом неспецифического иммунного ответа, который встречается на ранних стадиях после проникновения антигена в организм и действует, благодаря стимуляции фагоцитоза. Кроме того, СРБ способствует удалению эндогенных веществ, образующихся в результате разрушения клеток. Присоединенный к мембранам микроорганизмов и поврежденным клеткам СРБ активирует каскад системы комплемента по классическому пути. СРБ также взаимодействует с Fc фрагментами иммуноглобулинов, связанных с лимфоцитами. Он способен активировать тромбоциты. По-видимому, основное значение СРБ заключается в распознавании потенциально токсических веществ, образующихся при распаде собственных клеток организма, связывании их с последующей детоксикацией и удалением из крови.

Иммуноглобулины — гликопротеины плазмы крови, образующиеся в ответ на введение в организм чужеродных веществ. Все иммуноглобулины принято подразделять на 5 классов: IgG, IgM, IgA, IgE и IgD. Они синтезируются иммунокомпетентными клетками лимфоидных органов и различаются по молекулярной массе, константе седиментации, электрофоретической подвижности, содержанию углеводов, иммунологической активности. Общим для иммуноглобулинов является принцип организации пространственной структуры белковой молекулы, которая состоит из 4 полипептидных цепей: двух легких — L-цепи и двух тяжелых — Н-цепи. L-цепь иммуноглобулинов имеет молекулярную массу 22,5 кДа и состоит из 214 аминокислотных остатков. Н-цепь иммуноглобулинов может быть представлена 5 типами, которые различаются своим аминокислотным составом, последовательностью аминокислот, антигенными свойствами. Именно тяжелые цепи определяют класс иммуноглобулинов и их подклассы.

Иммуноглобулины G — основные антитела плазмы крови. На их долю приходится 70-75% всех иммуноглобулинов. Молекулярная масса IgG составляет 150-160 кДа. В настоящее время различают 4 подкласса IgG: IgG ₁, IgG ₂, IgG ₃ и IgG ₄.

Иммуноглобулины А — класс антител, преобладающих в секретах желез слизистых оболочек. Около 40% всех IgA находится в крови. Молекулы данного класса иммуноглобулинов, как правило, образуют полимерные структуры.

IgA активируют систему комплемента по альтернативному пути. Они участвуют в образовании ревматоидных факторов, соединяются с альбуминами, гликопротеинами, взаимодействуют только с нейтрофилами, не дают реакции пассивной кожной анафилаксии и не переносятся через плаценту и стенку кишечника.

Иммуноглобулины М — белки, представляющие собой пентамеры с молекулярной массой каждой субъединицы по 185 кДа. Общая молекулярная масса молекулы IgM составляет 900 кДа. Скорость синтеза данного класса иммуноглобулинов составляет 22 мг/кг/сут, содержание в плазме крови — 0,5-1,5 г/л, время полураспада — 5 суток.

IgM обнаруживаются на ранних стадиях иммунного ответа на введение корпускулярных антигенов. Важнейшей их эффекторной функцией является активирование системы комплемента по классическому пути.

Иммуноглобулины D — белки, находящиеся главным образом в плазме крови. Их молекула состоит из двух идентичных L-цепей и двух Н-цепей c молекулярной массой 70 кДа. Синтезируются IgM со скоростью 0,4 мг/кг/сут, период их полураспада составляет около 3 суток, содержание в плазме крови — 0,03-0,05 г/л. IgM чувствительны к протеолизу, участвуют в активировании системы комплемента по альтернативному пути. Иммуноглобулины Е — белки, которые входят в состав плазмы крови, а также секретов слизистых желез. Они состоят из двух легких и двух тяжелых цепей. Синтезируются IgE со скоростью 0,02 мг/кг/сут, период их полураспада составляет 2,4 суток, содержание в плазме крови — 0,01-0,04 г/л. IgE не проходят через плаценту и кишечник. Они участвуют в активации системы комплемента по альтернативному пути. IgE могут присоединяться к лимфоцитам, гомологичным тучным клеткам и базофилам. Они вызывают гиперсенсибилизацию анафилактического типа у различных животных.

источник

Белки плазмы крови. Альбумины, глобулины, фибриноген.

Белки плазмы состоят из альбуминов, глобулинов и фибриногена.

К альбуминам относятся белки с относительно малой молекулярной массой (около 70000 Да), их 4-5%; к глобулинам – крупномолекулярные белки (молекулярная масса до 450000 Да), количество их доходит до 3%. На долю глобулярного белка фибриногена (мол. масса 340000 Да) приходится 0,2–0,4%. С помощью метода электрофореза, основанного на неодинаковой скорости движения белков в электрическом поле, глобулины могут быть разделены на a1, a2, b и g-глобулины.

Функции белков плазмы крови весьма разнообразны:

1) они обеспечивают онкотическое давление крови, от которого в значительной степени зависит обмен воды и растворенных в ней веществ и газов между кровью и тканевой жидкостью;

2) обладая буферными свойствами, они регулируют pH крови;

3) оказывают влияние на вязкость крови и плазмы, что чрезвычайно важно для деятельности сердца и поддержания нормального уровня кровяного давления;

4) обеспечивают течение так называемого гуморального иммунитета, ибо являются антителами (иммуноглобулинами);

5) служат важным компонентом неспецифической резистентности организма, так как являются компонентами системы комплемента и других факторов защиты организма;

6) принимают участие в свертывании крови и способствуют образованию тромбоцитарной пробки при ранении кровеносных сосудов;

7) способствуют сохранению жидкого состояния крови, так как входят в состав противосвертывающих веществ, именуемых естественными антикоагулянтами;

8) способствуют растворению фибриновых сгустков и реканализации сосудов при образовании тромбов;

9) служат переносчиками ряда гормонов, липидов, минеральных веществ и др.;

10) обеспечивают процессы репарации, роста и развития различных клеток организма.

Приблизительно около 60% всех белков плазмы приходится на долю альбумина, не только играющего основную роль в поддержании онкотического давления крови, но и являющегося транспортером билирубина, уробилина, жирных кислот, солей желчных кислот, а также некоторых лекарственных веществ. Кроме того, альбумины являются основным резервом аминокислот, принимают участие в синтезе белков и таким образом осуществляют питательную функцию.

g-глобулины в организме человека и животных осуществляют, в основном, буферную и защитную функции. К этим соединениям относятся антитела (иммуноглобулины) и некоторые факторы свертывания крови.

источник

Альбумин глобулин коллаген фибриноген

Кровь человека состоит из форменных элементов, например, лейкоциты, тромбоциты, эритроциты, и жидкой части. Процентное содержание форменных элементов равно 45 %, а плазма крови занимает 55%.

Под плазмой крови необходимо понимать сложную биологическую среду, в ней содержится 7% белка, 92% воды, 1% углеводов, жиров и минеральных солей.

В данной статье мы более подробно рассмотрим белки плазмы.

Белками плазмы называют сложные высокомолекулярные азотсодержащие биологические соединения, которые состоят из 20 стандартных аминокислот.

Все белки разделяются на простые и сложные. Если говорить о простых, то они состоят из аминокислот:

В состав сложных белков помимо аминокислот входят и дополнительные соединения:

Фосфоропротеиды;
Нуклепротеиды;
Хромопротеиды;
Глюкопротеиды;
Липопротеиды.

Белки плазмы занимают особое место особое место в процессе свертываемости крови, защищают организм от попадания инородных белков, поддерживают гомеостаз.

Это важно! Белки плазмы принято различать по функциональным свойствам и строению. Определение их количественного и качественного строения производят с помощью специальных методов электрофореза, который основан на разной подвижности белка в электрическом поле (ультрацентрифугирование, иммуноэлектрофорез).

По подвижности при электрофорезе принято различать пять фракций белков, их можно условно подразделить на альбумины, α1, α2, β, и γ-глобулины.

Белки плазмы можно разделить несколько групп: альбумины и глобулины. К глобулиновой фракции относится фибриноген. В норме в плазме содержится: глобулины- 20−30 г/л, альбумины- 40−50 г/л, фибриноген- 2,4 г/л. Плазму крови, лишенную фибриногена, называют сывороткой.

В плазме общее количество белка колеблется в пределах 65−85 г/л, в сыворотке меньше на 2−4 г/л, по сравнению с плазмой из-за отсутствия фибриногена.

Если говорить о общем количестве белка, то оно бывает пониженное (гипопротеинемия) или повышенное (гиперпротеинемия).

Понижение количества белка (гипопротеинемия) может быть следствием:

нарушения его выработки (результат печеночной недостаточности на фоне гепатита, цирроза или дистрофии печени);
недостатка белка (длительное голодание, диета, нарушение работы ЖКТ);
его повышенной потери (результат острых и хронических кровотечений, злокачественных новообразований).

Гиперпротеинемия является следствием обезвоживания — результат перегрева организма, обширных ожогов, тяжелых травма, холеры, миеломной болезни.

Если говорить о белках плазмы, то они выполняют целое множество функций:

Одной из главных является поддержание осмотического давления (благодаря тому, что белки способны связывать воду и удерживать её в кровеносном русле).
Альбумины (транскортинтранстиретин, трансферрин) — выполняют важнейшую транспортную функцию.
Белки являются основным резервом аминокислот для человеческого организма;
Они также отвечают и за вязкость крови.

Главное место образования белков плазмы считается печень. В ней синтезируются альбумины и фибриноген. Если говорить о синтезе глобулинов, то они вырабатываются не только в печени, но и в лимфатических узлах, селезенке, костном мозгу, то есть в органах, которые относятся к ретикуло-эндотелиальной системе.

Это важно! Если человек здоров, то концентрация белков плазмы сохраняется на постоянном уровне. Но существует ряд случаев, когда их концентрация изменяется, это является результатом поражений органов, который принимают непосредственное участие в синтезе и катаболизме данных белков.

— преальбумин;

α₁-глобулины: α₂-глобулины: β-глобулины: γ-глобулины:

— α₁-антитрипсин; — α₂-макроглобулин; — трансферрин; — иммуноглобу-

— α₁-антихимотрипсин; — гаптоглобин; — пре- β- и β- лины М, G, A,

— α₁-кислый гликопротеин -липопротеины (ЛПВП); липопротеины E, D;

(орозомукоид); — церулоплазмин; (ЛПНП и ЛПОНП); — лизоцим;

— α-фетопротеин; — протромбин; — С₃ и С₄-компоненты — СРБ.

— витамин-D- — компоненты комплемента. комплемента;

Ретинолсвязывающий белок синтезируется в печени и поступает в кровь в форме

В организме альбумин выполняет 3 основные функции:

— регулятора коллоидно-осмотического давления плазмы;

— белкового резерва организма.

Белковую фракцию плазмы составляет несколько десятков различных белков. Большая величина молекул дает основание относить их к коллоидам. Присутствие коллоидов в плазме обусловливает ее вязкость.

общее количество белка в плазме крови в норме составляет 70-90 (60-80) г/л, его определяют с помощью биуретовой реакции. Количество общего белка в крови имеет диагностическое значение.

Повышение общего количества белка в плазме крови называется гиперпротеинемия, снижение – гипопротеинемия. Гиперпротеинемия возникает при дегидратации (относительная), травмах, ожогах, миеломной болезни (абсолютная). Гипопротеинемия наступает при спаде отеков (относительная), голодании, патологии печени, почек, кровопотере (абсолютная).

Кроме общего содержания белков в плазме крови также определяют содержание отдельных групп белков или даже индивидуальных белков. Для этого их разделяют с помощью электроэлектрофореза.

Электрофорез – это метод, при котором вещества с различным зарядом и массой, разделяются в постоянном электрическом поле. Электрофорез проводят на различных носителях, при этом получают разное количество фракций. При электрофорезе на бумаге белки плазмы крови дают 5 фракций: альбумины, α₁-глобулины, α₂-глобулины, β-глобулины и γ-глобулины. При электрофорезе на агаровом геле получается 7-8 фракций, на крахмальном геле – 16-17 фракций. Больше всего фракций – более 30, дает иммуноэлектрофорез.

Белки плазмы различают по строению и функциональным свойствам. Их количественное и качественное определение производят специальными методами электрофореза, основанного на различной подвижности белков в электрическом поле, ультрацентрифугирования, иммуноэлектрофореза, при котором в электрическом поле передвигаются целые комплексы связанных со специфическими антителами молекул. В плазме крови человека содержится примерно 200—300 г белка. Белки плазмы делят на две основные группы: альбумины и глобулины. В глобулиновую фракцию входит фибриноген.

Альбумины. Альбумины составляют около 60% белков плазмы. Их высокая концентрация, большая подвижность при относительно небольших размерах молекулы, определяют онкотическое давление плазмы. Большая общая поверхность мелких молекул альбумина играет существенную роль в транспорте кровью различных веществ, таких как билирубин, соли тяжелых металлов жирные кислоты, фармакологические препараты (сульфаниламиды, антибиотики и др.). Известно, что, например, одна молекула альбумина может одновременно связать 25—50 молекул билирубина.

Глобулины. Эту группу белков электрофоретически, по показателям подвижности, разделяют на несколько фракций: α₁—, α₂—, β₃— и γ—глобулины. С помощью иммуноэлектрофореза эти фракции подразделяют на мелкие субфракции более однородных белков. Так, во фракции α₁—глобулиновимеются белки, простетической группой которых являются углеводы. Эти белки называются гликопротеинами. В составе гликопротеинов циркулирует около 60% всей глюкозы плазмы. Еще одна группа — мукопротеины — содержит мукополисахариды, фракцию аз составляет медьсодержащий белок церулоплазмин, в котором на каждую белковую молекулу приходится восемь атомов меди. Таким образом связывается около 90% всей содержащейся в плазме меди. В плазме имеются еще тироксинсвязывающий и другие белки.

β—глобулины. участвуют в транспорте фосфолипидов, холестерина, стероидных гормонов, металлических катионов. Они удерживают в растворе около 75% всех липидов плазмы. Металлсодержащий белок трансферрин осуществляет перенос железа кровью. Каждая молекула трансферрина несет два атома железа.

γ—глобулины характеризуются самой низкой электрофоретической подвижностью. В эту фракцию белков входят различные антитела, защищающие организм от вторжения вирусов и бактерий. Количество этой фракции возрастает при иммунизации животных. К γ—глобулинам относятся также агглютинины крови.

Фибриноген занимает промежуточное положение между фракциями β— и γ—глобулинов. Этот белок образуется в клетках печени и ретикулоэндотелиальной системы; обладает свойством становиться нерастворимым в определенных условиях (под воздействием тромбина), принимать при этом волокнистую структуру, переходя в фибрин. Содержание фибриногена в плазме крови составляет всего 0,3%, но именно его переходом в фибрин обусловливается свертывание крови и превращение ее в течение нескольких минут в плотный сгусток. Сыворотка крови по своему составу отличается от плазмы только отсутствием фибриногена.

Альбумины и фибриноген образуются в печени, глобулины в печени красном костном мозгу, селезенке, лимфатических узлах. При нормальном питании в организме человека за 1 сут вырабатывается около 17 г альбумина и

5 г глобулина. Период полураспада альбумина составляет 10—15 сут глобулина — 5 сут.

Белки плазмы вместе с электролитами являются ее функциональными элементами. С их помощью в значительной степени осуществляется транспорт веществ из крови к тканям. К числу транспортируемых компонентов относятся питательные вещества, витамины, микроэлементы, гормоны, ферменты а также конечные продукты обмена веществ.

Из питательных веществ самую большую часть составляют липиды. Их концентрация колеблется в широком диапазоне, но максимальное содержание отмечается после приема жирной пищи. На относительно постоянном уровне удерживаются переносимая плазмой глюкоза (44,4—66,6 ммоль/л) и аминокислотные остатки (4 мг%). Витамины могут переноситься либо в связанному белками, либо в свободном виде. Их уровень в плазме также подвержен колебаниям и зависит не только от их содержания в продуктах питания и синтеза кишечной флорой, но и от наличия особого фактора, облегчающего их всасывание в кишке.

Микроэлементы циркулируют в плазме в виде металлсодержащих белков (Со и др.) или белковых комплексов (Fe). Из конечных продуктов обмена наибольшей концентрации, особенно при тяжелой мышечной работе и недостатке кислорода, достигает молочная кислота. Не использованные организмом и подлежащие удалению конечные продукты обмена веществ (мочевина, мочевая кислота, билирубин, аммиак) доставляются плазмой к почкам, где и удаляются с мочой.

Белки плазмы в силу способности связывать большое число циркулирующих в плазме низкомолекулярных соединений участвуют, кроме того, в поддержании постоянства осмотического давления. Им принадлежит ведущая роль в таких процессах, как образование тканевой жидкости, лимфы, мочи, всасывание воды.

6. Минеральный состав плазмы и кровезамещающие растворы:

Искусственные растворы, имеющие одинаковое с кровью осмотическое давление, называются изоосмотическими, или изотоническими. Для теплокровных животных и человека изотоническим раствором является 0,9 % раствор NaCl. Такой раствор называют физиологическим. Растворы, имеющие большее осмотическое давление, чем кровь, называются гипертоническими, а меньшее — гипотоническими.

Изотонический раствор NaCl может некоторое время поддерживать жизнедеятельность отдельных органов, например изолированного (вырезанного из организма) сердца лягушки. Однако этот раствор не является полностью физиологическим. Разработаны рецепты растворов, соответствующие своим составом содержанию отдельных солей в плазме. Они являются в большей мере физиологическими, чем изотонический раствор NaCl. Наибольшее распространение получили растворы Рингера, Рингера-Локка и Тиро-де

Фракции белков плазмы крови

Основным белком этой фракции является альбумин.

Альбумин. Простой белок из 585 АК с массой 69кДа, имеет 17 дисульфидных мостиков, много дикарбоновых АК, обладает высокой гидрофобностью. У альбумина наблюдается полиморфизм. Синтезируется в печени (12 г/сут), утилизируется почками, энтероцитами и др. тканями. Т½=20 дней. 60% альбуминов находиться в межклеточном веществе, 40% — в кровяном русле. В плазме альбуминов 40-50г/л, они составляют 60% всех белков плазмы крови. Функции: поддержание осмотического давления (вклад 80%), транспорт свободных жирных кислот, билирубина, жёлчных кислот, стероидных и тиреоидных гормонов, ХС, лекарств, неорганических ионов (Cu 2+ , Ca 2+ , Zn 2+ ), является источником аминокислот.

Транстиретин (преальбумин). Тетрамер. В плазме 0,25г/л. Белок острой фазы (5 группа). Транспортирует тиреоидные гормоны и ретинолсвязывающий белок. Снижается при голодании.

Диспротеинемия альбуминовой фракции реализуется преимущественно за счет гипоальбуминемии.

Причиной гипоальбуминемии является снижение синтеза альбуминов при печеночной недостаточности (цирроз), при повышении проницаемости капилляров, при активации катаболизма вследствие ожогов, сепсисе, опухолях, при потере альбуминов с мочой (нефротический синдром), при голодании.

Гипоальбуминемия вызывает отек тканей, снижение почечного кровотока, активацию РААС, задержку воды в организме и усиление отека тканей. Резкий отток жидкости в ткани приводит к снижению АД и может вызвать шок.

Глобулины.Онисодержат липопротеины и гликопротеины.

II. α₁-Глобулины

α₁-Антитрипсин — гликопротеин, синтезируемый печенью. В плазме 2,5г/л. Белок острой фазы (2 группа). Важный ингибитор протеаз, в том числе эластаз нейтрофилов, которые разрушают эластин альвеол лёгких и печени. α₁-Антитрипсин также ингибирует коллагеназу кожи, химотрипсин, протеазы грибков и лейкоцитов. При дефиците α₁-антитрипсина могут возникнуть эмфизема лёгких и гепатит, приводящий к циррозу печени.

Кислый α₁— гликопротеин, синтезируется печенью. В плазме 1 г/л. Белок острой фазы (2 группа). Транспортирует прогестерон и сопутствующие гормоны.

ЛПВП синтезируются в печени. В плазме 0,35 г/л. Транспортируют излишки ХС из тканей в печень, обеспечивают обмен других ЛП.

Протромбин — гликопротеид, содержащий около 12% углеводов; белковая часть молекулы представлена одной полипептидной цепью; молекулярная масса около 70000Да. В плазме 0,1 г/л. Протромбин — предшественник фермента тромбина, стимулирующего формирование тромба. Биосинтез протекает в печени и регулируется витамином К, образуемым кишечной флорой. При его недостатке витамина К уровень протромбина в крови падает, что может приводить к кровоточивости (ранняя детская геморрагия, обтурационная желтуха, некоторые болезни печени).

Транскортин — гликопротеин, синтезируемый в печени, масса 55700Да, Т½=5 суток. Переносит кортизол, кортикостерон, прогестерон, 17-альфа-гидроксипрогестерон и, в меньшей степени, тестостерон. В плазме 0,03 г/л. Концентрация в крови чувствительна к экзогенным эстрогенам и зависит от их дозы.

Тироксинсвязывающий глобулин (TBG) -синтезируется в печени. Молекулярная масса 57 кДа. В плазме 0,02 г/л. Т½=5 суток. Он является главным транспортером тироидных гормонов в крови (транспортирует 75% тироксина и 85% трийодтиронина).

Диспротеинемия за счет α₁-глобулиной фракции реализуется преимущественно за счет: 1). снижения синтеза α₁-антитрипсина. 2). Потере белков этой фракции с мочой при нефротическом синдроме. 3). повышения белков острой фазы в период воспаления.

III. α₂-Глобулины

α₂-Макроглобулин очень крупный белок (725 кДа), синтезируется в печени. Белок острой фазы (4 группа). В плазме 2,6 г/л. Главный ингибитор множество классов протеиназ плазмы, регулирует свертывание крови, фибринолиз, кининогенез, иммунные реакции. Уровень α₂-макроглобулина в плазме уменьшается в острой фазе панкреатита и карциномы простаты, увеличивается — в результате гормонального эффекта (эстрогены).

Гаптоглобин – гликопротеид, синтезируется в печени. В плазме 1 г/л. Белок острой фазы (2 группа). Связывает гемоглобин с образованием комплекса, обладающего пероксидазной активностью, препятствует потери железа из организма. Гаптоглобин эффективно ингибирует катепсины С, В и L, может участвовать в утилизации некоторых патогенных бактерий.

Витамин Д связывающий белок (БСВ) (масса 70кДа). В плазме 0,4 г/л. Обеспечивает транспорта витамина А в плазме и предотвращает его экскрецию с мочой.

Церулоплазмин — главный медьсодержащий белок плазмы (содержит 95% меди в плазмы) с массой 150кДа, синтезируется в печени. В плазме 0,35 г/л. Т½=6 суток. Церулоплазмин обладает выраженной оксидазной активностью; ограничивает освобождение железа, активирует окисление аскорбиновой кислоты, норадреналина, серотонина и сульфгидрильных соединений, инактивирует активные формы кислорода, предотвращая ПОЛ.

Церулоплазмин — белок острой фазы (3 группа). Он повышается у больных с инфекционными заболеваниями, циррозом печени, гепатитами, инфарктом миокарда, системными заболеваниями, лимфогранулематозом, при злокачественных новообразованиях различной локализации (рак легкого, молочной железы, шейки матки, желудочно-кишечного тракта).

Болезнь Вильсона – Коновалова. Недостаточность церулоплазмина возникает при нарушении его синтеза в печени. При дефиците церулоплазмина Cu 2+ уходит из крови, выводятся с мочой или накапливается в тканях (например, в ЦНС, роговице).

Антитромбин III. В плазме 0,3 г/л. Ингибитор плазменных протеаз.

Ретинолсвязывающий белок синтезируется в печени. В плазме 0,04 г/л. Связывает ретинол, обеспечивает его транспорт и предотвращает распад. Функционирует в комплексе с транстиретином. Ретинол связывающий белок фиксирует излишки витамина А, что предотвращает мембранолитическое действие высоких доз витамина.

Диспротеинемия за счет α₂-глобулиной фракции может возникать при воспалении, т.к. в этой фракции содержатся белки острой фазы.

IV. β-Глобулины

ЛПОНП — образуются в печени. Транспорт ТГ, ХС.

ЛППП — образуются в крови из ЛПОНП. Транспорт ТГ, ХС.

ЛПНП – образуются в крови из ЛППП. В плазме 3,5 г/л. Транспортируют излишки ХС из периферических органов в печень.

Трансферрин – гликопротеин, синтезируется печенью. В плазме 3 г/л. Т½=8 суток. Главный транспортер железа в плазме, 1 молекула трансферрина связывает 2 Fe 3+ , а 1г трансферрина соответственно около 1,25 мг железа. При снижении концентрации железа синтез трансферрина возрастает. Белок острой фазы (5 группа). Снижается при печеночной недостаточности.

Фибриноген гликопротеин, синтезируется в печени. Молекулярная масса 340кДа. В плазме 3 г/л. Т½=100часов. Фактор I свёртывания крови, способен под действием тромбина превращаться в фибрин. Является источником фибринопептидов, обладающих противовоспалительной активностью. Белок острой фазы (2 группа). Содержание фибриногена увеличивается при воспалительных процессах и некрозе тканей. Снижается при ДВС синдроме, печеночной недостаточности. Фибриноген основной белок плазмы, влияющий на величину СОЭ (с повышением концентрации фибриногена скорость оседания эритроцитов увеличивается).

С-реактивный белок синтезируется преимущественно в гепатоцитах, его синтез инициируется антигенами, иммунными комплексами, бактериями, грибами, при травме (через 4-6 ч после повреждения). Может синтезироваться эндотелиоцитами артерий. В плазме 7 клонов В-лимфоцитов которые синтезируют 10 7 видов γ-глобулинов. γ-Глобулины гликопротеины, состоят 2 тяжелых (440 АК) и 2 легких (220 АК) полипептидных цепей различной конфигурации, которые соединяются между собой дисульфидными мостиками. Антитела гетерогенны, отдельные составные части полипептидов кодируются разными генами, с различной способностью к мутированию.

Все γ-глобулины разделены на 5 классов G,A,M,D,E. В каждом классе выделяют несколько подклассов.

Диспротеинемия за счет γ-глобулиной фракции может возникать при 1). Иммунодефицитом состоянии; 3). Инфекционных процессах. 2). Нефротическом синдроме.

Не нашли то, что искали? Воспользуйтесь поиском:

Лучшие изречения: Как то на паре, один преподаватель сказал, когда лекция заканчивалась — это был конец пары: «Что-то тут концом пахнет». 8332 — | 7953 — или читать все.

193.124.117.139 © studopedia.ru Не является автором материалов, которые размещены. Но предоставляет возможность бесплатного использования. Есть нарушение авторского права? Напишите нам | Обратная связь.

Отключите adBlock!
и обновите страницу (F5)
очень нужно

Структура простых белков представлена только полипептидной цепью (альбумин, инсулин). Однако необходимо понимать, что многие простые белки (например, альбумин) не существуют в «чистом» виде, они всегда связаны с какими-либо небелковыми веществами. Их относят к простым белкам только по той причине, что связи с небелковой группой слабые и при выделении in vitro они оказываются свободным от других молекул — простым белком.

Альбумины – это группа схожих белков плазмы крови с молекулярной массой 69 кДа, содержат много глутаминовой кислоты и поэтому имеют кислые свойства и высокий отрицательный заряд при физиологических рН. Легко адсорбируют полярные и неполярные молекулы, являются белком-транспортером в крови для многих веществ, в первую очередь для билирубина и длинноцепочечных жирных кислот.

Группа разнообразных белков плазмы крови с молекулярной массой до 100 кДа, слабокислые или нейтральные. Они слабо гидратированы, по сравнению с альбуминами меньше устойчивы в растворе и легче осаждаются, что используется в клинической диагностике в «осадочных» пробах (тимоловая, Вельтмана). Несмотря на то, что их обычно относят к простым, многие глобулины содержат углеводные или иные небелковые компоненты.

При электрофорезе глобулины сыворотки крови разделяются, как минимум, на 4 фракции – α₁-глобулины, α₂-глобулины, β-глобулины и γ-глобулины.

Картина электрофореграммы (вверху) белков сыворотки крови
и полученной на ее основе протеинограммы (внизу)

Так как глобулины включают в себя разнообразные белки, то их функции разнообразны:

Часть α-глобулинов обладает антипротеазной активностью, что защищает белки крови и межклеточного матрикса от преждевременного разрушения, например, α₁-антитрипсин, α₁-антихимотрипсин, α₂-макроглобулин.

Некоторые глобулины способны к связыванию определенных веществ: трансферрин (переносит ионы железа), церулоплазмин (содержит ионы меди), гаптоглобин (переносчик гемоглобина), гемопексин (транспорт гема).

γ-Глобулины являются антителами и обеспечивают иммунную защиту организма.

Гистоны – внутриядерные белки массой около 24 кДа. Обладают выраженными основными свойствами, поэтому при физиологических значениях рН заряжены положительно и связываются с дезоксирибо-нуклеиновой кислотой (ДНК), образуя дезоксирибо-нуклеопротеины . Существуют 5 типов гистонов – очень богатый лизином (29%) гистон Н1, другие гистоны Н2а, H2b, НЗ, Н4 богаты лизином и аргинином (в сумме до 25%).

Радикалы аминокислот в составе гистонов могут быть метилированы, ацетилированы или фосфорилированы. Это изменяет суммарный заряд и другие свойства белков.

Можно выделить две функции гистонов:

1. Регуляция активности генома, а именно – они препятствуют транскрипции.

2. Структурная – стабилизируют пространственную структуру ДНК.

Гистоны в комплексе с ДНК образуют нуклеосомы – октаэдрические структуры, составленные из гистонов Н2а, H2b, НЗ, Н4. Гистон H1 связан с молекулой ДНК, не позволяя ей «соскользнуть» с гистонового октамера. ДНК обвивает нуклеосому 2,5 раза, после чего обвивает следующую нуклеосому. Благодаря такой укладке достигается уменьшение размеров ДНК в 7 раз.

Далее такие «бусы» нуклеосом могут складываться в суперспираль и в более сложную структуру нуклеопротеина.

Благодаря гистонам и формированию более сложных структур размеры ДНК, в конечном итоге, уменьшаются в тысячи раз: на самом деле длина ДНК достигает 6-9 см (10 –1 ), а размеры хромосом – всего несколько микрометров (10 –6 ).

Это белки массой от 4 кДа до 12 кДа, имеются в ядрах сперматозоидов многих организмов, в сперме рыб (молóках) они составляют основную массу белка. Протамины являются заменителями гистонов и служат для организации хроматина в спермиях. По сравнению с гистонами протамины отличаются резко увеличенным содержанием аргинина (до 80%). Также, в отличие от гистонов, протамины обладают только структурной функцией, регулирующей функции у них нет, хроматин в сперматозоидах неактивен.

Коллаген – фибриллярный белок с уникальной структурой, составляет основу межклеточного вещества соединительной ткани сухожилий, кости, хряща, кожи, но имеется, конечно, и в других тканях.

Полипептидная цепь коллагена включает 1000 аминокислот и носит название α-цепь. Насчитывается около 30 вариантов α-цепи коллагена, но все они обладают одним общим признаком – в большей или меньшей степени включают повторяющийся триплет [Гли-Х-Y], где X и Y – любые, кроме глицина, аминокислоты. В положении X чаще находится пролин или, гораздо реже, 3-оксипролин, в положении Y встречается пролин и 4-оксипролин. Также в положении Y часто находится аланин, лизин и 5-оксилизин. На другие аминокислоты приходится около трети от всего количества аминокислот.

Жесткая циклическая структура пролина и оксипролина не позволяет образовать правозакрученную α-спираль, но образует т.н. «пролиновый излом». Благодаря такому излому формируется левозакрученная спираль, где на один виток приходится 3 аминокислотных остатка.

При синтезе коллагена первостепенное значение имеет гидроксилирование лизина и пролина, включенных в состав первичной цепи, осуществляемое при участии аскорбиновой кислоты. Также коллаген обычно содержит моносахаридные (галактоза) и дисахаридные (глюкоза-галактоза) молекулы, связанные с ОН-группами некоторых остатков оксилизина.

Синтезированная молекула коллагена построена из 3 полипептидных цепей, сплетенных между собой в плотный жгут – тропоколлаген (длина 300 нм, диаметр 1,6 нм). Полипептидные цепи прочно связаны между собой через ε-аминогруппы остатков лизина. Тропоколлаген формирует крупные коллагеновые фибриллы диаметром 10-300 нм. Поперечная исчерченность фибриллы обусловлена смещением молекул тропоколлагена друг относительно друга на 1/4 их длины.

Фибриллы коллагена очень прочны, они прочнее стальной проволоки равного сечения. В коже фибриллы образуют нерегулярно сплетенную и очень густую сеть. Например, выделанная кожа представляет собой почти чистый коллаген.

Гидроксилирование пролина осуществляет железо-содержащий фермент пролилгидроксилаза для которого необходим витамин С (аскорбиновая кислота). Аскорбиновая кислота предохраняет от инактивации пролилгидроксилазу, поддерживая восстановленное состояние атома железа в ферменте. Коллаген, синтезированный в отсутствии аскорбиновой кислоты, оказывается недостаточно гидроксилированным и не может образовывать нормальные по структуре волокна, что приводит к поражению кожи и ломкости сосудов, и проявляется как цинга.

Гидроксилирование лизина осуществляет фермент лизилгидроксилаза. Она чувствительна к влиянию гомогентизиновой кислоты (метаболит тирозина), при накоплении которой (заболевания алкаптонурия) нарушается синтез коллагена, и развиваются артрозы.

Время полужизни коллагена исчисляется неделями и месяцами. Ключевую роль в его обмене играет коллагеназа, расщепляющая тропоколлаген на 1/4 расстояния с С-конца между глицином и лейцином.

По мере старения организма в тропоколлагене образуется все большее число поперечных связей, что делает фибриллы коллагена в соединительной ткани более жесткими и хрупкими. Это ведет к повышенной ломкости кости и снижению прозрачности роговицы глаза в старческом возрасте.

В результате распада коллагена образуется гидроксипролин. При поражении соединительной ткани (болезнь Пейджета, гиперпаратиреоидизм) экскреция гидроксипролина возрастает и имеет диагностическое значение.

По строению в общих чертах эластин схож с коллагеном. Находится в связках, эластичном слое сосудов. Структурной единицей является тропоэластин с молекулярной массой 72 кДа и длиной 800 аминокислотных остатков. В нем гораздо больше лизина, валина, аланина и меньше гидроксипролина. Отсутствие пролина обусловливает наличие спиральных эластичных участков.

Характерной особенностью эластина является наличие своеобразной структуры – десмозина , который своими 4-мя группами объединяет белковые цепи в системы, способные растягиваться во всех направлениях.

α-Аминогруппы и α-карбоксильные группы десмозина включаются в пептидные связи одной или нескольких белковых цепей.

Массовая доля влаги в некоторых пищевых продуктах

ВОДА И ЕЕ СОСТОЯНИЕ В МЯСЕ И МЯСНЫХ ПРОДУКТАХ

Вода – важнейший компонент всех пищевых продуктов. Воду нельзя рассматривать просто как инертный компонент или универсальный растворитель для пищевых веществ. Она является не только преобладающим компонентом большинства пищевых продуктов, но и оказывает предопределяющее влияние на многие их качественные характеристики, особенно на сроки хранения.

Массовая доля влаги в мясе и мясных продуктах колеблется в широких пределах (табл. 2.1).

Массовая доля влаги, %	Продукт
40–70	Копчености, свежие сосиски, ветчина, окорок, ливерная колбаса и немецкие колбаски
50–60	Жирное мясо
70–80	Свежие бобовые (фасоль, бобы, горох) и мясо (говядина, баранина, конина, птица). Рыбные продукты (рыба, моллюски, ракообразные)

Влага смачивания и влага макропор имеет весьма непрочную связь с продуктом и может быть удалена механическими способами (отжатием на прессах или под действием центробежной силы в центрифугах). Такая влага называется свободной. Свободную влагу также можно удалить путем высушивания или вымораживания.

Свободная влага, являясь растворителем органических и неорганических соединений, участвует во всех биохимических процессах, протекающих при хранении и переработке мясного сырья.

Поступающие с пищей белки в организме человека выполняют важнейшие функции. Белки содержатся во всех продуктах питания, но массовая доля их весьма различна. Например, в мясе – 18–22 мас. %, рыбе – 17–20, яйце – 20–36, молоке – 3,5, ржаном хлебе – 7,8 мас. %.

Белки состоят из 20 аминокислот, 10 из которых могут синтезироваться в организме и называются заменимыми; 10 аминокислот в организме из других аминокислот не синтезируются, поэтому они называются незаменимыми.

Белки, содержащие все незаменимые аминокислоты, называют полноценными. Если в белке нет хотя бы одной незаменимой аминокислоты, то он считается неполноценным. Постоянная нехватка полноценного белка в пище ведет к возникновению анемии, отечности тканей, развитию дегенеративных изменений почек, печени и поджелудочной железы, нарушению умственных способностей, вызывает тяжелые необратимые нарушения физиологических функций.

Большинство белков мяса относится к полноценным, что делает их обязательным компонентом пищи.

В состав мяса и мясопродуктов входят простые и сложные белки, в том числе водо-, соле- и щелочерастворимые, обеспечивающие удержание воды, набухаемость и растворимость, а также сложные белки-пигменты, отвечающие за цвет продукта. Белки различаются не только химическим и пространственным строением, но и размерами частиц, а также формой молекул. Последняя включает две группы – фибриллярные и глобулярные, отличающиеся физико-химическими свойствами.

Белки мяса и мясопродуктов принято разделять по морфологическому признаку клеток мышечных тканей животных (рис. 2.4). Саркоплазматические, миофибриллярные белки и белки стромы обеспечивают функциональность пищевой системы в получении мясопродуктов, а группа ядерных белков самостоятельного технологического значения не имеет.

Фракция суммарных белков саркоплазмы составляет 20–25 % количества всех мышечных белков. Белки саркоплазмы способны образовывать гель, особенно в присутствии АТФ. При высоких концентрациях Са 2+ гель разжижается.

Миоген представляет собой комплекс миогенов А, В и С, различающихся кристаллической формой. Обычно под миогеном подразумевается вся миогеновая фракция. Миоген составляет около 20 % всех белков мышечного волокна. Он растворяется в воде, образуя гомогенные растворы небольшой вязкости с массовой долей 20–30 %. Температура денатурации свободного от солей миогена 55–60 0 С, изоэлектрическая точка (ИЭТ) лежит в интервале рН 6,0–6,5. С течением времени часть миогена переходит в нерастворимое состояние.

Рис. 2.4. Белки мышечной ткани животных

Миоальбумины составляют около 1 –2 % белков мышечного волокна. Растворимы в воде и нерастворимы в кислой среде, так как имеют изоэлектрическую точку около рН 3,0–3,5; температура денатурации 45–47 °С.

Глобулин X составляет около 20 % общего количества белковых веществ мышечного волокна. Растворим в солевых растворах даже очень низкой концентрации, температура денатурации при рН 6,5 около 50 °С, при рН 7,0 – около 80 °С, изоэлектрическая точка лежит в интервале рН 5,0–5,2.

Миоглобин – хромопротеид, составляющий в среднем 0,6–1,0 % общего количества белков. Он состоит из белковой части – глобина и простетической группы – гема. На одну молекулу миоглобина приходится одна группа тема. В миоглобине не обнаружено цистина. Миоглобин хорошо растворим в воде. Температура денатурации около 60 °С. Денатурация миоглобина сопровождается отщеплением простетической группы. Миоглобин способен присоединять оксид азота, сероводород и кислород за счет дополнительных связей. В последнем случае образуется оксимиоглобин светло-красного цвета, который переходит с течением времени в метмиоглобин коричневого цвета. При этом железо отдает один электрон. При действии восстановителей метмиоглобин снова образует миоглобин. Последний окрашен в пурпурно-красный цвет и обусловливает естественную окраску мышечной ткани, интенсивность которой зависит от его содержания и соотношения форм пигментов белка. Изменение цветности мяса и мясопродуктов (рис. 2.) происходит под влиянием микрофлоры, теплового воздействия, посола, света и других факторов. Количество пигментов, глубина их превращений и образование форм соответствующей окраски играют значительную роль в получении продуктов высокого качества. При переходе миоглобина в метмиоглобин пурпурно-красная окраска мяса меняется на коричневую. Она наиболее заметна, когда в мет-форму переходит более 50 % миоглобина. Это свойство широко используется для определения сроков хранения мяса путем выявления соотношения различных спектральных форм миоглобина, а также при регулировании цветности мясопродуктов.

Миозин – фибриллярный белок, составляет около 40 % белков клетки мышечной ткани. Гетерогенен. Обычно под миозином подразумевается вся миозиновая фракция. Миозин – полноценный, хорошо переваримый белок. Молекулярная масса миозина скелетных мышц около 500 000 (для миозина кролика 470 000). Молекула миозина имеет сильно вытянутую форму, длину 150 нм. Она может быть расщеплена без разрыва ковалентных связей на субъединицы: две тяжелые полипептидные цепи с молекулярной массой 205 000-210 000 и несколько коротких легких цепей, молекулярная масса которых около 20 000. тяжелые цепи образуют длинную закрученную a-спираль («хвост» молекулы), конец каждой тяжелой цепи совместно с легкими цепями создает глобулу («головка» молекулы), способную соединяться с актином. Эти «головки» выдаются из основного стержня молекулы. Легкие цепи, находящиеся в головке миозиновой молекулы и принимающие участие в проявлении АТФазной активности миозина, гетерогенны по своему составу. Количество легких цепей в молекуле миозина у разных видов животных и в разных типах мышц неодинаково.

Совершенно чистый миозин растворим в воде и образует вязкий раствор с массовой долей до 4 % белка. Растворы солей щелочных металлов небольшой молярной концентрации (0,25– 0,04 моль/дм 3 ) осаждают миозин из его растворов; в солевых растворах повышенной молярной концентрации (до 0,6 моль/л) он растворяется. Температура денатурации миозина около 45– 50°С (у птицы около 51 °С); изоэлектрическая точка определяется при рН 5,4. Биологические функции миозина связаны с координированным движением живых организмов и автолитическими превращениями мышечных тканей после убоя животных.

Актин составляет 12–15 % всех мышечных белков и является основным компонентом тонких нитей. Этот белок существует в двух формах – глобулярной (G-форма) и фибриллярной (F-форма).

В растворах с низкой ионной силой актин существует в виде мономера с относительной молекулярной массой около 47 000. При повышении ионной силы раствора до физиологического уровня G-актин полимеризуется в F-актин, очень похожий на нить. Г-актин (G-актин) представляет собой одну полипептидную цепочку, сложенную в глобулу. Быстрая полимеризация актина происходит также при добавлении ионов Mg 2+ . При этом образуется двунитчатая спираль, каждая составляющая в которой напоминает нить бус, закрученных одна вокруг другой. Актин относится к полноценным и легкоусвояемым белкам.

Актомиозин – это сложный комплекс, который формируется при добавлении раствора актина к раствору миозина и сопровождается увеличением вязкости раствора. Каждая нить F-актина может связывать большое число молекул миозина. Содержание актомиозина указывает на глубину автолитических превращений в процессе трупного окоченения и позволяет опосредованно судить о функциональности мясного сырья в процессе технологической обработки.

Тропомиозин – белок палочковидной формы с относительной молекулярной массой около 70 000, постоянно присутствующий в структуре тонких (актиновых) филаментов. Биологическая роль тропомиозина сводится к регулированию взаимодействия актина и миозина в процессе мышечного сокращения. Массовая доля тропомиозина составляет 10–12 % всех белков миофибрилл или 2,5 % белков мышц. Растворим в воде, но из мышечной ткани водой не извлекается. Изоэлектрическая точка определяется при рН 5,1.

Тропонин представляет собой сферическую молекулу с относительной молекулярной массой 76 000, включающей три субъединицы, аминокислотный состав которых полноценен. В склетных мышца взрослого животного тропонин составляет лишь около 2 % миофибриллярных белков. Тропонин, соединяясь с тропомиозином, образует комплекс, названный нативным тропомиозином. Этот комплекс прикрепляется к актиновым филаментам и придает актомиозину скелетных мышц позвоночных чувствительность к ионам Са 2+ (рис. 2.7).

Нуклеопротеиды играют первостепенную роль в жизнедеятельности организма, в частности в явлениях наследственности. Простетической группой нуклеопротеидов служат нуклеиновые кислоты. Они нерастворимы в воде, но растворяются в щелочах. В их состав входит простой белок, как правило протамин или гистон. При полном гидролизе нуклеопротеидов образуются a-аминокислоты, рибоза и дезоксирибоза, фосфорная кислота и азотистые основания (пуриновые и пиримидиновые). Массовая доля нуклеопротеидов в мышечной ткани составляет 0,207–0,245 %, где они входят в состав рибосом и саркоплазматического ретикулума. В основном это рибонуклеопротеиды, функции которых связаны с синтезом белков. Нуклеопротеидами богаты ткани мозга, где они представлены нейроглобулином (дезоксирибонуклеопротеидом) и нейро-стромином (рибонуклеопротеидом). Нуклеопротеиды являются полноценными белками, однако, как отмечалось выше, самостоятельного технологического значения не имеют и входят в состав мышечных клеток.

Рис. 2.7. Структура тонкого филамента

1 – актин; 2 – тропомиозин; 3 – тропонин С (кальций связывающий); 4 – тропонин I (ингибирующий); 5 – тропонин Т (тропомиозин-связывающий).

Из белков стромы важная роль отводится коллагену, эластину и ретикулину, по наличию которых судят о прочностных свойствах соединительных тканей.

Коллаген. Фибриллы коллагеновых нитей состоят из субъединиц, называемых тропоколлагеном, в котором R-группы всех аминокислот находятся на внешней стороне молекулы и мало участвуют в стабилизации структуры. Характерным признаком коллагена является высокое содержание пролина и нестандартной аминокислоты – гидроксипролина (рис. 2.8 а), сумма которых составляет около 21 %. На определении 4-гидроксипролина (оксипролина) основаны многие методы количественного анализа коллагена. Нестандартная аминокислота – гидроксилизин (рис. 2.8 б) также может служить средством идентификации коллагенов.

Рис. 2.8. Структурные формулы нестандартных аминокислот, входящих в состав коллагена:

а – гидроксипролин; б – гидроксилизин.

Коллаген способен сильно набухать в водных растворах, при этом масса его увеличивается в 1,5–2 раза. При смещении рН в кислую или щелочную сторону от ИЭТ набухаемость коллагена резко увеличивается, при этом масса белка в состоянии полного набухания может достигнуть от 400 до 1000 % к массе сухого белка. Способность коллагена к набуханию имеет большое значение для мясного, желатинового и кожевенного производств.

Эластин. Это, по существу, многокомпонентная система, представленная сложными белками – гликопротеинами. Подобно коллагену эластин богат глицином и аланином. Тропоэластин отличается от тропоколлагена большим содержанием лизина, но малым – пролина. Суммарное содержание глицина, аланина, валина и пролина в эластине составляет почти 70 %. Из-за малого содержания кислых и основных аминокислот молекула эластина практически неполярна. В водной среде цепи эластина принимают форму глобул. Гидрофобные цепи аминокислот, образующие соответствующие связи, спрятаны внутри молекулы, окруженной водой. В результате свободная энергия системы минимальна. Он очень устойчив: не растворяется в холодной и горячей воде, солевых растворах, разбавленных растворах кислот и щелочей. Даже концентрированная серная кислота оказывает на него слабое воздействие. Он не образует желатин, практически не расщепляется пищеварительными ферментами.

Ретикулин также входит в состав стромы мышечных волокон и соединительных тканей. Подобно коллагену и эластину он является гликопротеином, неполярен, очень устойчив, плохо усваивается организмом.

Таким образом, группа соединительнотканных белков имеет общие свойства и структурные признаки. Именно они используются в исследовательской практике для оценки пищевой ценности сырья и продуктов путем их количественного анализа, например, при определении сорта мяса, а также пищевой ценности по соотношению триптофана и оксипролина.

В соответствии с современной теорией питания роль соединительнотканных белков пересмотрена. Показано, что коллаген и эластин обладают свойствами пищевого волокна, проявляют радиопротекторные свойства, активно стимулируют секреторную и двигательную функции желудка и кишечника, оказывают благоприятное действие на состояние и функцию полезной кишечной микрофлоры. На основе коллагена и других белков соединительной ткани создаются биологически ценные пищевые продукты и добавки с лечебно-профилактическим эффектом.

Гистидинсодержащие дипептиды являются специфической составной частью скелетной мускулатуры. Эти вещества выполняют ряд важных функций в процессе обмена веществ и энергии при жизни, участвуя в процессах окислительного фосфорилирования, происходящих в мышцах при образовании макроэргических фосфатных соединений (АТФ и креатинфосфата). Входя в состав мышечной ткани, гистидинсодержащие дипептиды стимулируют секреторную функцию пищеварительных желез. К ним относятся: карнозин – дипептид, состоящий из остатков b-аланина и гистидина, и ансерин – гомолог карнозина, b-аланил-1-метилгистидин (метилированный карнозин).

Кровь – непрозрачная жидкость красного цвета со слабощелочными свойствами (рН 7,3–7,5), специфического запаха и солоноватого вкуса. На долю крови приходится в среднем у крупного рогатого скота 7,5 % живой массы, у свиней – 4,5, у овец – 7 и у птицы – 8 %. Кровь вместе с лимфой и тканевой жидкостью, окружающей клетки, является внутренней средой организма и выполняет ряд весьма важных прижизненных функций (доставка молекулярного кислорода и питательных веществ к клеткам организма, освобождение тканей от углекислоты и продуктов распада). После убоя животных кровь частично остается в капиллярах и потому является неотъемлемой составляющей мяса. В настоящее время кровь приобретает огромное значение и как самостоятельное сырье для производства антианемических продуктов, фракции крови используются для структурирования пищевых систем, придания окраски продуктам, получения эмульсий, обогащения продуктов органическим железом, которое в 4–6 раз быстрее усваивается организмом по сравнению с другими источниками.

Кровь состоит из жидкой части – плазмы и взвешенных в ней форменных элементов. К форменным элементам относятся: эритроциты (красные кровяные тельца), лейкоциты (белые кровяные тельца), тромбоциты (кровяные пластинки, бляшки). В крови разных видов животных массовая доля форменных элементов неодинакова: в среднем у крупного рогатого скота 33 %, у мелкого – 28, у свиней – 43,6 % к массе крови.

Кровь, лишенная форменных элементов (например, центрифугированием с введением антикоагулянтов), представляет собой плазму. На долю растворимых веществ плазмы крови приходится 9–10 % ее массы, из них около 7 % составляют белки, остальная часть состоит из липидных компонентов, азотистых и безазотистых экстрактивных и минеральных веществ.

Плазма крови, из которой выделен белок фибриноген (предшественник фибрина), называется сывороткой.

Массовая доля белков в цельной крови зависит от вида, возраста, упитанности, условий предубойного содержания животных и в среднем составляет: у крупного рогатого скота 17,41 %, баранов – 16,59, свиней – 2,25 %. При этом в среднем 6,8–7,3 % белков находится в плазме, 30,3–32,7 % – в форменных элементах. Основная масса белков крови представлена альбуминами, глобулинами, фибриногеном и гемоглобином.

По аминокислотному составу наиболее полноценным является фибриноген, в структуре которого содержится 3,5 % триптофана, 7,0 % фенилаланина, 2,6 % метионина.

Фибриноген – основной компонент системы свертывания крови. Он нерастворим в воде, но хорошо растворим в разбавленных растворах нейтральных солей и щелочах, осаждается сульфатом магния и хлоридом натрия ранее, чем наступает полное насыщение. Таким образом, фибриноген близок по своим свойствам к глобулинам. Фибриноген быстро усваивается.

Сывороточные альбуминиглобулин также содержат полный набор незаменимых аминокислот, хотя и в меньшем количестве. Особенно мало содержание триптофана в сывороточном альбумине. Гемоглобин нельзя отнести к полноценным белкам, так как в нем отсутствует изолейцин. Однако содержание других незаменимых аминокислот в нем довольно высокое. Поэтому в сочетании с другими белками крови его можно рассматривать как важнейший источник жизненно необходимых аминокислот.

Таким образом, пищевая и биологическая ценность крови тесно связана с наличием природного пигмента – гемоглобина. Это сложный белок, состоящий из окрашенной простетической группы гема и бесцветной белковой части – глобина. Молекула гемоглобина по своей форме приближается к сфере диаметром около 5,5 нм, относительная молекулярная масса 64 500, ИЭТ при рН 5,5. Гемоглобин в кислой и щелочной средах диссоциирует на гем и глобин. Так, если добавить раствор гемоглобина к смеси ацетон – НС1, то глобин осаждается, а гем остается в растворе.

Концентрация гемоглобина в крови зависит от вида животного и количества эритроцитов. Гемоглобин разных животных разнится аминокислотной последовательностью. Гемоглобин выполняет функцию дыхательного белка – переносчика кислорода. При воздействии на гемоглобин окислителей железо гема переходит в трехвалентную форму и образует подобно миоглобину метгемоглобин. Изменение валентности связано с изменением цвета продукта от ярко-алого до коричневого, что имеет прямое технологическое значение. Некоторые фракции белков плазмы крови обладают желирующими свойствами. Сывороточный альбумин способен желировать плазму.

Дата добавления: 2014-01-05 ; Просмотров: 2092 ; Нарушение авторских прав? ;

Нам важно ваше мнение! Был ли полезен опубликованный материал? Да | Нет

источник

Альбумин глобулин коллаген фибриноген

Альбумины: Глобулины: Фибриноген

Белки плазмы крови. Альбумины, глобулины, фибриноген.

Белки плазмы состоят из альбуминов, глобулинов и фибриногена.

Альбумин глобулин коллаген фибриноген

Картина электрофореграммы (вверху) белков сыворотки кровии полученной на ее основе протеинограммы (внизу)

Картина электрофореграммы (вверху) белков сыворотки крови
и полученной на ее основе протеинограммы (внизу)