Меню

Альбумины глобулины фибриноген норма

Состав плазмы крови. Белки плазмы крови: альбумины, глобулины, фибриноген. СОЭ и ее определение.

Белковую фракцию плазмы составляет несколько десятков различных белков. Большая величина молекул дает основание относить их к коллоидам. Присутствие коллоидов в плазме обусловливает ее вязкость.

общее количество белка в плазме крови в норме составляет 70-90 (60-80) г/л, его определяют с помощью биуретовой реакции. Количество общего белка в крови имеет диагностическое значение.

Повышение общего количества белка в плазме крови называется гиперпротеинемия, снижение – гипопротеинемия. Гиперпротеинемия возникает при дегидратации (относительная), травмах, ожогах, миеломной болезни (абсолютная). Гипопротеинемия наступает при спаде отеков (относительная), голодании, патологии печени, почек, кровопотере (абсолютная).

Кроме общего содержания белков в плазме крови также определяют содержание отдельных групп белков или даже индивидуальных белков. Для этого их разделяют с помощью электроэлектрофореза.

Электрофорез – это метод, при котором вещества с различным зарядом и массой, разделяются в постоянном электрическом поле. Электрофорез проводят на различных носителях, при этом получают разное количество фракций. При электрофорезе на бумаге белки плазмы крови дают 5 фракций: альбумины, α1-глобулины, α2-глобулины, β-глобулины и γ-глобулины. При электрофорезе на агаровом геле получается 7-8 фракций, на крахмальном геле – 16-17 фракций. Больше всего фракций – более 30, дает иммуноэлектрофорез.

Белки плазмы различают по строению и функциональным свойствам. Их количественное и качественное определение производят специальными методами электрофореза, основанного на различной подвижности белков в электрическом поле, ультрацентрифугирования, иммуноэлектрофореза, при котором в электрическом поле передвигаются целые комплексы связанных со специфическими антителами молекул. В плазме крови человека содержится примерно 200—300 г белка. Белки плазмы делят на две основные группы: альбумины и глобулины. В глобулиновую фракцию входит фибриноген.

Альбумины. Альбумины составляют около 60% белков плазмы. Их высокая концентрация, большая подвижность при относительно небольших размерах молекулы, определяют онкотическое давление плазмы. Большая общая поверхность мелких молекул альбумина играет существенную роль в транспорте кровью различных веществ, таких как билирубин, соли тяжелых металлов жирные кислоты, фармакологические препараты (сульфаниламиды, антибиотики и др.). Известно, что, например, одна молекула альбумина может одновременно связать 25—50 молекул билирубина.

Глобулины. Эту группу белков электрофоретически, по показателям подвижности, разделяют на несколько фракций: α1—, α2—, β3— и γ—глобулины. С помощью иммуноэлектрофореза эти фракции подразделяют на мелкие субфракции более однородных белков. Так, во фракции α1—глобулиновимеются белки, простетической группой которых являются углеводы. Эти белки называются гликопротеинами. В составе гликопротеинов циркулирует около 60% всей глюкозы плазмы. Еще одна группа — мукопротеины — содержит мукополисахариды, фракцию аз составляет медьсодержащий белок церулоплазмин, в котором на каждую белковую молекулу приходится восемь атомов меди. Таким образом связывается около 90% всей содержащейся в плазме меди. В плазме имеются еще тироксинсвязывающий и другие белки.

β—глобулины. участвуют в транспорте фосфолипидов, холестерина, стероидных гормонов, металлических катионов. Они удерживают в растворе около 75% всех липидов плазмы. Металлсодержащий белок трансферрин осуществляет перенос железа кровью. Каждая молекула трансферрина несет два атома железа.

γ—глобулины характеризуются самой низкой электрофоретической подвижностью. В эту фракцию белков входят различные антитела, защищающие организм от вторжения вирусов и бактерий. Количество этой фракции возрастает при иммунизации животных. К γ—глобулинам относятся также агглютинины крови.

Фибриноген занимает промежуточное положение между фракциями β— и γ—глобулинов. Этот белок образуется в клетках печени и ретикулоэндотелиальной системы; обладает свойством становиться нерастворимым в определенных условиях (под воздействием тромбина), принимать при этом волокнистую структуру, переходя в фибрин. Содержание фибриногена в плазме крови составляет всего 0,3%, но именно его переходом в фибрин обусловливается свертывание крови и превращение ее в течение нескольких минут в плотный сгусток. Сыворотка крови по своему составу отличается от плазмы только отсутствием фибриногена.

Альбумины и фибриноген образуются в печени, глобулины в печени красном костном мозгу, селезенке, лимфатических узлах. При нормальном питании в организме человека за 1 сут вырабатывается около 17 г альбумина и

5 г глобулина. Период полураспада альбумина составляет 10—15 сут глобулина — 5 сут.

Белки плазмы вместе с электролитами являются ее функциональными элементами. С их помощью в значительной степени осуществляется транспорт веществ из крови к тканям. К числу транспортируемых компонентов относятся питательные вещества, витамины, микроэлементы, гормоны, ферменты а также конечные продукты обмена веществ.

Читайте также:  Связь рфмк и фибриногена

Из питательных веществ самую большую часть составляют липиды. Их концентрация колеблется в широком диапазоне, но максимальное содержание отмечается после приема жирной пищи. На относительно постоянном уровне удерживаются переносимая плазмой глюкоза (44,4—66,6 ммоль/л) и аминокислотные остатки (4 мг%). Витамины могут переноситься либо в связанному белками, либо в свободном виде. Их уровень в плазме также подвержен колебаниям и зависит не только от их содержания в продуктах питания и синтеза кишечной флорой, но и от наличия особого фактора, облегчающего их всасывание в кишке.

Микроэлементы циркулируют в плазме в виде металлсодержащих белков (Со и др.) или белковых комплексов (Fe). Из конечных продуктов обмена наибольшей концентрации, особенно при тяжелой мышечной работе и недостатке кислорода, достигает молочная кислота. Не использованные организмом и подлежащие удалению конечные продукты обмена веществ (мочевина, мочевая кислота, билирубин, аммиак) доставляются плазмой к почкам, где и удаляются с мочой.

Белки плазмы в силу способности связывать большое число циркулирующих в плазме низкомолекулярных соединений участвуют, кроме того, в поддержании постоянства осмотического давления. Им принадлежит ведущая роль в таких процессах, как образование тканевой жидкости, лимфы, мочи, всасывание воды.

6. Минеральный состав плазмы и кровезамещающие растворы:

Искусственные растворы, имеющие одинаковое с кровью осмотическое давление, называются изоосмотическими, или изотоническими. Для теплокровных животных и человека изотоническим раствором является 0,9 % раствор NaCl. Такой раствор называ­ют физиологическим. Растворы, имеющие большее осмотическое давление, чем кровь, называются гипертоническими, а меньшее — гипотоническими.

Изотонический раствор NaCl может некоторое время поддерживать жизнедеятель­ность отдельных органов, например изолированного (вырезанного из организма) сердца лягушки. Однако этот раствор не является полностью физиологическим. Разработаны рецепты растворов, соответствующие своим составом содержанию отдельных солей в плазме. Они являются в большей мере физиологическими, чем изотонический раствор NaCl. Наибольшее распространение получили растворы Рингера, Рингера-Локка и Тиро-де

источник

Альбумины: Глобулины: Фибриноген

преальбумин;

α1-глобулины: α2-глобулины: β-глобулины: γ-глобулины:

— α1-антитрипсин; — α2-макроглобулин; — трансферрин; — иммуноглобу-

— α1-антихимотрипсин; — гаптоглобин; — пре- β- и β- лины М, G, A,

— α1-кислый гликопротеин -липопротеины (ЛПВП); липопротеины E, D;

(орозомукоид); — церулоплазмин; (ЛПНП и ЛПОНП); — лизоцим;

— α-фетопротеин; — протромбин; — С3 и С4-компоненты — СРБ.

— витамин-D- — компоненты комплемента. комплемента;

Преальбумин — Концентрация его в плазме крови составляет около 0,25 г/л, одной из важнейших функций преальбумина является связывание его с тироксином и витамин-А-связывающим белком.

Ретинолсвязывающий белок — (витамин-А-транспортирующий белок) В крови он может находиться в связанной с витамином А и свободной формах. Каждая молекула белка может связаться лишь с одной молекулой ретинола. Концентрация его в плазме крови у мужчин составляет 47 мг/л, у женщин 42 мг/л (значительно повышается с возрастом).

Ретинолсвязывающий белок синтезируется в печени и поступает в кровь в форме

Альбумин — Альбумин является наиболее хорошо растворимым белком плазмы крови, что объясняется наличием большого количества ионизированных групп на поверхности молекулы. Колебания значений изоэлектрической точки в первую очередь обусловлены количеством жирных кислот, связанных с молекулами альбумина. В отличие от других белков плазмы крови в состав альбумина не входят углеводы. В составе молекулы альбумина имеется 17 дисульфидных мостиков, вследствие чего он может образовывать димеры и полимеры, сшитые с их помощью. Одной из основных особенностей молекулы альбумина является способность связывать большое число различных соединений. Среди них жирные кислоты, стероиды, билирубин, гемин, органические красители, лекарственные препараты (салицилаты, сульфаниламидные препараты, барбитураты, антибиотики), ионы кальция, меди и т.д.

В организме альбумин выполняет 3 основные функции:

— регулятора коллоидно-осмотического давления плазмы;

— белкового резерва организма.

Альбумин синтезируется в печени со скоростью 10-12 г/сут. Во внутрисосудистом русле обычно находится около 120 г альбумина, во внесосудистом — 180 г. За сутки разрушается около 10-12 г альбумина, причем до 20% в желудочно-кишечном тракте.

α1-Антитрипсин( α1— ингибитор протеаз, α1— гликопротеин) Концентрация в плазме крови — 0,78-2,5 г/л, что выше уровня всех белковых ингибиторов плазмы.

Читайте также:  Полиморфизм генов фибриногена у больных с ишемическим инсультом

α1— Антитрипсин обладает широким спектром ингибирующего действия на многие протеазы, однако наиболее специфическим является его влияние на нейтрофильную эластазу. Механизм ингибирования α1— антитрипсина заключается в образовании прочного комплекса с сериновой протеазой. Ингибитор атакуется протеазой как субстрат.

α1-Антихимотрипсин — Он специфически связывается с химотрипсином, ингибирует активность лейкоцитарного катепсина G. Концентрация белка в плазме составляет 480-500 мг/л. α1— Антихимотрипсин является одним из наиболее важных белков острой фазы. Уровень его резко повышается при воспалении. Он быстро образует комплекс с химотрипсиноподобными протеазами. Особое значение придается этому белку в регуляции воспалительных реакций, разрушении протеогликановых комплексов соединительной ткани и превращении ангиотензина II.

α1-Кислый гликопротеин (орозомукоид) — Концентрация его в плазме крови составляет 0,2-0,4 г/л. α1— Кислый гликопротеин относится к острофазовым белкам, его концентрация увеличивается при многих заболеваниях: опухолях, воспалительных поражениях органов, нарушениях функций желез внутренней секреции. Снижение уровня белка наблюдается при поражениях печени.

α -Фетопротеин — У взрослого человека концентрация α -фетопротеина в плазме крови составляет 1,5-16,5 мкг/л. Функция его в настоящее время окончательно не выяснена. Он может частично возмещать недостаток альбумина, способен связывать эстрогены.

Витамин-D-связывающий белок — Концентрация его в плазме крови у мужчин составляет 0,56 7+ 00,02 г/л, у женщин — 0,50 7+ 00,04 г/л. При электрофорезе в полиакриламидном геле белок дает два иммунологически идентичных компонента. Одна из форм связана с витамином D, другая свободна. Местом синтеза данного белка является печень.

Тироксинсвязывающий глобулин — Основной функцией тироксинсвязывающего глобулина является транспорт тироксина. Сродство белка к трийодтиронину выражено в меньшей степени.

α1— Микроглобулин — Предполагают, что α1— микроглобулин является одним из мембранных белков лимфоцитов. Синтезируется белок в печени. Функция его в настоящее время окончательно не установлена.

α2— Макроглобулин — α2— Макроглобулин обладает достаточно широким спектром ингибирующего действия на пептидазы всех типов. Взаимодействуя с ними, он образует прочные ковалентные комплексы, которые не в состоянии катализировать гидролиз больших молекул, но могут гидролитически расщеплять небольшие субстраты. α2— Макроглобулин соединяется с аминотрансферазами, белковыми гормонами, пептидами. Взаимодействуя с мембранами эндотелия сосудов, он защищает их от действия протеолитических ферментов.

Церулоплазмин — Установлено, что церулоплазмин катализирует окисление кислородом различных полифенолов, ароматических полиаминов и других веществ. Церулоплазмин связывает 90-95% всей меди плазмы крови. Местом синтеза церулоплазмина является печень. Уровень белка меняется при многих заболеваниях.

Гаптоглобин— гликопротеин плазмы крови, специфически связывающий гемоглобин. Различают 3 основные формы гаптоглобина: 1-1, 2-1 и 2-2. Первая форма представляет собой мономер, две другие полимеры. При взаимодействии с гемоглобином одна молекула гаптоглобина связывает одну молекулу гемоглобина. Гаптоглобин синтезируется в печени. Концентрация в плазме крови у взрослого человека составляет 0,34-2,15 г/л.

Трансферрин — β-гликопротеин плазмы крови Нормальное содержание в плазме крови -1,8-3,8 г/л. Считают, что трансферрин состоит из двух одинаковых доменов, каждый из которых связывает по одному атому железа, в молекуле трансферрина присутствует трехвалентное железо, однако более легко с ним связывается железо в двухвалентной форме, которое, окисляясь, превращается в трехвалентное. С трансферрином также может связываться большое число других металлов: Cu 2+ , Zn 2+ , Cr 3+ , Co 3+ , Mn 3+ , Cd 3+ . У человека описано более 20 генетических вариантов трансферрина, различающихся по аминокислотному составу. Наиболее часто встречающаяся форма — трансферрин С. Группу белков с меньшей электрофоретической подвижностью обозначили как трансферрины D, с большей — трансферрины В. Функциональная активность всех известных трансферринов одинакова. Основным местом синтеза трансферрина является печень.

Гемопексин (гемсвязывающий β-глобулин) — β-гликопротеин концентрация гемопексина в плазме крови составляет

0,85 г/л. Синтезируется гемопексин в печени. Основной его функцией является связывание и транспорт гема, который в настоящее время рассматривают как индуктор синтеза гемопексина. Каждая молекула гемопексина связывает одну молекулу гема. В составе такого комлекса гем транспортируется в печень.

Транскортин — специфический гликопротеин плазмы крови, связывающий кортикостероидные гормоны. Концентрация в плазме крови

0,03 г/л. Содержание транскортина в плазме крови увеличивается в период беременности, а также после введения эстрогенов. В физиологических условиях 92-97% всех стероидных гормонов связано с белками. В такой форме они не проявляют своей активности, поэтому транспортные белки могут рассматриваться как факторы, поддерживающие уровень свободных активных форм гормонов в крови, с которыми находятся в равновесии связанные формы.

Читайте также:  Фибриноген и рыбий жир

β2-Микроглобулин — β2-микроглобулин обнаружен на поверхности лимфоцитов, функция его в настоящее время окончательно не установлена.

Концентрация β2-микроглобулина в сыворотке крови повышается при лимфогрануломатозе, неходжкинских лимфомах, хроническом лимфолейкозе, множественной лимфоме. Снижение содержания белка в сыворотке крови наблюдается при повреждении почечных канальцев. При остром лейкозе и лимфоме с вовлечением ЦНС отмечается повышение уровеня β2-микроглобулина в цереброспинальной жидкости.

С-реактивный белок (СРБ) — белок, получивший свое название в результате способности вступать в реакцию преципитации с С-полисахаридом пневмококков. Синтезируется СРБ в печени. В норме его концентрация в плазме крови не превышает 8 мг/л. СРБ является компонентом неспецифического иммунного ответа, который встречается на ранних стадиях после проникновения антигена в организм и действует, благодаря стимуляции фагоцитоза. Кроме того, СРБ способствует удалению эндогенных веществ, образующихся в результате разрушения клеток. Присоединенный к мембранам микроорганизмов и поврежденным клеткам СРБ активирует каскад системы комплемента по классическому пути. СРБ также взаимодействует с Fc фрагментами иммуноглобулинов, связанных с лимфоцитами. Он способен активировать тромбоциты. По-видимому, основное значение СРБ заключается в распознавании потенциально токсических веществ, образующихся при распаде собственных клеток организма, связывании их с последующей детоксикацией и удалением из крови.

Иммуноглобулины — гликопротеины плазмы крови, образующиеся в ответ на введение в организм чужеродных веществ. Все иммуноглобулины принято подразделять на 5 классов: IgG, IgM, IgA, IgE и IgD. Они синтезируются иммунокомпетентными клетками лимфоидных органов и различаются по молекулярной массе, константе седиментации, электрофоретической подвижности, содержанию углеводов, иммунологической активности. Общим для иммуноглобулинов является принцип организации пространственной структуры белковой молекулы, которая состоит из 4 полипептидных цепей: двух легких — L-цепи и двух тяжелых — Н-цепи. L-цепь иммуноглобулинов имеет молекулярную массу 22,5 кДа и состоит из 214 аминокислотных остатков. Н-цепь иммуноглобулинов может быть представлена 5 типами, которые различаются своим аминокислотным составом, последовательностью аминокислот, антигенными свойствами. Именно тяжелые цепи определяют класс иммуноглобулинов и их подклассы.

Иммуноглобулины G — основные антитела плазмы крови. На их долю приходится 70-75% всех иммуноглобулинов. Молекулярная масса IgG составляет 150-160 кДа. В настоящее время различают 4 подкласса IgG: IgG 1, IgG 2, IgG 3 и IgG 4.

Иммуноглобулины А — класс антител, преобладающих в секретах желез слизистых оболочек. Около 40% всех IgA находится в крови. Молекулы данного класса иммуноглобулинов, как правило, образуют полимерные структуры.

IgA активируют систему комплемента по альтернативному пути. Они участвуют в образовании ревматоидных факторов, соединяются с альбуминами, гликопротеинами, взаимодействуют только с нейтрофилами, не дают реакции пассивной кожной анафилаксии и не переносятся через плаценту и стенку кишечника.

Иммуноглобулины М — белки, представляющие собой пентамеры с молекулярной массой каждой субъединицы по 185 кДа. Общая молекулярная масса молекулы IgM составляет 900 кДа. Скорость синтеза данного класса иммуноглобулинов составляет 22 мг/кг/сут, содержание в плазме крови — 0,5-1,5 г/л, время полураспада — 5 суток.

IgM обнаруживаются на ранних стадиях иммунного ответа на введение корпускулярных антигенов. Важнейшей их эффекторной функцией является активирование системы комплемента по классическому пути.

Иммуноглобулины D — белки, находящиеся главным образом в плазме крови. Их молекула состоит из двух идентичных L-цепей и двух Н-цепей c молекулярной массой 70 кДа. Синтезируются IgM со скоростью 0,4 мг/кг/сут, период их полураспада составляет около 3 суток, содержание в плазме крови — 0,03-0,05 г/л. IgM чувствительны к протеолизу, участвуют в активировании системы комплемента по альтернативному пути. Иммуноглобулины Е — белки, которые входят в состав плазмы крови, а также секретов слизистых желез. Они состоят из двух легких и двух тяжелых цепей. Синтезируются IgE со скоростью 0,02 мг/кг/сут, период их полураспада составляет 2,4 суток, содержание в плазме крови — 0,01-0,04 г/л. IgE не проходят через плаценту и кишечник. Они участвуют в активации системы комплемента по альтернативному пути. IgE могут присоединяться к лимфоцитам, гомологичным тучным клеткам и базофилам. Они вызывают гиперсенсибилизацию анафилактического типа у различных животных.

источник