Белок фибриноген имеет массу 340000 дальтон

Антикодоны тРНК, участвующих в биосинтезе белка, имеют следующую нуклеотидную последовательность: АГЦ, ЦЦУ, УАГ. Определите структуру кодирующей последовательности нуклеотидов в молекуле ДНК

Антикодоны тРНК, участвующих в биосинтезе белка, имеют следующую нуклеотидную последовательность: АГЦ, ЦЦУ, УАГ. Определите структуру кодирующей последовательности нуклеотидов в молекуле ДНК

Антикодоны тРНК: АГЦ, ЦЦУ, УАГ

ДНК (информационная нить): АГЦ – ЦЦТ – ТАГ

ДНК (2-я нить): ….. ТЦГ – ГГА – АТЦ

Транскрипция – процесс синтеза иРНК на матрице ДНК, осуществляется по принципу комплементарности нуклеиновых полипептидов: аденин нуклеотида комплиментарен (образует водородные связи) тимину нуклеотида в ДНК или урацилу нуклеотида в РНК, цитозин нуклеотида комплементарен гуанину нуклеотида в ДНК или РНК.

Трансляция – процесс синтеза белка на матрице иРНК, осуществляется на рибосомах с участием тРНК, каждая из которых доставляет для синтеза белка определенную аминокислоту. тРНК представляет собой триплет нуклеотидов (антикодон), который по принципу комплементарности взаимодействует с определенным триплетом (кодоном) иРНК.

Воссозданный на основании антикодонов тРНК и соответственно зрелой молекулы иРНК фрагмент молекулы ДНК не отражает наличие интронов (некодирующих фрагментов), а включает только кодирующие участки (экзоны).

2. Белок фибриноген имеет массу 340 000 Дальтон. Определите количество нуклеотидов в гене, в котором закодирована информация об этом белке. (Мг (_{аминокислоты})=100)

Количество аминокислот в молекуле белка = 340000 / 100 = 3400

Количество нуклеотидов в зрелой иРНК = 3400*3 = 10200 (в связи с тем, что каждая аминокислота кодируется триплетом иРНК)

Количество нуклеотидов в информационной цепи ДНК = 10200

Количество нуклеотидов в гене ДНК = 10200*2 = 20400 (в связи с тем, что молекула ДНК двухцепочечная)

Трансляция – процесс синтеза белка на матрице иРНК, осуществляется на рибосомах с участием молекул тРНК, каждая из которых доставляет для синтеза белка определенную аминокислоту. тРНК представляет собой триплет нуклеотидов (антикодон), который по принципу комплементарности взаимодействует с определенным триплетом (кодоном) иРНК.

Рассчитанное на основании массы белка количество нуклеотидов в гене ДНК, скорее всего, является меньшим реального, поскольку таким образом нельзя учесть нуклеотидов интронных (некодирующих) участков, а учитываются нуклеотиды только экзонных (кодирующих) участков.

3. При скрещивании высокорослого томата с карликовым в первом поколении все потомство имело высокий стебель. Во втором поколении среди 40000 полученных кустов томата 9000 были карликового роста. Сколько среди F₂ гомозиготных растений?

В связи с тем, что при скрещивании растений с альтернативными признаками (высокий и низкий стебель) все потомство в первом поколении имело высокий стебель, то, во-первых, высокий стебель является доминантным признаком, а, во-вторых, исходя из первого закона Менделя (закона единообразия гибридов первого поколения) можно заключить, что скрещиваемые растения были гомозиготами (доминантной и рецессивной гомозиготами).

При скрещивании потомков первого поколения между собой во втором поколении согласно условию задачи получено расщепление по фенотипу, близкое к 3:1 (31000 растений были высокорослыми, 9000 – карликовыми). Этот факт согласно второму закону Менделя (закону расщепления признаков) является еще одним доказательством в пользу того, что все потомки в F₁ были гетерозиготами.

При скрещивании гетерозигот между собой согласно второму закону Менделя (закону расщепления признаков) расщепление по генотипу будет составлять 1АА (высокорослые): 2 Аа (высокорослые): 1 аа (карликовые).

Гомозиготных растений среди F₂ будет 50% от общего количество особей (25% АА и 25% аа). Таким образом, гомозиготных растений среди F₂ будет 40000/2 = 20000.

У кур породы плимутрок доминантный ген серой окраски оперения (Р) локализован в Z-хромосоме. Его рецессивный аллель (р) вызывает черную окраску оперения. Гомозиготный серый петух скрещен с курицей, у которой черная окраска оперения. Определите фенотипы птенцов в первом поколении. Составьте схему наследования

У птиц гетерогаметный пол женский, гомогаметный – мужской.

Все потомство (независимо от пола) в F₁ будет серым.

5. Биомасса сухого сена с 1м 2 поля составляет 200 г. На основании правила экологической пирамиды определите, какая площадь поля необходима, чтобы прокормить одного школьника массой 50 кг (60% составляет вода), согласно пищевой цепи: трава – корова – человек

% сухого остатка в теле школьника = 100-60 = 40%

m сухого остатка в теле школьника = 50*40/100 = 20 кг

Согласно правилу экологической пирамиды Чарлза Элтона суммарная биомасса организмов, заключенная в ней энергия и численность особей уменьшается по меревосхождения от низшего трофического уровня к высшему; при этом на каждый последующий уровень переходит приблизительно 10% биомассы и связанной с ней энергии. В связи с этим биомасса различных звеньев в цепи питания будет составлять:

Исходя из продуктивности поля (0,2 кг/м 2 ) определим площадь поля, необходимую для прокормления школьника:

Площадь поля = 2000 / 0,2 = 10000 м 2

Последовательность нуклеотидов в цепи и-РНК имеет следующий вид: ГУА- ЦГУ-АЦА-ЦГА. Восстановите последовательность нуклеотидов в цепи молекулы ДНК, которая послужила матрицей во время транскрипции. И укажите структуру антикодонов т- РНК, принимающих участие в биосинтезе белка, закодированного в этой молекуле ДНК

антикодоны тРНК: ЦАУ, ГЦА, УГУ, ГЦУ

ДНК (инф.нить): ЦАТ – ГЦА – ТГТ – ГЦТ

ДНК (2-я) нить: ГТА – ЦГТ – АЦА — ЦГА

Трансляция – процесс синтеза белка на матрице иРНК, осуществляется на рибосомах с участием тРНК, каждая из которых доставляет для синтеза белка определенную аминокислоту. тРНК представляет собой триплет нуклеотидов (антикодон), который по принципу комплементарности взаимодействует с определенным триплетом (кодоном) иРНК.

Воссозданный на основании зрелой молекулы иРНК фрагмент молекулы ДНК не отражает наличие интронов (некодирующих фрагментов), а включает только кодирующие участки (экзоны).

7. Фрагмент кодирующей цепи ДНК содержит 3000 нуклеотидов, интроны в ней составляют 50%. Определите количество нуклеотидов в зрелой молекуле и-РНК и сколько аминокислот закодировано в данной цепи ДНК

% экзонов в кодирующей цепи ДНК = 50%

количество нуклеотидов в зрелой цепи иРНК = количеству нуклеотидов экзонов информационной цепи ДНК = 3000*50/100 = 1500

количество аминокислот, закодированных в информационной цепи ДНК = 1500/3 = 500 (поскольку каждая аминокислота кодируется триплетом нуклеотидов).

Экзоны – кодирующие участки генов, интроны – некодирующие полинуклеотидные последовательности в генах, они могут быть длиннее экзонов и предположительно выполняют регуляторную и структурную функции. В ходе созревания РНК из нее вырезаются некодирующие участки, скопированные с интронов (процессинг), а кодирующие, скопированные с экзонов, соединяются в нужной последовательности (сплайсинг).

У томатов ген, определяющий красную окраску плодов, доминантен по отношению к гену желтой окраски. Полученный из гибридных семян 3021 куст томатов имел желтую окраску, а 9114 кустов — красную. Сколько гетерозиготных растений среди гибридов?

Поскольку из гибридных семян было получено 9114 кустов с красной окраской и 3021 куст с желтой окраской плодов, что близко к расщеплению по фенотипу 3:1, то скрещиваемые растения были гетерозиготными по анализируемому признаку (согласно второму закону Менделя, или закону расщепления признаков).

Пусть А – красный цвет плодов,

F₁ 1 АА, 2Аа, 1аа

Гетерозиготных растений среди потомков, полученных при скрещивании гетерозиготных родителей, согласно второму закону Менделя будет 50% от общего количества потомков ((9114+3021)/2 = 6067,5) или 2/3 от особей с доминантным признаком, т.е. 9114·2/3 = 6076

9. Гипоплазия эмали (тонкая зернистая эмаль зубов) наследуется как сцепленный с Х-хромосомой доминантный признак. В семье, где оба родителя страдали этой аномалией, родился сын с нормальными зубами. Определите вероятность рождения следующего ребенка с данной аномалией

У человека гомогаметный пол – женский, гетерогаметный – мужской.

Оба родителя страдают гипоплазией эмали, следовательно, их генотипы будут:

мальчик с нормальной эмалью

В связи с тем, что от родителей, страдающих гипоплазией эмали, родился здоровый мальчик, то мать является гетерозиготной по этому признаку и ее генотип – Х А Х а

F₁ Х А Х А , Х А У, Х А Х а , Х а У

девочка мальчик девочка мальчик

с гипоплазией эмали с гипоплазией эмали с гипоплазией эмали с нормальной эмалью

Вероятность рождения девочки с гипоплазией эмали – 100%, мальчика – 50%, вероятность рождения больного ребенка (независимо от пола) – 75%.

10. Определите площадь акватории моря, которая нужна для пропитания дельфина-белобочки массой 60 кг (30% сухого вещества) в цепи питания: фитопланктон-рыба-дельфин. Производительность фитопланктона – 500 г/м 2

m сухого остатка в теле дельфина-белобочки = 60*30/100 = 18 кг

фитопланктон® рыба ® дельфин-белобочка

Исходя из продуктивности фитопланктона (0,5 кг/м 2 ) определим площадь акватории моря, необходимую для прокормления дельфина-белобочки:

Площадь поля = 1800 / 0,5 = 9000 м 2

Последовательность нуклеотидов в цепи ДНК имеет следующий вид: ААТ- ГГЦ-ЦЦА-ГЦГ-АТА. В ходе транскрипции произошла ошибка, и последовательность нуклеотидов и-РНК имеет такую структуру триплетов: УУА-ЦГГ-ГАЦ-ЦГЦ-УАА. Укажите, в каких триплетах произошла ошибка во время транскрипции. Составьте правильную последовательность нуклеотидов в и-РНК. Укажите тип мутации

ДНК: ААТ – ГГЦ – ЦЦА – ГЦГ – АТА

РНК (правильная): УУА – ЦЦГ – ГГУ – ЦГЦ – УАУ

РНК (с ошибками): УУА – ЦГГ – ГАЦ – ЦГЦ – УАА

Ошибки произошли во 2, 3 и 5-м кодонах, тип мутации – точечная (затрагивает очень незначительный участок РНК).

Транскрипция – процесс синтеза иРНК на матрице ДНК, осуществляется по принципу комплементарности нуклеиновых полипептидов: аденин нуклеотида в ДНК комплиментарен (образует водородные связи) урацилу нуклеотида в иРНК, тимин нуклеотида в ДНК комплементарен аденину нуклеотида в иРНК, цитозин нуклеотида комплементарен гуанину нуклеотида в нуклеиновых полимерах.

Мать имеет вторую группу крови (А), отец имеет третью группу крови (B). Оба родителя гомозиготны в паре генов группы крови. Какие группы крови возможны у их детей?

В связи с тем, что, исходя из условия задачи, мать имеет II группу крови, а отец – III группу крови и оба родителя гомозиготны в паре генов, кодирующих группу крови, то генотипы родителей будут:

У детей возможна только IV группа крови (I A I B ).

При скрещивании черного петуха без хохла с бурой хохлатой курицей все потомство оказалось черным и хохлатым. Определите генотипы родителей и потомства. Какие признаки являются доминантными? Какой процент бурых без хохла цыплят получится в результате скрещивания между собой гибридов первого поколения?

В связи с тем, что при скрещивании животных с альтернативными признаками, все особи в потомстве F₁ были единообразными (черными и хохлатыми), то согласно первому закону Менделя (закону единообразия гибридов первого поколения) скрещиваемые родители были гомозиготны по анализируемым признакам, а доминантными признаками являются черный цвет оперенья и хохлатость.

Пусть А – черный цвет перьев, а – бурый цвет перьев,

В – наличие хохла, b – отсутствие хохла.

курица – ааВВ (бурая, хохлатая), петух ААbb (черный, без хохла)

При скрещивании гибридов первого поколения (АаВb) согласно третьему закону Менделя (закону независимого наследования признаков) расщепление по фенотипу составит:

черные, хохлатые черные, без хохла бурые, хохлатые бурые, без хохла

Таким образом % бурых без хохла цыплят (ааbb) = 1/16·100% = 6,25%.

15. На основании правила «экологической пирамиды» определите, сколько необходимо планктона, чтобы в море вырос дельфин массой в 300 кг (на долю воды приходится 60%) в цепи питания: планктон — нехищная рыба — хищная рыба — дельфин

% сухого остатка в теле дельфина = 100-60 = 40%

m сухого остатка в теле дельфина = 300*40/100 = 120 кг

планктон® нехищная рыба ® хищная рыба ® дельфин

120000 кг 12000 кг 1200 кг 120 кг

Таким образом, для прокормления дельфина необходимо 120000 кг (120 т) планктона.

Отсутствие потовых желез у людей — рецессивный признак, сцепленный с Х- хромосомой. Мужчина, у которого отсутствуют потовые железы, женился на женщине, в семье которой никогда не встречалось это заболевание. Какова вероятность рождения в этой семье детей с подобной аномалией?

Х а – отсутствие потовых желез, Х А – норма (наличие потовых желез)

У человека гомогаметный пол – женский, гетерогаметный пол – мужской.

Согласно условию задачи: генотип отца – Х а У, матери – Х А Х А (в связи с тем, что в семье женщины никогда не встречалось такое заболевание).

Вероятность рождения ребенка с отсутствием потовых желез = 0.

20. Используя правило экологической пирамиды, определите площадь биоценоза (м 2 ), которая может прокормить одного волка, массой 50 кг в цепи питания: растения → зайцы → лисица → волк. Массовая доля воды составляет 60%. Продуктивность биоценоза – 200 г/м 2

% сухого остатка в теле волка = 100-60 = 40%

m сухого остатка в теле волка = 50*40/100 = 20 кг

Растения ® зайцы ® лисица ® волк

20000 кг 2000 кг 200 кг 20 кг

Исходя из продуктивности биоценоза (0,2 кг/м 2 ) определим площадь биоценоза, необходимую для прокормления волка:

Площадь поля = 20000 / 0,2 = 100000 м 2

Таким образом, для прокормления волка необходима площадь биоценоза 100000 м 2 .

Во время репликации молекулы ДНК на кодирующей цепи: ЦТЦ-АГА-ТАА-ТТЦ-ГАТ произошло удвоение четвертого триплета. Объясните, как изменится структура молекулы белка. Для создания аминокислотной последовательности используйте таблицу генетического кода

ДНК (инф.нить): ЦТЦ – АГА – ТАА – ТТЦ – ГАТ

РНК (правильная): ГАГ – УЦУ – АУУ – ААГ – ЦУА

пептид (правильный): глутаминовая кислота – серин – изолейцин – лизин – лейцин

ДНК (инф.нить) измененная: ЦТЦ – АГА – ТАА – ТТЦ – ТТЦ – ГАТ

РНК измененная ГАГ – УЦУ – АУУ – ААГ – ААГ – ЦУА

пептид измененный глутаминовая кислота – серин – изолейцин – лизин – лизин – лейцин

Таким образом, полипептид удлинится на 1 аминокислоту. Вместо пептида (глутаминовая кислота – серин – изолейцин – лизин – лейцин) будет синтезирован полипептид – глутаминовая кислота – серин – изолейцин – лизин – лизин – лейцин.

Глаукома (заболевания глаз) имеет две формы: одна форма определяется доминантным геном, а другая — рецессивным. Гены расположены в разных парах гомологичных хромосом. Какова вероятность рождения больного ребенка в семье, где оба родителя страдают разными формами глаукомы и гомозиготны по обеим парам генов

Пусть А – наличие глаукомы I формы, а – отсутствие глаукомы,

В – отсутствие глаукомы II формы, b – наличие глаукомы II формы

Генотипы родителей: ААВВ, ааbb

Вероятность рождения ребенка с глаукомой – 100%.

Вес самки летучих мышей, питающихся насекомыми равен 5 г. Вес каждого из двух ее новорожденных детенышей — 1 г. За месяц выкармливания детенышей молоком вес каждого из них достиг 4,5 г. На основании правила экологической пирамиды определите, какую массу насекомых должна потребить самка за это время, чтобы выкормить свое потомство. Чему равна масса растений, сохраняющихся за счет истребления растительноядных насекомых?

За месяц выкармливания прирост массы птенцов составит 3,5*2 = 7 г

Растения – насекомые – птенцы

Таким образом, самка летучей мыши должна потребить 70 г насекомых, в результате чего будет сохранено 700 г растений.

У собак черный цвет шерсти доминирует над коричневым, а короткая шерсть над длинной. Обе пары генов расположены в разных парах хромосом. Какой процент черных короткошерстных щенков можно ожидать от скрещивания двух особей гетерозиготных по обоим признакам?

А – черный цвет шерсти, а – коричневый цвет шерсти

В – короткая шерсть, b – длинная шерсть

Наследование признаков независимое

G АВ, Аb, аВ, аb АВ, Аb, аВ, аb

F₁ 9А_В_, 3ааВ_, 3А_bb, 1ааbb

черный, коричневый черный коричневый

короткошерстный короткошерстный длинношерстный длинношерстный

Согласно третьему закону Менделя (закону независимого наследования признаков) при дигибридном скрещивании и полном доминировании расщепление по фенотипу в первом поколении составит:

черный, коричневый черный коричневый

короткошерстный короткошерстный длинношерстный длинношерстный

Таким образом, % черных короткошерстных щенков (А_В_) = 9/16*100 = 56,25%.

30. Биомасса сухого сена с 1м 2 луга составляет 200 г. Используя правило экологической пирамиды, определите, сколько гектаров луга необходимо, чтобы прокормить одного школьника массой 50 кг (на воду приходится 60%) в цепи питания: трава → корова → человек

% сухого остатка в теле школьника = 100-60 = 40%

m сухого остатка в теле школьника = 50*40/100 = 20 кг

Исходя из продуктивности биоценоза (0,2 кг/м 2 ) определим площадь биоценоза, необходимую для прокормления школьника:

Площадь поля = 2000 / 0,2 = 10000 м 2

Таким образом, для прокормления школьника необходима площадь биоценоза 10000 м 2 .

Серебристая курица из породы белый виандот скрещена с золотистым (коричневым) петухом породы леггорн. Определить соотношение и расщепление групп гибридов по фенотипу. Примечание: указанные признаки сцеплены с полом: доминантный ген серебристой окраски (С) локализован в одной Х-хромосоме, аллельный ему рецессивный ген золотистой окраски (с) — в другой Х-хромосоме. У птиц женский пол — гетерогаметный, а мужской — гомогаметный

Х С – серебристая окраска оперенья, Х с – золотистая окраска оперенья

У птиц гетерогаметный пол – женский, гомогаметный – мужской

Родители: курица – Х С У, петух – Х с Х с

В F₁ все петухи будут серебристыми, а все куры — золотистыми, расщепление по фенотипу независимо от пола составит 1:1.

35. На основании правила экологической пирамиды определите, сколько нужно зерна, чтобы в лесу вырос один филин массой 3,5 кг, если цепь питания имеет вид: зерно злаков — полевка — хорек — филин. На долю воды приходится 60%

% сухого остатка в теле филина = 100-60 = 40%

m сухого остатка в теле филина = 3,5*40/100 = 1,4 кг

Зерно злаков ® полевка ® хорек ® филин

1400 кг 140 кг 14 кг 1,4 кг

Таким образом, для прокормления филина необходимо 1400 кг зерна.

Фрагмент иРНК имеет следующую последовательность нуклеотидов УАУ-ЦГА-ГУЦ-АЦГ. Определите последовательность нуклеотидов и число водородных связей во фрагменте молекулы ДНК, с которой транскрибирован данный фрагмент и-РНК

ДНК (инф.нить): АТА – ГЦТ – ЦАГ – ТГЦ

ДНК (2-я нить): ТАТ – ЦГА – ГТЦ – АЦГ

Количество водородных связей в данном фрагменте ДНК = 30 (между А и Т – 2 водородные связи, между Г и Ц – 3 водородные связи).

У крупного рогатого скота породы шортгорн красная масть не полностью доминирует над белой мастью, и потомство получается чалым. Какой масти потомство следует ожидать от скрещивания чалой коровы с красным быком?

АА – красный цвет шерсти, Аа – чалый цвет шерсти, аа – белый цвет шерсти.

Родители: корова – Аа (чалая), бык – АА (красный)

Ответ: 50% потомков будут красных и 50% — чалыми (расщепление 1:1, что соответствует анализирующему скрещиванию).

39. У человека отсутствие потовых желез зависит от рецессивного гена, сцепленного с полом, ген локализован в Х-хромосоме. В семье отец и сын имеют эту аномалию, а мать здорова. Какова вероятность (%) рождения в этой семье здорового сына? Составить схему наследования

Х а – отсутствие потовых желез, Х А – наличие потовых желез (норма)

Генотипы матери – Х А Х — (здорова), отец – Х а У (отсутствие потовых желез), сын – Х а У (отсутствие потовых желез)

сын с отсутствием потовых желез

В связи с тем, что в семье родился больной мальчик, то мать является носителем рецессивного аллеля, обусловливающего отсутствие потовых желез у сына. Т.е. генотип матери – Х А Х а

F₁ Х А Х а , Х А У, Х а Х а , Х а У

……зд.дев зд.мальчик больн.дев ….больн.мальчик

50% всех детей будет здорово, 50% будет иметь данную аномалию, и среди девочек и среди мальчиков 50% будет здоровыми, 50% больными. Вероятность рождения здорового мальчика = 50%.

40. Масса тюленя составляет 400 кг. В его гареме три самки, массой 150, 230 и 220 кг. Содержание воды в теле составляет 60%. Какая площадь акватории моря прокормит семью тюленей в цепи питания: планктон-рыба-тюлень? Продуктивность планктона — 800 г/м 2

% сухого остатка в теле тюленя = 100-60 = 40%

m семьи тюленей = 400+150+230+220 = 1000 кг

m сухого остатка в теле семьи тюленей = 1000*40/100 = 400 кг

Исходя из продуктивности биоценоза (0,8 кг/м 2 ) определим площадь акватории моря, необходимую для прокормления семьи тюленей:

Площадь поля = 40000 / 0,8 = 50000 м 2

Таким образом, для прокормления семьи тюленей необходима площадь акватории моря 50.000 м 2

Фрагмент правой цепи молекулы ДНК имеет следующий нуклеотидный состав: ГГГ-ЦАТ-ААЦ-ГЦГ. Определите порядок расположения нуклеотидов в левой цепи ДНК. Какая длина данного фрагмента (длина одного нуклеотида равна 0,34 нм)

ДНК (правая цепь): ГГГ – ЦАТ – ААЦ – ГЦГ

ДНК (левая цепь): ЦЦЦ – ГТА – ТТГ – ЦГЦ

Каждая цепь данного фрагмента ДНК включает 12 нуклеотидов

Длина данного фрагмента ДНК = 12*0,34 = 4,08 нм.

Вторая цепь ДНК была воссоздана по принципу комплементарности нуклеиновых полипептидов: аденин нуклеотида комплиментарен (образует водородные связи) тимину, цитозин нуклеотида комплементарен гуанину нуклеотида.

42. Химические исследования показали, что 30% от общего количества нуклеотидов в и-РНК приходится на урацил, 20 % — на цитозин, 24% — на аденин. Определите качественный состав молекулы ДНК, с которой была транскрибирована данная и-РНК

иРНК: У – 30%, Ц – 20%, А – 24%, Г – 26% (100-30-20-24)

ДНК (инф.нить): А – 30%, Г – 20%, Т – 24%, Ц – 26%

ДНК (2-я цепь): Т – 30%, Ц – 20%, А – 24%, Г – 26%

Процентное содержание нуклеотидов в ДНК было определено по правилу комплементарности нуклеиновых полипептидов: аденин нуклеотида комплиментарен (образует водородные связи) тимину нуклеотида в ДНК или урацилу нуклеотида в РНК, цитозин нуклеотида комплементарен гуанину нуклеотида в ДНК или РНК

А+Т в инф.цепи ДНК = 30+24 = 54%

Г+Ц в инф.цепи ДНК = 26+20 = 46%

Процентное соотношение (А+Т) и процентное соотношение (Г+Ц) во 2-й цепи ДНК будет таким же, но процентное содержание адениловых, тимидиловых, гуаниловых и цитидиловых нуклеотидов, исходя из принципа комплементарности, будет противоположным (по правилу Э. Чаргаффа). В обеих цепях ДНК в парах комплементарных оснований комплементарных нуклеотидов будет поровну:

А = Т = 54/2 = 27%, Г = Ц = 46/2 = 23%

Правила Э. Чаргаффа – система эмпирически выявленных правил, описывающих количественные соотношения между различными типами азотистых оснований в ДНК. Соотношения, выявленные Чаргаффом для аденина (А), тимина (Т), гуанина (Г) и цитозина (Ц), оказались следующими:

Количество аденина равно количеству тимина, а гуанина — цитозину: А=Т, Г=Ц.
Количество пуринов равно количеству пиримидинов: А+Г=Т+Ц.

При скрещивании гетерозиготных красноплодных томатов с желтоплодными получено 352 растения, имеющих красные плоды. Остальные растения имели желтые плоды. Определите, сколько растений имели желтую окраску?

А – красный цвет плодов томатов, а – желтый цвет плодов томатов

Родительские растения: Аа (красноплодные), аа (желтоплодные)

При скрещивании гетерозиготы с рецессивной гомозиготой расщепление в первом поколении составит 1 Аа (доминантный признак) : 1 аа (рецессивный признак), что типично для анализирующего скрещивания. В связи с этим красноплодных растений в первом поколении будет примерно столько же, сколько и желтоплодных, т.е. примерно 352 растения.

Ответ: желтую окраску имели примерно 352 растения.

Тыкву, имеющую желтые плоды дисковидной формы, скрестили с тыквой, у которой были белые шаровидные плоды. Все гибриды от этого скрещивания имели белую окраску и дисковидную форму плодов. Какие признаки доминируют? Определите генотипы родителей и потомства

В связи с тем, что все гибриды в первом поколении были единообразны и имели белую окраску и шаровидные плоды, эти два признака являются доминантными, а скрещиваемые родительские растения были гомозиготными по анализируемым признакам (согласно первому закону Менделя, или закону единообразия гибридов первого поколения).

Пусть А – белая окраска плодов, а – желтая окраска плодов,

В – дисковидная форма плодов, b – шаровидная форма плодов

Генотипы родителей: ааВВ (желтые плоды дисковидной формы), ААbb (белые плоды шаровидной формы)

дисковидной формы шаровидной формы

Ответ: доминирующие признаки: белая окраска, дисковидная форма плодов. Генотипы родителей: ааВВ, ААbb, генотип потомства: АаВb.

45. Какая площадь водной акватории (в м 2 ) необходима для того, чтобы выкормить одну щуку массой 10 кг (на долю воды приходится 60%) в цепи питания: планктон — рыба растительноядная — щука. Биопродуктивность планктона составляет 500 г/м 2

% сухого остатка в теле щуки = 100-60 = 40%

m сухого остатка в теле щуки = 10*40/100 = 4 кг

планктон ® рыба растительноядная ® щука

Исходя из продуктивности планктона (0,5 кг/м 2 ) определим площадь акватории моря, необходимую для прокормления семьи тюленей:

Площадь поля = 400 / 0,5 = 800 м 2

Таким образом, для прокормления щуки необходима площадь акватории моря 800 м 2

У мушки дрозофилы серая окраска тела доминирует над черной. При скрещивании серых мух в потомстве появилось 1390 мух серого цвета и 460 мух черного цвета. Составьте схему наследования и укажите генотипы родительских особей и потомков

А – серая окраска тела, а – черная окраска тела

Поскольку расщепление в потомстве от скрещивания серых (с доминантным признаком) особей близко к 3:1, то согласно второму закону Менделя (закону расщепления признаков) родители являются гетерози

Папиллярные узоры пальцев рук — маркер спортивных способностей: дерматоглифические признаки формируются на 3-5 месяце беременности, не изменяются в течение жизни.

Опора деревянной одностоечной и способы укрепление угловых опор: Опоры ВЛ — конструкции, предназначенные для поддерживания проводов на необходимой высоте над землей, водой.

Поперечные профили набережных и береговой полосы: На городских территориях берегоукрепление проектируют с учетом технических и экономических требований, но особое значение придают эстетическим.

При разрыве кровеносного сосуда или активации определенных веществ в крови сначала формируется активатор протромбина. В присутствии достаточного количества ионов кальция он вызывает превращение протромбина в тромбин. В течение следующих 10-15 сек тромбин вызывает полимеризацию молекул фибриногена в нити фибрина. Таким образом, скорость развития свертывания крови обычно ограничивает образование активатора протромбина, а не последующие реакции, формирующие сам сгусток, поскольку в норме они осуществляются быстро.

Важную роль в превращении протромбина в тромбин играют также тромбоциты в связи с прикреплением многих молекул протромбина к соответствующим рецепторам на тромбоцитах, уже связанных с поврежденной тканью.

Протромбин и тромбин. Протромбин представляет собой белок плазмы альфа2-глобулин с молекулярной массой 68700. Он присутствует в нормальной плазме в концентрации примерно 15 мг/дл. Это нестабильный белок, который легко расщепляется на более мелкие соединения, одно из которых — тромбин с молекулярной массой 33700, что составляет практически половину молекулярной массы протромбина.

Протромбин постоянно формируется печенью и постоянно используется в организме для свертывания крови. Если печень не способна синтезировать протромбин, примерно через сутки его концентрация в плазме снижается до значений, слишком низких для обеспечения нормального свертывания крови.

Для синтеза протромбина и некоторых других факторов свертывания печень нуждается в витамине К. Следовательно, недостаток этого витамина или болезнь печени, при которой нарушается нормальный синтез протромбина, могут привести к резкому снижению уровня протромбина, что проявляется склонностью к кровотечениям.

Схема формирования коагуляционного гемостаза.
1 — активация тромбином ф.V; 2 — активация тромбином ф-VIII, высвобождаемого из связи с ф.Вилленбранта; 3 — активация тромбином ф.ХI.
Контакт крови с поверхностью субэндотелия активирует «внутренний» путь свертывания крови; контакт крови с поврежденными клетками ткани активирует «внешний» путь активации свертывания крови.

Фибриноген. Фибриноген представляет собой высокомолекулярный белок (молекулярная масса 340000), концентрация которого в плазме составляет 100-700 мг/дл. Фибриноген образуется в печени, и при заболеваниях печени его концентрация в циркулирующей крови может снижаться, как и концентрация протромбина, о чем говорилось ранее.

В связи с большим размером молекулы фибриногена в норме практически не выходят из кровеносных сосудов в интерстициальную жидкость, и поскольку фибриноген является необходимым фактором свертывания, интер-стициальные жидкости обычно не свертываются. Однако при патологически повышенной проницаемости капилляров фибриноген вытекает в тканевые жидкости в достаточных количествах, чтобы вызвать свертывание в этих тканях практически тем же путем, как свертываются плазма и цельная кровь.

Формирование фибрина при действии тромбина на фибриноген. Тромбин является ферментом со слабой протеолитической способностью. Он действует на фибриноген, удаляя 4 низкомолекулярных пептида от каждой молекулы фибриногена, в результате формируются одиночные молекулы фибрин-мономеров, способные автоматически объединяться между собой с формированием нитей фибрина. Таким образом, молекулы фибрин-мономеров полимеризуются в длинные нити фибрина, составляющие основу сети кровяного сгустка.

На ранних этапах полимеризации молекулы мономеров фибрина удерживаются вместе с помощью слабых нековалентных водородных связей, и вновь формирующиеся волокна не скрепляются друг с другом поперечными связями; в результате сгусток получается слабым и легко «рассыпается» на отдельные нити. Однако в течение нескольких следующих минут осуществляется другой процесс, значительно укрепляющий сеть фибрина. Этот процесс требует участия особого вещества, называемого фибрин-стабилизирующим фактором. Небольшое количество этого фактора присутствует в крови в норме среди плазменных глобулинов, но он также высвобождается из тромбоцитов, захваченных в тромб.

На волокна фибрина фибрин-стабилизирующий фактор влияет лишь после его активации, которая осуществляется под влиянием того же тромбина, вызывающего образование фибрина. Затем активированный фибрин-стабилизирующий фактор действует как фермент, который вызывает ковалентное связывание все большего числа молекул фибрин-мономера, а также многочисленное поперечное связывание прилежащих волокон фибрина, чрезвычайно усиливая трехмерную структуру их сети.

Форма молекул взаимосвязана с функциональной ролью в клетке.

Форма и размер белковых молекул

Физико-химические свойства белков

Белок диссоциирует на субъединицы под действием реагентов, разрывающих слабые связи (мочевина, детергенты, солевые растворы).

Белки состоят из аминокислотных остатков, связанных между собой пептидными связями, образующих полипептидные цепочки, которые благодаря водородным, ионным, дисульфидным связям и гидрофобным взаимодействиям определенным образом располагаются в пространстве, т.е. имеют определенную конформацию. При нормальных физиологических условиях белок имеет нативную конформацию.

3 типа белков:

— Фибриллярные, образующие длинные волокна без значительного числа изгибов и петель. Содержатся в костях, сухожилиях, шелк (кератин волос, рогов, фиброин шёлка). Они не растворимы в воде и разбавленных солевых растворах.

— Глобулярные, имеющие компактную форму запутанного клубка, которая благоприятна для взаимодействия с другими молекулами (ферменты, гормоны);

Форму белковой молекулы выражают отношением длины большой оси к малой: в/а. Глобулярные белки могут различаться по форме: сигара, эллипсоид вращения, иглы и т. д. Растворимые в воде.

— Промежуточный тип: растворимые в водных, солевых растворах, но состоящие из длинных фибриллярных структур (Миозин – белок мышц, фибриноген крови).

2.2 Молекулярные массы белков колеблются от

6000 до 1 000 000 Да и выше. 1 дальтон = 1,661 * 10 -24 грамм.

2.2.1 Осмотическое давление. Если вещество, растворенное в воде, отделено от чистой воды мембраной, проницаемой для воды и непроницаемой для вещества, то вода будет поступать внутрь объема, где находится раствор. Уровень воды в мембранном пространстве поднимется. Это избыточное давление равно осмотическому давлению (π ).

где π -осмотическое давление в атмосферах;

R – универсальная газовая постоянная;

С – молярная концентрация растворенного вещества;

Т – абсолютная температура

где c – концентрация в граммах на литр; М – молекулярный вес.

π = М = (R c T) / π

2.2.2 Метод седиментацоннго анализа. разработан в 1925г. Сведбергом, основан на применении ультрацентрифугирования. В ультрацентрифуге в сотни тысяч раз увеличивается сила тяжести и молекулы белка оседают в растворе. По скорости их оседания (седиментации) вычисляют молекулярную массу белка.

2.2.3. Диффузионный метод – определение скорости диффузии, которая обратно пропорциональна величине молекулярного вещества.

2.2.4. По светорассеиванию

Не нашли то, что искали? Воспользуйтесь поиском:

Лучшие изречения: Учись учиться, не учась! 10285 — | 7836 — или читать все.

193.124.117.139 © studopedia.ru Не является автором материалов, которые размещены. Но предоставляет возможность бесплатного использования. Есть нарушение авторского права? Напишите нам | Обратная связь.

Отключите adBlock!
и обновите страницу (F5)
очень нужно

ФИБРИНОГЕН (фибрин + греч» gennao создавать, производить; син;I фактор свертывания крови) — белок, растворенный в плазме крови, превращающийся под воздействием тромбина в фибрин в процессе свертывания крови.

В плазме крови фибриноген содержится в концентрации от 2 до 4 г/л (в зависимости от применяемых методов определения). Молекулярный вес (масса) фибриногена значительно больше, чем у остальных белков плазмы и составляет примерно 340 000. Константа седиментации фибриногена (s20,w) равна 7,68. Длина молекулы фибриногена варьирует от 42 до 70 им в зависимости от количества связанной воды. При ионной силе нативной крови молекула фибриногена как целое довольно гибка и неустойчива. В нейтральной среде фибриноген имеет максимум поглощения в УФ-спектре при 280 нм, при увеличении pH до 11.0 появляются максимумы поглощения при 282 и 280 нм.

Фибриноген растворяется в разбавленных солевых растворах, выпадает в осадок при разведении плазмы крови и осаждается при увеличении ионной силы раствора, то есть. относится к фракции эуглобулинов (см. Глобулины). При постоянных значениях pH между 6.0 и 7,0 растворимость фибриногена повышается с увеличением ионной силы раствора. Нагревание до 50° вызывает быструю необратимую денатурацию и осаждение фибриногена из растворов. Содержание общего азота в фибриногене составляет около 17%, серы — 1,25%, фосфора — Нмкг/Ш) мг. Углеводная часть составляет 2,5 — 3% всей молекулы фибриногена, при этом от 0,7 до 1,3% приходится на долю гексоз, 0,55 —1,3% — гексозаминов и 0,54—0,7% — сиаловых кислот. Углеводная часть молекулы фибриногена связывается с белковой частью N-ацетил-D — глюкозаминал -(3-аспартиламидом через остаток аспарагина. В фибриногене обнаружены все известные аминокислоты, однако преобладают треонин, серин, триптофан, лизин, глицин, глутаминовая и аспарагиновая кислоты. Выявлены значительные видовые различия фибриногена по молекулярному весу, первичной структуре и СООН- и NН2-концевым остаткам.

Молекула фибриногена представляет собой димер, каждая субъединица которого состоит из трех типов полипептидных цепей, соединенных дисульфидными мостиками (SS-связями) в единую ковалентную структуру. Полипептидные цепи обозначаются Аа, В(3 и у и имеют молекулярный вес соответственно 67 000, 58 000, 47 000; а- и (3-цепи на ХН2-концах содержат фибрино-пептиды А и В, состоящие соответственно из 16 и 14 аминокислотных остатков и отщепляемые при действии тромбина (см.) на фибриноген. Первичная структура установлена для Аа- и у-цепей и одной трети (З-цеии. Между Bp — и у-цепями имеется выраженная гомология.

Отмечена значительная гетерогенность Асс-полипептидных цепей, как и молекул фибриногена в целом, вследствие воздействия па них тромбина и плаз мина (см. Фибринолизин) — основных ферментов гемостаза (см.) и фибр и ноли за (см.). В молекуле интактного фибриногена существуют конечные продукты протеолиза в виде крупных самостоятельных функционально важных блоков, называемых доменами. Известны основные домены — центральный (Е) с молекулярным весом 60 ООО и два периферических домена (D) с молекулярным весом около 95 ООО, имеется также домен аС. Три полипептидные цени начинаются в середине центрального домена. NH2-концы трех цепей одной субъединицы молекулы фибриногена составляют половину центрального домена Е. Эти цени, продолжаясь в периферическом направлении, образуют домен D, от которого отходит обширная СООН-концевая область Аа-цепи в виде домена аС.

Кроме плазмы крови и лимфы, фибриноген обнаружен в тромбоцитах. Различают внеклеточный фибриноген, адсорбированный на мембранах тромбоцитов, и внутриклеточный, связанный с сб-гранулами тромбоцитов (см.).

Содержание фибриногена в плазме крови здоровых лиц отличается довольно большим постоянством. В течение суток колебания содержания фибриногена в крови незначительны. При старении наблюдается повышение концентрации фибриногена в крови. Несмотря на высокий молекулярный вес фибриноген легко мигрирует во внесосудистое пространство и обнаруживается в лимфе, соединительной ткани и интерстициальном пространстве. При патологических процессах количество внесосудистого фибриногена может достигать 80% от общего его содержания в организме. Поддержание постоянного количества фибриногена в кровяном русле достигается в результате динамического равновесия между скоростью его синтеза, транскапиллярного обмена и расщепления или утилизации.

Синтез фибриногена осуществляется в рибосомах и микросомах геггатоцитов (клеток паренхимы печени). Фибриноген характеризуется высокой скоростью обмена; период полураспада у человека составляет в среднем около 3 дней. Ежедневно образуется от 1,5 до 5 г фибриногена. В течение суток печень может обновить до V3 циркулирующего в крови фибриногена. Синтез фибриногена усиливают адренокортикотропный гормон (см.), трийодтиронин (см.) и продукты расщепления фибриногена и фибрина (см.). В плазме крови содержится 75 ± 15% общего количества фибриногена в организме. Катаболизм фибриногена происходит в плазме крови, а также в клетках эндотелия сосудов и макрофагах; интактиый фибриноген клетки эндотелия не захватывают. Свою физиологическую функцию фибриноген способен выполнять лишь после превращения под влиянием тромбина в фибрин и последующей его спонтанной полимеризации. На нервом этапе тромбин, разрывая в Аа-цепях фибриногена связь между остатком аргинина в 17-м положении одной цепи и остатком глицина в 16-м положении другой цепи, отщепляет два фибриноиептида А, представляющие N-концевые участки по-липептидных цепей, на втором этапе тромбин расщепляет связь между остатком аргинина в 14-м положении и остатком глутамина в 15-м положении другой цепи в В (3-цепях и отщепляет два фибриноиептида В. Образующиеся после отщепления фибринопептидов фибрин-мономеры подвергаются полимеризации, а затем ковалентному связыванию под действием фибринстабилизирующего фактора (XIII фактора) свертывания крови. Фибриноген после превращения в фибрин участвует в остановке кровотечения из поврежденных сосудов и процессах репарации тканей, защищает от проникновения и распространения возбудителя инфекции при заживлении ран. Резкое снижение содержания фибриногена в крови может быть причиной кровоточивости.

Описано более 80 случаев врожденного дефицита фибриногена (см. Афибриногенемия). Кроме того, существуют наследственные и приобретенные дисфибриногенемии, связанные с изменением строения молекулы фибриногена в области ее углеводного компонента или белковой части (см. Геморрагические диатезы, табл.). Клинические проявления нарушения свертывания крови при этом часто отсутствуют, патология выявляется случайно. При некоторых наследственных аномалиях фибриногена, по данным 3. С. Баркагана (1983), наблюдается незначительная кровоточивость, при других — склонность к тромбозам (см.). Структура фибриногена в крови может быть изменена в результате активации фибринолиза или образования тромбина. Появляющиеся при действии плазмина продукты распада фибриногена, или фибрин-мономеры, возникающие иод влиянием тромбина, образуют с нативным фибриногеном растворимые комплексы (см. Паракоагуляция, т. 25, доп. материалы). На свойства фибриногена в крови оказывает влияние гепарин (см.). При активации противосвертывающей системы крови гепарин, поступающий в кровоток, образует с фибриногеном комплексы, обладающие высокой антитромбиновой, антинолимеразной и неферментативной фибринолитической активностью. Повышение содержания фибриногена в крови отмечено при различных заболеваниях: воспалительных процессах, заболеваниях почек, печени, ишемической болезни сердца, инфаркте миокарда и др. Изменение содержания фибриногена в плазме крови имеет часто дифференциально-диагностическое и прогностическое значение. По данным Пилгерема (L. О. Piigeram, 1968), скорость обмена фибриногена у больных ишемической болезнью сердца возрастает до 0,446 мг/мл в сутки, по сравнению с 0,387 мг/мл у здоровых лиц этого же возраста.

Существует более 100 методов определения концентрации фибриногена в крови, в том числе гравиметрические, объемный, нефелометрический, химический, электрофоретический, хронометрический, иммунохимический и тромбоэластографический. Большинство методов включает двухступенчатую процедуру: сначала осуществляют отделение фибриногена от других белков посредством превращения его в фибрин, затем — количественное определение фибриногена, при этом чаще всего используют колориметрический и нефелометрический методы (см. Колориметрия, Нефелометрия). Результаты определения фибриногена по тромбиновому времени (см. Тромбин) в норме коррелируют с данными иммунологического метода. При высоком содержании в крови продуктов расщепления фибриногена рекомендуется сульфитный метод определения фибриногена.

Препараты фибриногена получают из плазмы крови доноров методом спиртового фракционирования по Кону (I фракция). После лиофилизации фибриноген имеет вид пористой массы белого и кремоватого цвета. Форма выпуска: герметически укупоренные стеклянные флаконы емкостью 250 мл и 500 мл, содержащие соответственно 1 г и 2 г коагулируемого белка (фибриногена). Хранение при температуре от 2 до 10°.

Фибриноген применяют в качестве гемостатического средства при гиио- и афибриногенемиях, кровотечениях в травматологической, хирургической, онкологической практике, при массивных кровотечениях в акушерской практике. Применение фибриногена противопоказано при тромбозах различной этиологии, повышенной свертываемости крови, инфаркте миокарда, расстройствах микроциркуляции в органах при острой почечной недостаточности, гепаторенальнохм синдроме и др. Препараты фибриногена, меченного 1251, используют для диагностики тромбозов, поскольку он избирательно включается в тромбы. Внутривенно введенный фибриноген, меченный 1251, быстро удаляется. Измененный белок поглощается фагоцитами (см. Система мононуклеарных фагоцитов) и подвергается ферментативному расщеплению лизосомными гидролазами (см.).

Библиогр.: Андреенко Г. В. Дис-фибриногенемии, Лаборат. дело, № 8, с. 451, 1974; она же, Фибринолиз.(Биохимия, физиология, патология), с. 95, М., 1979; Андреенко Г. В. и Подорольская Л. В. Сульфитный метод определения концентрации фибриногена в крови, Лаборат. дело, № 3, с. 169, 1979; Б а р к а г а н 3. С. Гематогенные тромбофилии, Тер. арх., т. 55, № 8, с. 88, 1983; Б е л и ц e р В. А. Домены — крупные, функционально важные блоки молекул фибриногена и фибрина, в кн.: Биохимия животных и человека, под ред. М. Д. Курского, в. 6, с. 38, Киев, 1982; Зуба и ров Д. М. Биохимия свертывания крови, с. 7, М., 1978; Кудряшов Б. А. Биологические проблемы регуляции жидкого состояния крови и ее свертывания, М., 1975; Машковс к и й М. Д. Лекарственные средства, ч. 2, с. 82, М., 1984. Г. В. Андреенко.

Фибриноген является белковым компонентом сгустка крови при ее свертывании. Высокий уровень содержания этого белка выявляется при воспалительных и многих других заболеваниях.

Врожденные аномалии, проблемы с печенью и склонность к кровотечениям сопровождаются низким количеством фибриногена в крови. Обо всех причинах изменения фактора свертываемости крови и о необходимости проведение анализа, читайте далее.

Фибриноген — это прозрачный растворимый белок, который является основой при формировании тромбов. Он вырабатывается в печени, его обновление в крови происходит с интервалом в 3-5 суток. Фибриноген является неактивной формой до тех пор, пока не появляется необходимость в образовании тромба.

Когда активируется система свертывания крови (при ранениях, кровотечениях, порезах, ушибах, воспалениях), на молекулы фибриногена воздействует тромбин. В результате образуются нерастворимые белковые нити тромба, или фибринового сгустка.

Задачи фибриногена в организме:

прямое участие в создании кровяного сгустка путем перехода в фибрин;
влияние на сосудистые стенки при воспалениях;
регуляция растворения тромбов (фибринолиза);
участие в создании новых капилляров и сосудов;
ускорение заживления повреждений кожи, слизистых и внутренних органов.

Фибриноген также называют I фактором свертывания крови, поскольку он был обнаружен самым первым. Анализ на фибриноген входит в более обширное исследование крови — коагулограмму. Показания к проведению:

подготовка к хирургическим вмешательствам и период после операции;
патологии сердца и сосудов;
болезни печени;
воспаления неустановленной этиологии;
беременность;
подозрение на гемофилию.

На результаты анализа могут повлиять такие факторы:

Снижают: прием анаболиков, фенобарбитала, урокиназы, андрогенов, вальпроевой кислоты, стрептокиназы, а также переливание крови.
Повышают: стрессы, интенсивная физическая активность, ожирение, высокое содержание в крови холестерина и сахара, применение эстрогена и оральных контрацептивов.

Не следует сдавать коагулограмму при насморке, ОРЗ, больном горле и симптомах гриппа — в этом случае результаты также могут быть искажены.

Если фибриноген повышен — это значит, что присутствует риск образования тромба и, как следствие, развития инсульта, ишемической болезни сердца и инфаркта.

Причинами фибриногена выше нормы могут быть воспалительные и аутоиммунные процессы в организме, гормональные отклонения и некоторые болезни:

воспалительные болезни разной этиологии и локализации, как аутоиммунные, так и инфекционные, — панкреатит, фарингит, пневмония, пиелонефрит, ревматоидный артрит, мононуклеоз и другие;
нарушенное мозговое кровообращение;
раковые опухоли, в частности, множественная миелома;
патологии кровеносных сосудов на периферии — тромбофлебит, ангиопатия при диабете, венозная недостаточность, атеросклероз конечностей;
острый инфаркт миокарда;
травмы и ожоги;
нефротический синдром;
пристрастите к никотину;
сахарный диабет;
беременность;
недавно перенесенная операция;
гепатит, туберкулез;
I стадия синдрома ДВС.

Показатель фибриногена также увеличивается с возрастом человека.

Если фибриноген понижен — это значит, что в организме тоже имеет место какое-то нарушение. Вот состояния, при которых уровень фибриногена падает ниже нормы:

цирроз печени и печеночная недостаточность;
пищевые или химические отравления;
осложнения после родов;
мононуклеоз инфекционной природы;
ранний и поздний токсикоз беременных;
ДВС-синдром (скопление в сосудах множества микротромбов);
сердечная недостаточность;
наличие опухолевых метастазов;
промиелоцитарный лейкоз;
дефицит витаминов B12 и C;
врожденная нехватка фибриногена (гипофибриногенемия);
патологическое разрастание кровяных клеток (полицитемия).

Уровень фибриногена низок у детей до полугода и вегетарианцев. Также он может понижаться из-за приема андрогенов, антикоагулянтов, антиоксидантов, рыбьего жира и анаболических стероидов.

Из-за снижения уровня этого белка свертываемость крови ухудшается — если показатель фибриногена не превышает 1 г/л, то высок риск внутреннего кровотечения. При значении меньше 2 г/л противопоказаны хирургические вмешательства — альтернативой им служит заместительная терапия.

В исследовании используется венозная кровь, сдаваемая натощак. За два часа до сдачи анализа нельзя курить и подвергать себя физическим нагрузкам.

Норма фибриногена у мужчин и женщин одинакова и находится в пределах 2-4 г/л. (смотрите таблицу)

Уровень ниже 2 чреват длительными кровотечениями, а при ранах и операциях исход может быть фатальным.
При значении выше 4 появляется риск развития тромбоза и связанных с ним осложнений.

Нормой уровня фибриногена у женщин, ожидающих ребенка, считается 6 г/ л в III триместре, у новорожденных детей — 1,25-3 г/л. В коагулограмме концентрация этого белка может обозначаться как FIB.CLAUSS, FIB или RECOMBIPL-FIB.

Посредством коагулограммы можно выявить любые нарушения в системе свертываемости крови при беременности. Сдавать анализ для этого следует каждые 3 месяца. Содержание фибриногена при беременности незначительно возрастает, и это нормально — таким образом происходит подготовка к родам и возможному кровотечению. Увеличение уровня белка наблюдается уже в середине I триместра.

Норма фибриногена для беременных женщин по триместрам такова:

I триместр — до 2,95-3 г/л;
II триместр — 3,1 г/л;
III триместр — 4,95-6 г/л.

Риск послеродового кровотечения крайне высок, если к концу беременности фибриноген опускается ниже 2 г/л.

Если фибриноген при беременности повышен — это грозит развитием ряда осложнений:

ранняя отслойка плаценты;
гестоз;
самопроизвольное прерывание беременности в I триместре;
тромбоз пуповинных сосудов;
замершая беременность;
преждевременные роды;
тромбофлебит и тромбоз у женщины.

При отклонении фибриногена от нормы для успешного лечения важно выявить причину его понижения или повышения. На основе результатов коагулограммы и, при необходимости, других диагностических исследований врач назначает схему лечения.

Если фибриноген выше нормы, то показаны препараты из группы антикоагулянтов — они препятствуют образованию фибрина и бывают:

прямыми — блокируют действие тромбина (Гепарин);
непрямыми — замедляют производство в печени протромбина (Варфарин, Дикумарин).

Также могут применяться такие препараты:

тромболитики — их вводят местно в зоне расположения уже образовавшегося тромба (Альтеплаза и ее аналоги);
ингибиторы 10 фактора свертывания (Ксарелто, Ривароксабан).

Если фибриноген ниже нормы, то из средств, воздействующих на свертывающую систему крови, используются аминокапроновая и транексамовая кислоты внутривенно, Апротинин. При беременности часто назначают Транексам в форме таблеток.

Питанию при проблемах с уровнем фибриногена также нужно уделить внимание. В таблице ниже названы продукты, помогающие уменьшать или увеличивать его количество.

источник