Меню

Белок плазмы крови билирубин

Белок плазмы крови билирубин

Билирубин образуется в клетках ретикулоэндотелиальной системы (которые имеются в костном мозге, печени, селезенке) при распаде гемоглобина.

Содержание билирубина в крови в норме составляет 8,5-20,5 мкмоль/л. Желтушное окрашивание кожи появляется при повышении уровня билирубина более 34 мкмоль/л.

Различают прямой и непрямой билирубин. На долю непрямого билирубина приходится 75-80% общего билирубина. Разделение билирубина на фракции основано на том, что он дает цветную реакцию со специальным реактивом (диазореактивом) сразу при прибавлении реактива к сыворотке (прямая реакция) или через длительный промежуток времени (непрямая реакция).

Билирубин, образовавшийся в клетках ретикулоэндотелиальной системы, поступает в кровеносное русло. Он связан с белком и дает непрямую реакцию с диазореактивом — непрямой билирубин.

В печени билирубин образует растворимые соединения, легко проникает в желчные пути и через почечный барьер. Он дает прямую реакцию с диазореактивом — прямой билирубин.

Увеличение содержания билирубина в крови (гипербилирубинемия) происходит в результате:

• увеличения интенсивности гемолиза — распада эритроцитов;

• поражения паренхимы (ткани) печени;

• нарушения оттока желчи из печени и желчных путей в кишечник.

Увеличение интенсивности гемолиза наблюдается при гемолитических анемиях (малокровии вследствие повышенного распада эритроцитов), малярии, массивных кровоизлияниях в ткани (гемолизу подвергается излившаяся кровь), инфаркте легкого, синдроме размозжения тканей.

Паренхиматозное поражение печени возникает при острых и хронических гепатитах, циррозе, других заболеваниях печени: рак, паразитарное поражение печени (эхинококкоз), абсцесс (гнойник).

Нарушение оттока желчи является следствием механической закупорки желчных протоков камнем или опухолью.

В соответствии с указанными причинами повышения уровня билирубина различают три вида желтух: гемолитическую, паренхиматозную, механическую. Иногда желтуха может быть смешанной по происхождению. Так, при длительном нарушении оттока желчи (механическая желтуха) нарушается и функция печеночных клеток, возникает паренхиматозная желтуха.

Определение билирубина и его фракций способствует дифференциальной диагностике желтух.

При гемолитических желтухах в крови определяется преимущественно непрямой билирубин.

При паренхиматозных желтухах нарушается функция печеночных клеток, в крови появляется преимущественно прямой билирубин, но в особенно тяжелых случаях увеличивается уровень и непрямого билирубина. При вирусных гепатитах (болезни Боткина) степень гипербилирубинемии коррелирует с тяжестью заболевания. Значительное повышение содержания непрямого билирубина (свыше 34 мкмоль/л) у больных с паренхиматозной желтухой свидетельствует о тяжелом поражении печени и является плохим прогностическим признаком.

Механическая желтуха характеризуется увеличением содержания прямого билирубина; позднее, с присоединением поражения ткани печени увеличивается содержание непрямого билирубина. Содержание непрямого билирубина тем выше, чем тяжелее нарушение функции клеток печени.

4.4. Небелковые азотистые компоненты крови

В клинической практике большое значение придается определению безбелковых азотистых компонентов крови: остаточного азота и продуктов, входящих в его состав.

Остаточный азот — это азот соединений, остающихся в крови после осаждения ее белков.

Нормальное содержание остаточного азота в крови 14,3-28,6 ммоль/л. В состав последнего входит группа азотсодержащих соединений (мочевина, мочевая кислота, креатинин, индикан и др.), лабораторное определение которых имеет самостоятельное значение.

Повышение остаточного азота крови (азотемия) может возникать в результате нарушения азотовыделительной функции почек, т. е. вследствие почечной недостаточности. Такое повышение остаточного азота называютретенционным. Это наиболее частая причина азотемии, которая наблюдается при хронических воспалительных заболеваниях почек (гломерулонефрит, пиелонефрит), гидронефрозе, поликистозе, туберкулезе почек, гипертонической болезни с поражением почек, нефропатии беременных, задержке мочи какими-либо препятствиями в мочевыводящих путях (камень, опухоль) и др.

Продукционная азотемия возникает при избыточном поступлении азотсодержащих веществ в кровь вследствие усиленного распада тканевых белков. Функция почек при этом обычно не нарушается.

Продукционная азотемия может наблюдаться при лихорадочных состояниях, распаде опухоли. Синдром раздавливания (размозжения) тканей, отравления солями ртути, дихлорэтаном и другими токсическими веществами с некротическим поражением почечной ткани сопровождаются азотемией смешанного характера, т. е. продукционная азотемия сочетается с ретенционной.

В этих случаях возникает гиперазотемия — резкое повышение остаточного азота — в 10-20 раз по сравнению с нормой. Гиперазотемия наблюдается и при тяжелых явлениях почечной недостаточности. Начальные нарушения функции почек могут не приводить к повышению остаточного азота крови.

У здорового человека количество мочевины в крови колеблется от 2,5 до 8,3 ммоль/л. Уровень мочевины в крови так же, как и уровень остаточного азота может повышаться вследствие ряда внепочечных факторов (потребление большого количества белковой пищи, воспалительные, опухолевые процессы с распадом белков и т. д.). Однако при этих состояниях избыток мочевины быстро удаляется из организма почками. Продолжительное обнаружение мочевины крови на уровне 7 ммоль/л расценивается как проявление почечной недостаточности. Таким образом, повышение содержания мочевины более специфично для нарушений функции почек, чем повышение остаточного азота крови. Определение мочевины обязательно проводится при обследовании почечного больного.

При тяжелой почечной недостаточности уровень мочевины в крови может достигать очень больших цифр, превышая норму в 20-30 раз. В начальных стадиях почечной недостаточности возможно повышение уровня мочевины в крови при отсутствии нарастания остаточного азота, что еще более повышает диагностическую ценность определения мочевины.

Читайте также:  Чем снизить уровень билирубина в крови народными средствами

Для раннего выявления почечной недостаточности имеет значение определение так называемого мочевинного коэффициента, который представляет собой процентное отношение мочевины к остаточному азоту и в норме составляет 50-70%. При недостаточности функции почек эта цифра резко повышается. Повышение мочевинного коэффициента иногда наступает раньше нарастания в крови не только остаточного азота, но и мочевины. Поэтому его повышение является предвестником и чрезвычайно ранним признаком декомпенсации почек.

Пониженное содержание мочевины крови может иметь место при печеночной недостаточности, что связано с нарушением синтеза мочевины в печени.

Содержание креатинина в крови — величина довольно постоянная и составляет у мужчин 0,044-0,1 ммоль/л и у женщин — 0,044-0,088 ммоль/л.

Креатинин, как и другие продукты азотистого обмена (остаточный азот, мочевина), используется для изучения функции почек.

Повышение содержания креатинина происходит параллельно нарастанию азотемии, но в отличие, например, от мочевины, уровень которой динамично реагирует даже на небольшие изменения функции почек, креатинин является более устойчивым показателем. Уровень креатинина мало подвержен влиянию внепочечных факторов, в то время как содержание остаточного азота и мочевины снижается при малобелковой диете.

Определение креатинина явл:яется обязательным методом выявления почечной недостаточности. Содержание креатинина в крови и клубочковая фильтрация являются основными лабораторными критериями диагностики почечной недостаточности и определения ее стадии.

При тяжелом нарушении функции почек содержание в крови креатинина может достигать очень высоких цифр — 0,8-0,9 ммоль/л. Уменьшение содержания креатинина в крови диагностического значения не имеет.

Мочевая кислота является продуктом обмена пуриновых оснований, входящих в состав сложных белков — нуклеопротеидов. В норме ее содержание в крови у мужчин составляет 0,24-0,50 ммоль/л, у женщин 0,16-0,40 ммоль/л.

Гиперурикемия — повышенное содержание мочевой кислоты в крови — является характерным лабораторным признаком подагры, но наблюдается и при ряде других заболеваний.

Гиперурикемией сопровождаются лейкозы, В12-дефицитная анемия (малокровие, связанное с дефицитом витамина Вх2), иногда некоторые острые инфекции (пневмония, брюшной тиф, рожистое воспаление, туберкулез).

Повышенное содержание мочевой кислоты в крови может наблюдаться при заболеваниях печени и желчевыводящих путей, тяжелой форме сахарного диабета, хронической экземе, псориазе, крапивнице, при отравлении окисью углерода, метиловым спиртом.

Гиперурикемия у больных подагрой имеет волнообразный характер. Периоды нормального содержания мочевой кислоты сменяются ее повышением в 3-4 раза по сравнению с нормой.

Для получения более точных сведений о нарушениях пуринового обмена необходимо в течение трех дней перед исследованием назначать больным малопуриновую диету (ограничение мясных и рыбных продуктов, особенно печени, почек, шпрот, сардин, бобовых, грибов, шпината).

Уровень мочевой кислоты не является показателем функции почек и не используется для диагностики почечной недостаточности.

Нормальное содержание индикана в крови 0,19-3,18 мкмоль/л. Содержание его закономерно увеличивается при почечной недостаточности. Диагностическая ценность показателя снижается вследствие того, что небольшое повышение уровня индикана может наблюдаться при гнилостных процессах в кишечнике. Условно принимают, что увеличение содержания индикана до 4,7 мкмоль/л может быть следствием заболеваний кишечника, а более высокие цифры обычно связаны с почечной патологией.

4.5. Ферменты сыворотки крови

Ферменты (лат. fermentare — вызывать брожение, синоним энзимы) — специфические вещества белковой природы, вырабатываемые клетками и тканями живых организмов. Ферменты относятся к группе биокатализаторов, общим свойством которых является способность изменять скорость химических процессов, свойственных живому организму.

Ферментативный катализ лежит в основе всех проявлений жизни. Разнообразие физиологических функций (сокращение мышцы, проводимость нерва, рост, секреция и др.) обеспечиваются ферментативными процессами. Практически все метаболические реакции, протекающие в живом организме, являются ферментативными .

Ферментативные процессы были известны еще в далекой древности и использовались в хлебопечении, сыроварении, для получения спиртных напитков.

Ферменты являются белками, простыми или сложными. Молекулярный вес их колеблется в широких пределах: от нескольких тысяч до миллиона. По аминокислотному составу ферменты не отличаются от белков, не обладающих ферментативным действием. Ферментативная активность обусловлена специфическим расположением аминокислот в белковой молекуле.

Факторы, влияющие на активность фермента: температура, вид субстрата (объекта воздействия фермента), рН среды, наличие активаторов и ингибиторов (ингибиторы — вещества, подавляющие активность ферментов). Разные ферменты имеют максимальную активность при различных величинах рН. Оптимум рН обычно лежит в пределах, близких к нейтральной среде; для некоторых протеолитических ферментов (т. е. ферментов, участвующих в расщеплении белков) — в сильно кислой или щелочной области.

Скорость ферментативной реакции зависит, прежде всего, от природы фермента, который может обладать низкой или высокой активностью. При прочих равных условиях начальная скорость ферментативной реакции пропорциональна концентрации фермента. Повышение температуры, как правило, увеличивает активность фермента, но при дальнейшем повышении температуры может наступить его инактивация.

Одним из характерных и весьма важных в биологическом отношении свойств ферментов является их высокая специфичность, заключающаяся в том, что каждый фермент действует только на одно вещество или несколько сходных по своему строению веществ и не действует на другие соединения. Специфичность фермента определяется его белковым составом. Одни ферменты обладают высокой специфичностью, другие малоспецифичны.

Читайте также:  Как выходит билирубин под лампой

Протеолитические ферменты, выделяющиеся в желудочно-кишечный тракт, находятся в виде так называемых проферментов (зимогенов), что исключает возможность самопереваривания тканей, вырабатывающих данные ферменты. В неактивном состоянии продуцируются и ферменты, участвующие в процессе свертывания крови.

В основе многих заболеваний лежат нарушения нормального функционирования ферментативных процессов.

К настоящему времени идентифицировано около 1000 различных ферментов, из которых более 50 нашли применение в клинической лабораторной диагностике.

Большинство ферментов, катализирующих химические реакции, протекающие в живом организме, находятся в клеточной среде, тем не менее на основании анализов внеклеточных жидкостей (особенно плазмы или сыворотки крови) можно сделать заключение об изменениях, происходящих внутри клеток разных органов и тканей.

Повышенное или пониженное содержание ферментов является чрезвычайно чувствительным и тонким показателем состояния организма.

Изменения активности ферментов в биологических жидкостях может быть обусловлено рядом причин.

Повышение активности может быть результатом ускорения процессов синтеза фермента (например, щелочной фосфатазы при рахите, гепатите), некроза клеток (например, креатинфосфокиназы, аспартата-минотрансферазы при инфаркте миокарда), понижении выведения (например, щелочной фосфатазы при закупорке желчевыводящих путей), повышения проницаемости клеточных мембран (например, аланин- и аспартатаминотрансфераз при вирусном гепатите).

Понижение ферментативной активности вызывается уменьшением числа клеток, секретирующих фермент, недостаточностью синтеза, увеличением выведения фермента, торможением его активности ингибитором.

Основным принципом диагностики является выбор оптимального спектра ферментов, изменение активности которых характерно для патологии определенных органов или тканей. Определение ряда сывороточных ферментов помогает в диагностике заболеваний печени, желчевыводящих путей, поджелудочной железы, скелетной мускулатуры.

Использование ферментных тестов при инфаркте миокарда особенно необходимо в тех случаях, когда затруднена интерпретация электрокардиограммы. Исследование ферментов помогает диагностировать некоторые заболевания крови, злокачественные новообразования (опухоли).

Для интерпретации полученных результатов исследования важно знать нормальные величины активности изучаемого фермента. Кроме того, иногда необходимо учитывать возраст, пол, характер питания, интенсивность физической нагрузки. Сывороточные ферменты могут значительно менять свою активность под влиянием лекарственных препаратов, ряда веществ (например, алкоголя).

Активность ферментов выражается в моль/(с • л); мкмоль/(с • л); нмоль/(с • л).

Международная единица (ME) — мкмоль/(мин • л) соответствует 16,67 нмоль/(с • л).

В последнее время вводится единица каталитической активности: нкатал/л = нмоль/(с • л).

Лаборатория, производящая исследование, обязательно должна указывать пределы колебаний нормальных величин активности фермента, поскольку его определение может осуществляться различными методами.

4.6. Неорганические вещества

Неорганические вещества, содержащиеся в плазме или сыворотке крови (калий, натрий, кальций, фосфор, магний, железо, хлор и др.), определяют физико-химические свойства крови: осмотическое давление, электропроводность, поверхностное натяжение, кислотно-основное состояние.

Общее количество неорганических веществ в плазме составляет около 1%. В тканях организма они находятся в основном в форме комплексов с углеводами, органическими кислотами, белками. Изучение обмена неорганических веществ имеет большое клинико-диагностическое значение (табл. 5).

источник

Белок плазмы крови

Кровь состоит из жидкой части (плазмы) и форменных элементов (лейкоцитов, эритроцитов, тромбоцитов). Процентное содержание плазмы в крови составляет 55%, а форменных элементов — 45%.

В свою очередь плазма является сложной биологической средой, содержащей 92% воды, 7% белка и 1% жиров, углеводов и минеральных солей.

Белки плазмы — это высокомолекулярные азотсодержащие соединения, имеющие сложное строение и состоящие более чем из 20 аминокислот. Аминокислоты обладают свойствами как кислот, так и оснований и могут вступать во взаимодействие с различными соединениями.

  • углерод (50-55%);
  • кислород (21-23%);
  • водород (6-7%);
  • азот (15-16%);
  • сера, фосфор, железо, медь и некоторые другие элементы — в незначительном количестве.

Белки бывают простыми и сложными. Простые белки состоят только из аминокислот: протамин, гистон, альбумин, глобулин. В сложные белки входят не только аминокислоты, но и другие соединения (нуклеиновые кислоты, фосфорная кислота, углеводы): нуклепротеиды, хромопротеиды, фосфоропротеиды, глюкопротеиды, липопротеиды.

Белки способны отдавать и получать электрический заряд, становясь заряженными положительно или отрицательно. Кроме того, белки способны удерживать воду, создавая коллоидный раствор (одна кислотная группа способна связать 4, а аминная — 3 молекулы воды). Сила, с которой белки плазмы притягивают к себе воду, называется коллоидно-осмотическим давлением. Эта величина равна 23-28 мм ртутного столба.

Белки плазмы защищают организм от проникновения чужеродных белков, участвуют в процессе свертывания крови, поддерживают постоянство гомеостаза. Вот сколько полезных и важных функций выполняют белки плазмы в нашем организме.

В клинической практике определяют общее содержание белка в плазме крови и его фракции. Общее количество белка в плазме должно составлять 65..85 г/л. В сыворотке крови белка на 2..4 г/л меньше, чем в плазме — это объясняется тем, что в сыворотке отсутствует фибриноген.

Пониженное количество белка (гипопротеинемия) возникает по причине:

  • недостаточного поступления белка в организм — результат длительного голодания, безбелковой диеты, нарушения деятельности желудочно-кишечного тракта;
  • повышенной потери белка — в результате острых и хронических кровотечениях, злокачественных новообразованиях;
  • нарушения образования белка — как результат недостаточности функции печени (гепатит, цирроз, дистрофия печени).
Читайте также:  Общий билирубин 100 у ребенка

Повышенное количество белка (гиперпротеинемия) возникает по причине потери части внутрисосудистой жидкости — при перегревании организма, обширных ожогах, тяжелых травмах, холере, миеломной болезни.

Белковый состав плазмы крови очень разнообразен. Современная медицина идентифицировала более 100 различных белков плазмы. Наиболее простые белки — альбумины, глобулины и фибриноген находятся в плазме в больших количествах, остальные — в ничтожно малых.

По форме и величине молекул белки крови разделяют на альбумины и глобулины. Наиболее распространенный белок плазмы крови — альбумин (более 50% всех белков, 40-50 г/л). Они выступают как транспортные белки для некоторых гормонов, свободных жирных кислот, билирубина, различных ионов и лекарственных препаратов, поддерживают постоянство коллоидно-осмотического постоянства крови, участвуют в ряде обменных процессов в организме. Синтез альбумина происходит в печени.

Альбумин

Содержание альбуминов в крови служит дополнительным диагностическим признаком при ряде заболеваний. При низкой концентрации альбумина в крови нарушается равновесие между плазмой крови и межклеточной жидкостью. Последняя перестает поступать в кровь, и возникает отек. Концентрация альбумина может снижаться как при уменьшении его синтеза (например, при нарушении всасывания аминокислот), так и при увеличении потерь альбумина (например, через изъязвленную слизистую оболочку желудочно-кишечного тракта). В старческом и пожилом возрасте содержание альбумина снижается. Измерение концентрации альбумина в плазме используется в качестве теста функции печени, поскольку для ее хронических заболеваний характерны низкие концентрации альбумина, обусловленные снижением его синтеза и увеличением объема распределения в результате задержки жидкости в организме.

Низкое содержание альбумина (гипоальбуминемия) у новорожденных увеличивает риск развития желтухи, поскольку альбумин связывает свободный билирубин крови. Альбумин также связывает многие лекарственные препараты, поступающие в кровяное русло, поэтому при снижении его концентрации возрастает риск отравления несвязанным веществом. Анальбуминемия — редкое наследственное заболевание, при котором концентрация альбумина в плазме очень мала (250 мг/л или меньше). Лица с данными нарушениями подвержены эпизодическому появлению умеренных отеков без каких-либо иных клинических симптомов. Высокая концентрация альбумина в крови (гиперальбуминемия) может быть вызвана либо избыточным вливанием альбумина, либо дегидратацией (обезвоживанием) организма.

Иммуноглобулины

Большинство прочих белков плазмы крови относится к глобулинам. Среди них различают: альфа-глобулины, связывающие тироксин и билирубин; бета-глобулины, связывающие железо, холестерол и витамины A, D и K; гамма-глобулины, связывающие гистамин и играющие важную роль в иммунологических реакциях организма, поэтому их иначе называют иммуноглобулинами или антителами.

Известны 5 основных классов иммуноглобулинов, наиболее часто встречающиеся из них IgG, IgA, IgM. Уменьшение и увеличение концентрации иммуноглобулинов в плазме крови может иметь как физиологический, так и патологический характер. Известны различные наследственные и приобретенные нарушения синтеза иммуноглобулинов. Снижение их количества часто она возникает при злокачественных заболеваниях крови, таких как хронический лимфатический лейкоз, множественная миелома, болезнь Ходжкина; может быть следствием применения цитостатических препаратов или при значительных потерях белка (нефротический синдром). При полном отсутствие иммуноглобулинов, например, при СПИДе, могут развиваться рецидивирующие бактериальные инфекции.

Повышенные концентрации иммуноглобулинов наблюдаются при острых и хронических инфекционных, а также аутоиммунных заболеваниях, например, при ревматизме, системной красной волчанке и т. д. Весомую помощь в постановке диагноза многих инфекционных заболеваний оказывает выявление иммуноглобулинов к специфическим антигенам (иммунодиагностика).

Другие белки плазмы крови

Помимо альбуминов и иммуноглобулинов, плазма крови содержит ряд других белков: компоненты комплемента, различные транспортные белки, например тироксинсвязывающий глобулин, глобулин, связывающий половые гормоны, трансферрин и др. Концентрации некоторых белков повышаются при острой воспалительной реакции. Среди них известны антитрипсины (ингибиторы протеаз), С-реактивный белок и гаптоглобин (гликопептид, связывающий свободный гемоглобин). Измерение концентрации С-реактивного белка помогает следить за течением заболеваний, характеризующихся эпизодами острого воспаления и ремиссии, например, ревматоидным артритом. Наследственная недостаточность a1-антитрипсина может вызвать гепатит у новорожденных. Снижение концентрации гаптоглобина в плазме свидетельствует об усилении внутрисосудистого гемолиза, а также отмечается при хронических заболеваниях печени, тяжелом сепсисе и метастатической болезни.

К глобулинам относятся белки плазмы, участвующие в свертывании крови, такие как протромбин и фибриноген, и определение их концентрации важно при обследовании больных с кровотечениями.

Колебания концентрации белков в плазме определяется скоростью их синтеза и удаления и объемом их распределения в организме, например, при изменении положения тела (в течение 30 мин после перехода из лежачего положения в вертикальное концентрация белков в плазме возрастает на 10-20%) или после наложения жгута для венопункции (концентрация белка может увеличиться в течение нескольких минут). В обоих случаях увеличение концентрации белков вызвано усилением диффузии жидкости из сосудов в межклеточное пространство, и уменьшением объема их распределения (эффект дегидратации). Быстрое снижение концентрации белков, напротив, чаще всего является следствием увеличения объема плазмы, например, при увеличении проницаемости капилляров у пациентов с генерализованным воспалением.

источник