Гемоглобин
- Физиология
- История физиологии
- Методы физиологии
Гемоглобин и его соединения
Гемоглобин — молекула, состоящая из белка глобина (2а- и 2β-цепи) и 4 пигментных групп (гем), которые способны обратимо связывать молекулярный кислород. В 1 эритроците содержится в среднем 400 млн молекул гемоглобина. Гемоглобин, связанный с кислородом, именуется оксигелюглобином (придает крови ярко-алый цвет). Процесс его связывания с кислородом называется оксигенацией, а его отдача оке и гемоглобином — дезоксигенацией. Не связанный с кислородом гемоглобин называется дезоксигелюглобином. Гемоглобин способен связываться с углекислым газом (карбамингемоглобин), с оксидом углерода (карбоксигемоглобин). Кроме того, NO, взаимодействуя с этим протеидом, образует различные NO- формы: метгемоглобин, нитрозилгемоглобин (HbFe 2+ NO) и S-нитрозогемоглобин (SNO-Hb), которые играют роль своеобразного аллостерического регулятора функциональной активности гемоглобина.
Норма и функции гемоглобина
Количество гемоглобина у мужчин — 130-160 г/л, у женщин — 120-140 г/л. Перенос кислорода и углекислого газа — функция гемоглобина. Гемоглобин — сложное химическое соединение, состоящее из белка-глобина и четырех молекул гема.
Рис. Норма гемоглобина у мужчин и женщин
Основные функции эритроцитов обусловлены наличием в их составе особого белка хромопротеида — гемоглобина. Молекулярная масса гемоглобина человека равна 68 800. Гемоглобин — это дыхательный фермент, который находится в эритроцитах, а не в плазме, потому что:
- обеспечивает уменьшение вязкости крови (растворение такого же количества гемоглобина в плазме повысило бы вязкость крови в несколько раз и затруднило бы работу сердца и кровообращение);
- уменьшает онкотическое давление плазмы, предотвращая обезвоживание тканей;
- предупреждает потерю организмом гемоглобина вследствие его фильтрации в клубочках почек и выделения с мочой.
Основное назначение гемоглобина — транспорт кислорода и углекислого газа. Кроме того, гемоглобин обладает буферными свойствами, а также способностью связывать токсические вещества.
Рис. Взаимодействие гемоглобина с кислородом. k — константа скорости реакции
Гемоглобин состоит из белковой части (глобин) и небелковой железосодержащей части (гем). На одну молекулу глобина приходится четыре молекулы гема. Железо, которое входит в состав гема, способно присоединять и отдавать кислород. При этом валентность железа не изменяется, т.е. оно остается двухвалентным. Железо входит в состав всех дыхательных ферментов.
В крови здорового человека содержание гемоглобина составляет 120-165 г/л (120-150 г/л для женщин, 130-160 г/л для мужчин).
В норме гемоглобин содержится в виде трех физиологических соединений: восстановленного, оксигемоглобина и карбоксигемоглобина. Гемоглобин, присоединивший кислород, превращается в оксигемоглобин — НbО2,. Это соединение ярко-алого цвета, от которого зависит цвет артериальной крови. Один грамм гемоглобина способен присоединить 1,34 мл кислорода.
Оксигемоглобин, отдавший кислород, называют восстановленным гемоглобином (Нb). Он находится в венозной крови, которая имеет темно-вишневый цвет. Кроме того, в венозной крови содержится соединение гемоглобина с углекислым газом — карбогемоглобин (НbСO2), который транспортирует углекислый газ из тканей к легким.
Гемоглобин обладает способностью образовывать и патологические соединения. Одним из них является карбоксигемоглобин — соединение гемоглобина с угарным газом (НbСО). Сродство железа гемоглобина к угарному газу превышает сродство к кислороду, поэтому даже 0,1% угарного газа в воздухе ведет к превращению 80% гемоглобина в карбоксигемоглобин, который не способен присоединять кислород, что является опасным для жизни. Слабое отравление угарным газом — обратимый процесс. При дыхании свежим воздухом угарный газ отщепляется. Вдыхание чистого кислорода увеличивает скорость расщепления НbСО в 20 раз.
Таблица. Характеристика гемоглобинов
Метгемоглобин (MetHb) — тоже патологическое соединение, является окисленным гемоглобином, в котором под влиянием сильных окислителей (феррацианид, перманганат калия, пероксид водорода, анилин и др.) железо гема из двухвалентного превращается в трехвалентное. При накоплении в крови в большом количестве метгемоглобина транспорт кислорода тканями нарушается и может наступить смерть.
В скелетных мышцах и миокарде находится мышечный гемоглобин, называемый миоглобином. Его небелковая часть аналогична гемоглобину крови, а белковая часть — глобин — обладает меньшей молекулярной массой. Миоглобин человека связывает 14% общего количества кислорода в организме. Это его свойство играет важную роль в снабжении работающих мышц. При сокращении мышц их кровеносные капилляры сдавливаются и кровоток уменьшается либо прекращается. Однако благодаря наличию кислорода, связанного с миоглобином, в течение некоторого времени снабжение мышечных волокон кислородом сохраняется.
источник
Виды гемоглобина и его соединения, их физиологическое значение
Гемоглобин относится к числу важнейших дыхательных белков, принимающих участие в переносе кислорода от легких к тканям. Он является основным компонентом эритроцитов крови, в каждом из них содержится примерно 280 млн молекул гемоглобина.
Гемоглобин является сложным белком, который относится к классу хромопротеинов и состоит из двух компонентов:
1. железосодержащего гема – 4 %;
Гем является комплексным соединением порфирина с железом. Это соединение довольно неустойчивое и легко превращается либо в гематин, либо в гемин. Строение гема идентично для гемоглобина всех видов животных. Отличия связаны со свойствами белкового компонента, который представлен двумя парами полипептидных цепей. Различают HbA, HbF, HbP формы гемоглобина.
В крови взрослого человека содержится до 95–98 % гемоглобина HbA. Его молекула включает в себя 2 α– и 2 β-полипептидные цепи. Фетальный гемоглобин в норме встречается только у новорожденных. Кроме нормальных типов гемоглобина, существуют и аномальные, которые вырабатываются под влиянием генных мутаций на уровне структурных и регуляторных генов.
Внутри эритроцита молекулы гемоглобина распространяются по-разному. Вблизи мембраны они лежат к ней перпендикулярно, что улучшает взаимодействие гемоглобина с кислородом. В центре клетки они лежат более хаотично. У мужчин в норме содержание гемоглобина примерно 130–160 г/л, а у женщин – 120–140 г/л.
Выделяют четыре формы гемоглобина:
1. Оксигемоглобин — содержит двухвалентное железо и способен связывать кислород. Он переносит газ к тканям и органам.
2. Метгемоглобин — содержит трехвалентное железо, не вступает в обратимую реакцию с кислородом и обеспечивает его транспорт.
3. Карбоксигемоглобин — образует соединение с угарным газом. Он обладает высоким сродством с окисью углерода, поэтому комплекс распадается медленно. Это обусловливает высокую ядовитость угарного газа.
4. Миоглобин — по структуре близок к гемоглобину и находится в мышцах, особенно в сердечной. Он связывает кислород, образуя депо, которое используется организмом при снижении кислородной емкости крови. За счет миоглобина происходит обеспечение кислородом работающих мышц.
Гемоглобин выполняет дыхательную и буферную функции. 1 моль гемоглобина способен связать 4 моля кислорода, а 1 г – 1,345 мл газа. Кислородная емкость крови – максимальное количество кислорода, которое может находиться в 100 мл крови. При выполнении дыхательной функции молекула гемоглобина изменяется в размерах. Соотношение между гемоглобином и оксигемоглобином зависит от степени парциального давления в крови. Буферная функция связана с регуляцией pH крови.
Не нашли то, что искали? Воспользуйтесь поиском:
источник
Эритроциты, функции. Гемоглобин, виды, соединения. Гемолиз
Эритроциты (Э) — это высокоспециализированные безъядерные клетки крови. Ядро у них утрачивается в процессе созревания. Эритроциты имеют форму двояковогнутого диска. В среднем их диаметр около 7,5 мкм, а толщина на периферии 2,5 мкм. Благодаря такой форме увеличивается поверхность эритроцитов для диффузии газов. Кроме того, это возрастает их пластичность. За счет высокой пластичности, они деформируются и легко проходят по капиллярам. У старых и патологических эритроцитов пластичность низкая. Поэтому они задерживаются в капиллярах ретикулярной ткани селезенки и разрушаются там. Мембрана эритроцитов и отсутствие ядра обеспечивают их главную функцию — перенос кислорода и участие в переносе углекислого газа. Мембрана эритроцитов непроницаема для катионов, кроме калия, а ее проницаемость для анионов хлора, гидрокарбонат анионов и гидроксил анионов в миллион раз больше. Кроме того она хорошо пропускает молекулы кислорода и углекислого газа. В мембране содержится до 52% белка. В частности, гликопротеины определяют групповую принадлежность крови и обеспечивают ее отрицательный заряд. В нее встроена Nа/К-АТФаза, удаляющая из цитоплазмы натрий и закачивающая ионы калия. Основную массу эритроцитов составляет хемопротеин гемоглобин. Кроме того в цитоплазме содержатся ферменты карбоангидраза, фосфатазы, холинэстераза и другие ферменты.
1. Перенос кислорода от легких к тканям.
2. Участие в транспорте СО2 от тканей к легким.
3. Транспорт воды от тканей к легким, где она выделяется в виде пара.
4. Участвуют в свертывании крови, выделяя эритроцитарные факторы свертывания.
5. Переносят аминокислоты на своей поверхности.
6. Участвуют в регуляции вязкости крови, вследствие пластичности. В результате их способности к деформации, вязкость крови в мелких сосудах меньше, чем крупных.
В одном микролитре крови мужчин содержится 4,5-5,0 млн. эритроцитов (4,5-5,0 * 1012 л). Женщин — 3,7-4,7 млн. (3,7-4,7 * 1012 л). Подсчет количества эритроцитов производится в камере Горяева. Для этого кровь в специальном капилляре меланжере (смесителе) для эритроцитов смешивают с 3% раствором хлорида натрия в соотношении 1:100 или 1:200. Затем капелька этой смеси помещается в счетную камеру. Она создается средним выступом камеры и покровным стеклом. Высота камеры 0,1 мм. На среднем выступе нанесена сетка, образующая большие квадраты. Часть этих квадратов разделена на 16 маленьких (табл.). Каждая сторона малого квадрата имеет величину 0,05 мм. Следовательно, объем смеси над малым квадратом будет составлять 1/10 мм * 1/20 мм * 1/20 мм = 1/4000 мм3.
После заполнения камеры, под микроскопом считают количество эритроцитов в 5-ти тех больших квадратах, которые разделены на маленькие, Т.е. в 80 маленьких. Затем рассчитывают количество эритроцитов в одном микролитре крови по формуле:
Где а — общее количество эритроцитов, полученное при подсчете
б — число малых квадратов в которых производился подсчет (80)
в — разведение крови (1:100, 1:200).
4000 — величина обратная объему жидкости на малым квадрате.
Для быстрого подсчета, при большом количестве анализов, используют
фотоэлектрические эритрогемометры. Принцип их действия основан на определении прозрачности взвеси эритроцитов с помощью пучка света проходящего от источника к светочувствительному датчику. Фотоэлектрокалориметры.
Увеличение содержания эритроцитов в крови называется эритроцитозом или эритремией, уменьшаться эритропенией или анемией. Эти изменения могут быть относительными и абсолютными. Например, относительное уменьшение их количества возникает при задержке воды в организме, а увеличение при обезвоживании. Абсолютное уменьшение содержания эритроцитов, т.е. анемия наблюдается при кровопотере, нарушениях кроветворения, разрушении эритроцитов гемолитическими ядами или при переливании несовместимой крови.
Гемолиз это разрушение мембраны эритроцитов и выход гемоглобина в плазму. В результате кровь становится прозрачной.
Различают следующие виды гемолиза.
1. Эндогенный, т.е. в организме.
2. Экзогенный, вне его. Например во флаконе с кровью, аппарате искусственного кровообращения.
1. Физиологический. Он обеспечивает разрушение старых и патологических форм эритроцитов. Имеется два механизма. Внутриклеточный гемолиз происходит в макрофагах селезенки, костного мозга, клетках печени. Внутрисосудистый, в мелких сосудах, из которых гемоглобин с помощью белка плазмы гаптоглобина переносится к клеткам печени. Там гем гемоглобина превращается в билирубин. В сутки разрушается около 6-7 г гемоглобина.
По механизму возникновения :
1. 1.Химический. Возникает при воздействии на эритроциты веществ, растворяющих липиды мембраны. Это спирты, эфир, хлороформ, щелочи кислоты и т.д. В частности, при отравлении большой дозой уксусной кислоты возникает выраженный гемолиз.
2. Температурный. При низких температурах в эритроцитах образуются кристаллики льда, разрывающие их оболочку.
3. Механический. Наблюдается при механических разрывах мембраны. Например, при встряхивании флакона с кровью или ее перекачивания аппаратом искусственного кровообращения.
4. Биологический. Происходит при действии биологических факторов. Это гемолитические яды бактерий, насекомых, змей. В результате переливания несовместимой крови.
5. Осмотический. Возникает в том случае, если эритроциты попали в среду с осмотическим давлением ниже, чем у крови. Вода входит в эритроциты, они набухают и лопаются. Концентрация хлорида натрия, при которой происходит гемолиз 50% всех эритроцитов, является мерой их осмотической стойкости. Ее определяют в клинике для диагностики заболеваний печени, анемий. Осмотическая стойкость должна быть не ниже 0,46% НаС1. При помещении эритроцитов в среду, с большим чем у крови осмотическим давлением, происходит плазмолиз. Это сморщивание эритроцитов. Его используют для подсчета эритроцитов.
Гемоглобин. Его разновидности и функции.
Гемоглобин (Нb) — это хемопротеин, содержащийся в эритроцитах. Его молекулярная масса 66000 дальтон. Молекулу гемоглобина образуют четыре субъединицы, каждая из которых включает гем, соединенный с атомом железом, и белковую часть глобин. Гем синтезируется в митохондриях эритробластов, а глобин в их рибосомах. У взрослого человека гемоглобин содержит две - и две -полипептидных цепи. Он называется А-гемоглобином (adult-взрослый). В зрелом возрасте он составляет основную часть гемоглобина. В первые три месяца внутриутробного развития в эритроцитах находится гемоглобин типа GI и G2 (Gover). В последующие периоды внутриутробного развития и в первые месяцы после рождения основную часть составляет фетальный гемоглобин (F-гемоглобин). В его структуре две - и две -полипептидные цепи. При рождении до 50-80% гемоглобина составляет F-гемоглобин, а 20-40 % А-гемоглобин. Ранние гемоглобины имеют большую кислородную емкость.
Гем содержит атом 2-х валентного железа, который легко соединяется с кислородом и легко отдает его. При этом валентность железа не изменяется. Один грамм гемоглобина способен связывать 1,34 мл кислорода. Соединение гемоглобина с кислородом, образующееся в капиллярах легких называется оксигемоглобином (HbO2). Он имеет ярко алый цвет. Гемоглобин, отдавший кислород в капиллярах тканей, называется дезоксигемоглобином или восстановленным (Hb). У него темно-вишневая окраску. От 10 до 30% углекислого газа, поступающего из тканей в кровь, соединяются с амидной группировкой гемоглобина. Образуется легко диссоциирующее соединение карбгемоглобин (HbCO2). В этом виде часть углекислого газа транспортируется к легким.
В некоторых случаях гемоглобин образует патологические соединения. При отравлении угарным газом образуется карбоксигемоглобин (HbCO). Сродство гемоглобина с окисью углерода значительно выше, чем с кислородом, а скорость диссоциации карбоксигемоглобина в 200 раз меньше, чем оксигемоглобина. Поэтому присутствие в воздухе даже 1% угарного газа приводит к прогрессирующему увеличению количества карбоксигемоглобина и опасному угарному отравлению. Кровь теряет способность переносить кислород. Развивается гипоксия мозга и других тканей. Угарное отравление сопровождается сильной головной болью, тошнотой, рвотой, судорогами, потерей сознания и смертью.
При отравлении сильными окислителями, например нитритами, марганцевокислым калием, красной кровяной солью, образуется метгемоглобин (MetHb). В этом соединении гемоглобина железо становится трехвалентным. Поэтому метгемоглобин очень слабо диссоциирующее соединение. Он не отдает кислород тканям.
Все соединения гемоглобина имеют характерный спектр. Восстановленный гемоглобин дает одну широкую полосу поглощения в желто-зеленой части спектра между линиями D и E. Оксигемоглобин дает 2 узких полосы поглощения в желто-зеленой части спектра между линиями D и E. У карбоксигемоглобина такая же спектральная картина, как и оксигемоглобина. Поэтому для диагностики отравления угарным газом, в исследуемую кровь добавляют восстановитель, например реактив Стокса. Под их влиянием оксигемоглобин превращается в дезоксигемоглобин и появляется спектр восстановленного гемоглобина. Карбоксигемоглобин не восстанавливается. Метгемоглобин, в зависимости от рН крови, дает 3-5 полос поглощения. Одна из них находится в красной части, другие в желто-зеленой области спектра.
Гемоглобин образует с соляной кислотой соединение коричневого цвета — солянокислый гематин. Форма его кристаллов зависит от видовой принадлежности крови. В частности, кристаллы солянокислого гематина человека имеют форму прямоугольных пластинок.
Содержание гемоглобина определяют методом Сали. Гемометр Сали состоит из 3 пробирок, находящихся в специальном штативе. Две из них, расположенные сбоку от центральной, заполнены стандартным раствором солянокислого гематина коричневого цвета. Средняя пробирка имеет градуировку в единицах гемоглобина. В нее наливают 0,2 мл соляной кислоты. Затем мерной пипеткой набирают 20 мкл крови и выпускают ее в соляную кислоту. Перемешивают содержимое пробирки и выдерживают 5 мин. Полученный раствор солянокислого гематина разводят водой до тех пор, пока его цвет не станет таким же, как в боковых пробирках. По уровню жидкости в средней пробирке определяется содержание гемоглобина. В норме в крови мужчин содержится 132-164 г/л (13,2-16,4 г %) гемоглобина. У женщин — 115-145 г/л (11,5-14,5 г %). Количество гемоглобина снижается при кровопотерях, интоксикациях, нарушениях эритропоэза, недостатке железа, витамина В12 и т.д.
Кроме этого определяют цветовой показатель. Он отражает степень насыщения эритроцитов гемоглобином. Это отношение содержания гемоглобина в крови к количеству эритроцитов. В норме его величина составляет 0,85-1,05.
Не нашли то, что искали? Воспользуйтесь поиском:
источник