сколько кислорода присоединяет 1 грамм гемоглобина

1. Кислород

Кислород переносится кровью в растворенном виде и в связанной (обратимо) с гемоглобином форме.

Физически растворенный кислород

Количество кислорода, растворенного в крови, оп­ределяется законом Генри, согласно которому концентрация любого газа в растворе пропорцио-

нальна его парциальному давлению. Математичес­кое выражение этого закона следующее:

Концентрация газа = а х Парциальное давление,

где а — коэффициент растворимости газа в данном растворе и при данной температуре.

Коэффициент растворимости кислорода в крови при нормальной температуре тела равен 0,003 мл/100 мл/мм рт. ст. Даже при РлО?, равном 100 мм рт. ст., максимальное количество кислоро­да, которое может раствориться в крови, очень мало (0,3 мл в 100 мл крови) по сравнению с фрак­цией кислорода, связанного с гемоглобином.

Гемоглобин — это крупная сложная молекула, со­стоящая из четырех железосодержащих порфири-новых соединений (гемов) и четырех белковых субъединиц. Железо, которое содержится в теме, играет главную роль в образовании связи с кисло­родом; с кислородом может связываться только двухвалентная форма железа. В норме у взрослых имеется так называемый гемоглобин A₁, состоя­щий из двух а- и двух (3-цепей (субъединиц); эти четыре цепи удерживаются вместе за счет слабых связей между аминокислотными остатками. Тео­ретически каждый грамм гемоглобина способен переносить до 1,39 мл кислорода.

Кривая диссоциации оксигемоглобина

Молекула гемоглобина присоединяет четыре молекулы кислорода. В результате сложного взаимодействия между субъединицами связыва­ние гемоглобина с кислородом носит нелинейный характер (соответствующая кривая зависимос­ти имеет S-образную форму; рис. 22-22). Насыщением (сатурацией) гемоглобина называ­ют количество связанного с гемоглобином кис­лорода, отнесенное к общей кислородной емкос­ти гемоглобина и выраженное в процентах. Присоединение каждой из четырех молекул кислорода обеспечивается отдельной химичес­кой реакцией. Изменение молекулярной кон-формации гемоглобина, возникающее в резуль­тате присоединения первых трех молекул кислорода, резко ускоряет образование четвер­той связи с кислородом. Последняя реакция от­вечает за ускоренное присоединение кислорода в диапазоне насыщения от 25 до 100 %. В диапа­зоне от 90 до 100 % кривая диссоциации (насы­щения) постепенно уплощается по мере умень­шения количества доступных мест связывания кислорода.

Факторы, влияющие на кривую диссоциации оксигемоглобина

На процесс присоединения кислорода к гемоглоби­ну влияют следующие факторы: концентрация ионов водорода, напряжение углекислого газа, температура, концентрация 2,3-дифосфоглице-рата (2,3-ДФГ). Их суммарный эффект на взаи­модействие гемоглобина с кислородом отражает величина P₅₀ — значение напряжения кислорода, при котором гемоглобин насыщен на 50% (рис. 22-23). Изменение каждого из факторов способно смещать кривую диссоциации вправо (увеличение P₅₀) или влево (уменьшение Р.™). Сдвиг вправо вызывает снижение сродства гемо­глобина к кислороду, вытесняет кислород из связи с гемоглобином и увеличивает количество кис­лорода, доступного тканям; сдвиг влево дает обратный эффект. В норме P₅₀ составляет 26,6 мм рт. ст. (3,4 кПа).

Увеличение концентрации ионов водорода в крови снижает связывание гемоглобина с кисло­родом (эффект Бора). Форма кривой диссоциа­ции оксигемоглобина такова, что этот эффект более выражен в венозной крови, чем в артериаль­ной (рис. 22-23); данный феномен облегчает осво-

бождение кислорода в тканях, практически не сказываясь на потреблении кислорода (в отсут­ствие тяжелой гипоксии).

Влияние напряжения CO₂ на сродство гемог­лобина к кислороду имеет важное физиологи­ческое значение; вместе с тем оно вторично по от­ношению к увеличению концентрации ионов водорода, которая возрастает с увеличением PCO₂. Высокое содержание CO₂ в венозном сег­менте капилляров, снижая сродство гемоглобина к кислороду, облегчает освобождение кислорода в тканях; наоборот, низкое содержание CO₂ в ле­гочных капиллярах вновь увеличивает сродство гемоглобина к кислороду, облегчая поглощение кислорода из альвеол.

2,3-ДФГ, побочный продукт гликолиза (шунт Rapoport-Luebering), накапливается при анаэроб­ном метаболизме. Хотя эффект 2,3-ДФГ на гемог­лобин теоретически благоприятен для организма (уменьшается сродство гемоглобина к кислороду и облегчается освобождение O₂ в тканях.— Примеч. ред.), его физиологическое значение невелико. 2,3-ДФГ, тем не менее, играет важную компенса­торную роль при хронической анемии и существен­но влияет на транспортную функцию гемоглобина донорской крови при гемотрансфузиях (гл. 29).

Рис. 22-22. Кривая диссоциации оксигемоглобина у здорового взрослого человека. (С разрешения. Из: West J. В. Respiratory Physiology: The Essentials, 3rd ed. Williams & Wilkins, 1985.)

Аномальные лиганды и аномальные формы гемоглобина

Окись углерода (СО), цианиды, азотная кислота и аммиак moitt связываться с гемоглобином в мес­тах соединения с кислородом. Они вытесняют кис­лород и смещают кривую диссоциации влево. Угарный газ отличается особенной активностью: его сродство к гемоглобину в 200-300раз выше, чем у кислорода. СО связывается с гемоглобином, обра­зуя карбоксигемоглобин, что снижает кислородную емкость гемоглобина и нарушает освобождение кислорода в тканях.

При окислении железа тема до трехвалентной формы образуется метгемоглобин. В редких случаях нитраты, нитриты, сульфаниламиды и другие лекарственные средства могут вызывать сильную метгемоглобинемию. Метгемоглобин не­способен связывать кислород, до тех пор пока он не будет восстановлен с помощью фермента метгемо-глобинредуктазы; кроме того, метгемоглобин сме­щает кривую диссоциации оксигемоглобина влево. Метгемоглобинемия, как и отравление угарным га­зом, снижает кислородную емкость крови и наруша­ет высвобождение кислорода в тканях. Метилено-вый синий и аскорбиновая кислота способствуют восстановлению метгемоглобина в гемоглобин.

Аномальные формы гемоглобина возникают в ре­зультате изменений в составе белковых субъединиц. Каждый вариант имеет собственные характеристики связывания с кислородом. Наиболее распространен­ные аномальные формы гемоглобина включают фе-тальный гемоглобин, гемоглобин A₂, гемоглобин при серповидно-клеточной анемии (гл. 29).

Содержание кислорода в крови

Общее содержание кислорода в крови равно сумме физически растворенного и связанного с гемоглоби­ном кислорода. Связывание кислорода с гемогло­бином никогда не достигает теоретического макси­мума, поэтому считают, что 1 г гемоглобина может связать приблизительно 1,31 мл кислорода. Содер­жание кислорода в крови (С, от англ, content — со­держание) выражается следующим уравнением:

Содержание кислорода (в 100 мл крови) = = [(0,003 мл О₂/ЮО мл крови/мм рт. ст.) х PO₂] + + (SO₂X HbX 1,31 мл/1 OO мл крови),

где Hb — концентрация гемоглобина (г/100 мл крови), a SO₂ — насыщение гемоглобина кислоро­дом (S, от англ, saturation — насыщенеие) при дан­ном PO₂.

Рис. 22-23. Сдвиги кривой диссоциации оксигемоглобина при изменениях рН, температуры тела и концентрации 2,3-дифосфоглицерата (2,3-ДФГ) в эритроцитах

Используя эту формулу и величину Hb, равную 15 г/100 мл, можно рассчитать содержание O₂ в ар­териальной pi смешанной венозной крови, а также артериовенозную разницу по кислороду (при SaO₂ — 97,5 % и SvO₂ = 75 %):

CvO₂-(0,003 х 40)+ (0,75 х 15 х 1,31) =

Транспорт кислорода зависит как от дыхания, так и от кровообращения (гл. 19). Общая доставка кис­лорода (DO₂; от англ, delivery — доставка) к тканям равна произведению содержания кислорода в ар­териальной крови и сердечного выброса:

Заметим, что содержание кислорода в артериаль­ной крови зависит как от РлО₂, так и от концентра­ции гемоглобина. Следовательно, недостаточная доставка кислорода может быть результатом низкого РлО₂, низкой концентрации гемоглобина или низкого сердечного выброса. В норме расчет до­ставки кислорода выглядит так:

DO₂ = 20 мл О₂/1OO мл крови х 5000 мл /мин =

Уравнение Фика выражает связь между потребле­нием O₂, артериовенозной разницей по кислороду и сердечным выбросом:

Потребление O₂ = VO₂ = Q_t x (CaO₂ — CvO₂). После преобразования получаем:

Следовательно, артериовенозную разницу можно рассматривать как меру адекватности доставки кислорода.

При нормальном потреблении кислорода око­ло 250 мл/мин и сердечном выбросе 5000 мл/мин нормальная артериовенозная разница, согласно этому уравнению, составит 5 мл O₂/!OO мл крови. Заметим, что при этом нормальный коэффициент экстракции O₂ [(CaO₂ — CvO₂)/CaO₂] составит 25 %, т. е. 5 мл/20 мл. Таким образом, в норме ор­ганизм потребляет только 25 % кислорода, пере­носимого гемоглобином. Когда потребность в O₂ превосходит возможность его доставки, то коэф­фициент экстракции становится выше 25 %. На-

оборот, если доставка O₂ превышает потребность, то коэффициент экстракции падает ниже 25 %.

Если доставка кислорода снижена умеренно, потребление кислорода не изменяется благодаря увеличению экстракции O₂ (насыщение гемогло­бина кислородом в смешанной венозной крови снижается); в этом случае VO₂ не зависит от до­ставки. По мере дальнейшего снижения DO₂ дос­тигается критическая точка, в которой VO₂ стано­вится прямо пропорционально DO₂. Состояние, при котором потребление кислорода зависит от до­ставки, характеризуется прогрессирующим лак-тат-ацидозом (гл. 30), обусловленным клеточной гипоксией.

Понятие кислородного резерва имеет большое зна­чение в анестезиологии. Когда в результате апноэ прекращается поступление в организм кислорода, то в ходе клеточного метаболизма потребляется имеющийся кислородный резерв; после того как резерв исчерпан, развивается гипоксия и наступа­ет смерть клеток. Теоретически нормальный кис­лородный резерв у взрослого человека составляет около 1500 мл. Он включает остатки кислорода в легких; кислород, находящийся в связи с гемо­глобином и миоглобином; кислород, растворенный в жидкостях организма. К сожалению, высокое сродство гемоглобина к кислороду (сродство мио-глобина к кислороду еще выше), а также незначи­тельное количество кислорода, физически раство­ренного в тканях, представляют собой очень малый резерв. Следовательно, основным источни­ком кислорода является дыхательная смесь, нахо­дящаяся в легких в объеме, соответствующем ФОЕ (исходный объем при апноэ). Необходимо отметить, что только около 80 % этого объема может быть ис­пользовано.

При наступлении апноэ у больного, дышавшего перед этим атмосферным воздухом, в легких име­ется примерно 480 мл кислорода (если FiO₂ = 0,21 и ФОЕ = 2300 мл, то объем кислорода составит FiO₂ X ФОЕ; 0,21 X 2300 мл = 480 мл). Метаболи­чески активные ткани быстро используют этот резерв (предположительно со скоростью потреб­ления кислорода); в течение 90 с развивается тяже­лая гипоксемия. Возникновение гипоксемии мож­но отсрочить путем увеличения FiO₂ перед апноэ. После дыхания чистым кислородом легкие содер­жат 2300 мл кислорода, что задерживат развитие гипоксемии после апноэ на 4-5 мин. Данная кон­цепция лежит в основе проведения преоксигена-ции перед индукцией анестезии (гл. 5).

источник

V.1. Гемоглобин и его участие в транспорте кислорода

Основная функция гемоглобина — транспорт кислорода, которую онвыполняет очень эффективно. Гемоглобин артериальной крови насыщен кислородом приблизительно на 96%, гемоглобин венозной крови — на 64% (White А. et al, 1981).

Уменьшение степени насыщения на 32 % соответствует количеству О₂, потребляемому тканями. Принимая, что 100 мл крови содержат 15,0 г гемоглобина и что каждый грамм гемоглобина может связать 1,34 мл О₂ (число Хюфнера) находим, что:

0,96 х 1,34 х 15 = 19,2 мл О₂ —

транспортируется 100 мл артериальной крови (19,2 объемных %);

0,64 х 1,34 х 15 = 12,8 мл О₂ —

транспортируется 100 мл венозной крови (12,8 объемных %);

19,2 — 12,8 = 6,4 мл О₂ (6,4% объемных %)

0,32 х 1,34 х 15 = 6,4 мл О₂ (6,4 % объемных %)

отдается тканям каждыми 100 мл артериальной крови, протекающими через капилляры.

Поскольку минутный объем крови (МОК) равен 5 литрам, в сутках 1440 минут, определяем, что в течение суток общий объем перекачиваемой сердцем крови составит:

А так как один литр артериальной крови способен транспортировать 19,2 объемных % кислорода, из которых 6,4 объемных процента потребляются тканями, находим:

———————— = 1382 литра — количество кислорода, транспортируемое

100 за сутки артериальной кровью

———————— = 461 литр — количество кислорода, потребляемое тканями

100 за сутки из артериальной крови

В целом, за сутки кровь переносит от легких к тканям около 1400 л кислорода, из которых 450-600 л потребляются тканями. Причем, практически весь перенос кислорода обеспечивается гемоглобином, т.к. кислород плохо растворим в водных растворах. Ограниченная растворимость кислорода позволяет транспортировать его в растворенном состоянии в количестве, составляющем всего 0,3 мл О₂ / 100 мл крови (White А. еt al, 1981) при РаО₂ равном 12,7 кПа (95 мм рт ст). Это соотношение вытекает из закона Генри-Дальтона, в соответствии с которым «количество растворенного в жидкости газа пропорционально его напряжению». Важно отметить, что несмотря на малое количество растворенного кислорода, именно эта его фракция обусловливает РаО₂.

Гемоглобин растворен в водном цитозоле эритроцитов в очень высокой концентрации, порядка 34%. Его синтез осуществляется в процессе созревания ретикулоцитов и перехода их в эритроциты. Гемоглобин состоит из белка — глобина и простетической группы — гема. Гем представляет собой соединение, в молекулу которого входят атом двухвалентного железа и 4 замещенных пиррольных кольца, связанных между собой метиновыми группами ( — СН = ). Скелетом молекулы гема служит порфирин. Fe 2+ имеет в геме координационное число, равное 6, т.е. 6 пар электронов. Четыре из этих пар связаны с атомами азота, одна пара с белком (глобином) через гистидин. Оставшаяся пара электронов используется для образования донорско-акцепторной координационной связи (ковалентной химической связи) с кислородом (рис. 12).

Функциональные свойства гемоглобина, обусловленные его уникальной структурой, специфически соответствуют задачам обеспечения дыхательной функции. Каждая из четырех полипептидных цепей глобина содержит по одной молекуле гема. А поскольку атом железа в геме может обратимо связывать одну молекулу О₂ понятно, что одна молекула полностью оксигенированного гемоглобина (НbО₂) содержит четыре молекулы кислорода.Гемоглобин, отдавший кислород тканям, называется свободным (неоксигенированным) гемоглобином.

Рис. 12.Координационные связи железа в молекуле гема

В процессе присоединения и отдачи кислорода железо в молекуле гемоглобина свою валентность не меняет, т.е. при присоединении кислорода или при его отдаче железо не окисляется и не восстанавливается. Следовательно, в этих случаях речь идет об оксигенированном (оксигемоглобин) и неоксигенированном (свободном) гемоглобине, но не об окисленном и восстановленном гемоглобине.

Окисленный гемоглобин — это метгемоглобин (MetHb), содержащий Fe 3+ . Он не способен присоединять кислород, однако Fe 3+ в MetHb может взаимодействовать со многими анионами, например, при щелочном рН с ОН — и при кислом рН — с Cl — . В небольшом количестве, составляющем 0, 5% от всего гемоглобина, метгемоглобин образуется ежесуточно в условиях in vivo (White A. et al, 1981).

Кроме кислорода к атому железа в молекуле гемоглобина могут присоединяться и другие вещества (лиганды) : Н₂О; СО; СN. Их сродство, проявляемое к атому железа, неодинаково. Оно наиболее выражено у цианидов, затем у окиси углерода, затем у кислорода и наименее выражено у воды.

Степень насыщения гемоглобина кислородом зависит от парциального давления кислорода (РО₂). Это давление в легких ( 100 мм рт.столба) достаточно, чтобы практически полностью оксигенировать весь гемоглобин в эритроцитах. Уникальной особенностью связывания гемоглобином О₂ является кооперативное взаимодействие между гемсвязывающими участками, получившее название гем-гем — взаимодействие. И хотя прямых физических контактов между четырьмя группами гема нет, кооперативность связывания О₂ проявляется в том, что по мере протекания оксигенирования гемоглобина облегчается связывание последующих молекул кислорода. При физиологических условиях сродство к О₂ у гемоглобина и у полностью оксигенированного гемоглобина отличается в 500 раз (A. White et al, 1981); это показывает, что после присоединения первых молекул О₂ сродство частично насыщенного гемоглобина к кислороду увеличивается.Данное положение характеризуетсясигмовидной формой кривой диссоциации HbO₂ (рис. 5).Такая формауказывает на то, что связывание О₂ одной из гемовых групп гемоглобина влияет на константы диссоциации других гемовых групп этой же молекулы. Сигмовидный характер кривой диссоциации НbО₂ имеет большое физиологическое значение. Как видно из рис. 5 парциальное давление О₂ существенно влияет на насыщение гемоглобина в пределах от 20 до 60 мм рт. ст., когда показатель насыщения кислородом характеризуется наиболее крутым подъемом отрезка кривой. При больших значениях РО₂ кривая насыщения приобретает пологий характер, увеличиваясь в диапазоне 60-90 мм рт. ст. всего на 7%.

Связывание гемоглобином кислорода зависит не только от РО₂. Этот процесс тонко регулируется рядом соединений, подобно тому как это имеет место при действии на аллостерический фермент.Таким регуляторным действием обладают 2,3 — дифосфоглицерат, диоксид углерода (СО₂) и ионы Н + .

Главной фракцией фосфатов в эритроцитах является 2,3 – дифосфоглицерат (ДФГ); его внутриклеточная концентрация составляет приблизительно 4-5 — ммоль, т.е. сопоставима с концентрацией гемоглобина. Дифосфоглицерат (ДФГ) связывается с тетрамерным гемоглобином при нейтральном рН, образуя комплекс с соотношением компонентов 1 : 1. Связывание с гемоглобином ДФГ обусловлено наличием в молекуле последнего отрицательно заряженных групп (рис. 13):

источник

Транспорт кислорода кровью

Большая часть кислорода в организме млекопитающих переносится кровью в виде химического соединения с гемоглобином. Свободно растворенного кислорода в крови всего 0.3%. Реакцию оксигенации, превращение дезоксигемоглобина в оксигемоглобин, протекающую в эритроцитах капилляров легких можно записать следующим образом:

Эта реакция протекает очень быстро – время полунасыщения гемоглобина кислородом около 3 миллисекунд. Гемоглобин обладает двумя удивительными свойствами, которые позволяют ему быть идеальным переносчиком кислорода. Первое – это способность присоединять кислород, а второе – отдавать его. Оказывается способность гемоглобина присоединять и отдавать кислород зависит от напряжения кислорода в крови. Попробуем изобразить графически зависимость количества оксигенированного гемоглобина от напряжения кислорода в крови, и тогда нам удастся выяснить: в каких случаях гемоглобин присоединяет кислород, а в каких отдает. Гемоглобин и оксигемоглобин неодинаково поглощают световые лучи, поэтому их концентрацию можно определить спектрометрическими методами.

График, отражающий способность гемоглобина присоединять и отдавать кислород называется «Кривая диссоциации оксигемоглобина». По оси абсцисс на этом графике отложено количество оксигемоглобина в процентах ко всему гемоглобину крови, по оси ординат – напряжение кислорода в крови в мм рт. ст.

Рисунок 9А. Кривая диссоциации оксигемоглобина в норме

Рассмотрим график в соответствии с этапами транспорта кислорода: самая высокая точка соответствует тому напряжению кислорода, которое наблюдается в крови легочных капилляров – 100 мм рт.ст. (столько же, сколько и в альвеолярном воздухе). Из графика видно, что при таком напряжении весь гемоглобин переходит в форму оксигемоглобина – насыщается кислородом полностью. Попробуем рассчитать, сколько кислорода связывает гемоглобин. Один моль гемоглобина может связать 4 моля О₂ , а 1грамм Нв связывает 1,39 мл О₂ в идеале, а на практике 1,34 мл . При концентрации гемоглобина в крови, например, 140 г/литр количество связанного кислорода составит 140 × 1,34 = 189,6 мл/литр крови. Количество кислорода, которое может связать гемоглобин при условии его полного насыщения, называется кислородной емкостью крови (КЕК). В нашем случае КЕК = 189,6 мл.

Обратим внимание на важную особенность гемоглобина – при снижении напряжения кислорода в крови до 60 мм рт.ст, насыщение практически не изменяется – почти весь гемоглобин присутствует в виде оксигемоглобина. Эта особенность позволяет связывать максимально возможное количество кислорода при снижении его содержания в окружающей среде (например, на высоте до 3000 метров).

Кривая диссоциации имеет s – образный характер, что связано с особенностями взаимодействия кислорода с гемоглобином. Молекула гемоглобина связывает поэтапно 4 молекулы кислорода. Связывание первой молекулы резко увеличивает связывающую способность, так же действуют и вторая, и третья молекулы. Этот эффект называется кооперативное действие кислорода

Артериальная кровь поступает в большой круг кровообращения и доставляется к тканям. Напряжение кислорода в тканях, как видно из таблицы 2, колеблется от 0 до 20 мм рт. ст., незначительное количество физически растворенного кислорода диффундирует в ткани, его напряжение в крови снижается. Снижение напряжения кислорода сопровождается диссоциацией оксигемоглобина и освобождением кислорода. Освободившийся из соединения кислород переходит в физически растворенную форму и может диффундировать в ткани по градиенту напряжения.. На венозном конце капилляра напряжение кислорода равно 40 мм.рт.ст, что соответствует примерно 73% насыщения гемоглобина. Крутая часть кривой диссоциации соответствует напряжению кислорода обычному для тканей организма – 35 мм рт.ст и ниже.

Таким образом, кривая диссоциации гемоглобина отражает способность гемоглобина присоединять кислород, если напряжение кислорода в крови высоко, и отдавать его при снижении напряжения кислорода.

Переход кислорода в ткани осуществляется путем диффузии, и описывается законом Фика, следовательно зависит от градиента напряжений кислорода.

Можно узнать, сколько кислорода извлекается тканью. Для этого нужно определить количество кислорода в артериальной крови и в венозной крови, оттекающей от определенной области. В артериальной крови, как нам удалось вычислить (КЕК) содержится 180-200 мл. кислорода. Венозная кровь в состоянии покоя содержит около 120 мл. кислорода. Попробуем рассчитать коэффициент утилизации кислорода: 180 мл. — 120 мл. = 60 мл.- это количество извлеченного тканями кислорода, 60мл./180 ´ 100 = 33%. Следовательно, коэффициент утилизации кислорода равен 33% (в норме от 25 до 40%). Как видно из этих данных, не весь кислород утилизируется тканями. В норме в течение одной минуты к тканям доставляется около 1000 мл. кислорода. Если учесть коэффициент утилизации, становится ясно, что ткани извлекают от 250 до 400 мл. кислорода в минуту, остальной кислород возвращается к сердцу в составе венозной крови. При тяжелой мышечной работе коэффициент утилизации повышается до 50 – 60 %.

Однако количество кислорода, которое получают ткани, зависит не только от коэффициента утилизации. При изменении условий во внутренней среде и тех тканях, где осуществляется диффузия кислорода, свойства гемоглобина могут измениться. Изменение свойств гемоглобина отражается на графике и называется «сдвиг кривой». Отметим важную точку на кривой – точка полунасыщения гемоглобина кислородом наблюдается при напряжении кислорода 27 мм рт. ст., при таком напряжении 50 % гемоглобина находится в форме оксигемоглобина, 50% в виде дезоксигемоглобина, следовательно 50 % связанного кислорода – свободно (примерно 100мл/л). Если в ткани увеличивается концентрация углекислого газа, ионов водорода, температура, то кривая сдвигается вправо. В этом случае точка полунасыщения переместится к более высоким значениям напряжения кислорода — уже при напряжении 40 мм рт. ст. будет освобождено 50 % кислорода (рисунок 9Б). Интенсивно работающей ткани гемоглобин отдаст кислород легче. Изменение свойств гемоглобина обусловлены следующими причинами: закисление среды в результате увеличения концентрации углекислого газа действует двумя путями 1) увеличение концентрации ионов водорода способствует отдаче кислорода оксигемоглобином потому, что ионы водорода легче связываются с дезоксигемоглобином, 2) прямое связывание углекислого газа с белковой частью молекулы гемоглобина уменьшает ее сродство к кислороду; увеличение концентрации 2,3-дифосфоглицерата, который появляется в процессе анаэробного гликолиза и тоже встраивается в белковую часть молекулы гемоглобина и снижает его сродство к кислороду.

Сдвиг кривой влево наблюдается, например, у плода, когда в крови определяется большое количество фетального гемоглобина.

Рисунок 9 Б. Влияние изменения параметров внутренней среды

Не нашли то, что искали? Воспользуйтесь поиском:

источник