Гемоглобин и его соединения
Гемоглобин (Нв) – основной компонент эритроцитов, благодаря которому эритроциты выполняют дыхательную функцию и поддерживают рН крови. По химической природе он относится к хромопротеидам. У мужчин в крови содержится в среднем 130-160 г/л гемоглобина, у женщин – 120-150 г/л. Молекулярная масса гемоглобина составляет около 60000 Да. Гемоглобин состоит из белка глобина и 4 молекул гема. Гем имеет в своем составе атом железа, способный присоединять или отдавать молекулу кислорода.
Гем содержит двухвалентное железо, которое играет ключевую роль в деятельности гемоглобина, являясь его активной (простетической) группой. Гемоглобин синтезируется эритро- и нормобластами костного мозга. Для нормального синтеза гемоглобина необходимо достаточное поступление железа с пищей. При разрушении эритроцитов гемоглобин, после отщепления гема, превращается в билирубин — желчный пигмент, который поступает, в основном, в кишечник в составе желчи, где превращается в стеркобилин, выводящийся из организма с каловыми массами. Часть билирубина удаляется с мочой в виде уробилина.
Основная функция гемоглобина — перенос кислорода и углекислого газа. Гемоглобин, присоединивший к себе кислород, превращается в оксигемоглобин. Соединение гемоглобина с кислородом происходит в капиллярах легких. Это соединение непрочное. В виде оксигемоглобина переносится большая часть кислорода. Гемоглобин, отдавший кислород, называется восстановленным, или дезоксигемоглобином. Гемоглобин, соединенный с углекислым газом носит название карбгемоглобина. Соединение гемоглобина с углекислым газом происходит в капиллярах тканей организма. Это соединение легко распадается. В виде этого соединения переносится 20 % СО2. Оксигемоглобин и карбгемоглобин являются физиологическими соединениями гемоглобина.
В скелетных и сердечной мышцах находится мышечный гемоглобин, называемый миоглобином. Он играет важную роль в снабжении кислородом работающих мышц, его можно рассматривать, как депо О2 в мышцах.
Имеется несколько форм гемоглобина, отличающихся строением белковой части – глобина. Первые 7-12 нед. внутриутробного развития зародыша его красные кровяные тельца содержат примитивный гемоглобин. У плода содержится гемоглобин F (80 %) или фетальный гемоглобин (от англ. Faetus – плод) гемоглобин. Он обладает более высокой способностью связывать кислород. Это помогает плоду не испытывать гипоксии при относительно низком парциальном напряжении кислорода в его крови. После рождения гемоглобин F практически полностью заменяется на взрослый – гемоглобин А (от англ. adult – взрослый). В эритроцитах взрослого человека содержатся гемоглобин А (95-98 % Hb A1 и 2-3 % HbA2 ).
Гемоглобин может вступать в соединение и с другими газами. Соединение гемоглобина с угарным газом (СО) называется карбоксигемоглобином — это патологическое соединение, в норме его не существует, т.к. в атмосфере отсутствует СО. Является прочным соединением. Гемоглобин блокирован в нем угарным газом и не способен осуществлять перенос кислорода. Сродство гемоглобина к угарному газу выше его сродства к кислороду, поэтому даже небольшое количество угарного газа в воздухе является опасным для жизни. При этом более критическим является не концентрация угарного газа, а длительность его вдыхания. Даже предельно низкое содержание СО в воздухе, но при длительном вдыхании, например, во время сна может оказаться летальным. Вследствие своего высокого сродства угарный газ в виде карбоксигемоглобина способен циркулировать в крови предельно долго.
Часто отравления угарным газом возникают у водителей при длительном нахождении в закрытом гараже с включенным двигателем автомобиля. Другим распространенным клинически значимым источником СО являются древесный дым, а также сырой кирпич печей изб и свежий печной лак. Поэтому при первом или после длительного перерыва протапливании таких печей необходимо тщательное проветривание помещения.
Особенностью угарного газа является то, что он не обладает запахом, поэтому отравление развивается незаметно. Часто пострадавший осознает это, когда проявляется миорелаксирующее (расслабление скелетной мускулатуры) действие угарного газа, при этом человек не может самостоятельно покинуть помещение.
Первая помощь при отравлении угарным газом. Пострадавшего следует переместить на свежий воздух. Следует учитывать, что при значительном отравлении сохранность самостоятельного дыхания не снимает необходимости проведения дальнейших действий по оказанию помощи. Наиболее оптимальным будет подача воздуха с повышенным содержание О2, например, из кислородной подушки. При отсутствии таковой – произвести искусственное дыхание. Во время искусственного дыхания в легкие потерпевшего воздух нагнетается под давлением, большим атмосферного.
При этом парциальное давление О2 в таком воздухе оказывается большим, чем в норме, что способствует его большему растворению в крови, а также лучшему вытеснению угарного газа из связи с гемоглобином. Если же пострадавший будет дышать самостоятельно, парциальное давление О2 во вдыхаемом воздухе окажется меньшим (примерно, 100 мм рт.ст.), что окажется недостаточным для вытеснения из карбоксигемоглобина угарного газа, т. к. сродство Нb к СО значительно выше, чем О2. В дальнейшем пострадавший должен быть доставлен в больницу.
При воздействии на гемоглобин экзогенных сильных окислителей происходит окисление железа гема с переходом его в 3-х валентную форму. В результате этого образуется метгемоглобин, который не способен присоединять ни О2, ни СО2. В результате окисления гемоглобин прочно удерживает кислород и теряет способность отдавать его тканям, что может привести к гибели организма.
К подобным сильным окислителем относятся нитраты и нитриты, содержащиеся, например, в химических удобрениях, также опасность представляют пероксиды, нитрокраски, анилиновые красители и ряд других веществ бытовой химии. В норме ежедневно около 0,5 % всего гемоглобина превращается в метгемоглобин, но затем она снова восстанавливается в гемоглобин специальным ферментом метгемоглобинредуктазой. Встречаются наследственные метгемоглобинемии, когда снижена активность метгемоглобинредуктазы в эритроцитах, что вызывает кислородное голодание. Метгемоглобин, также как карбоксигемоглобин, относится к группе патологических соединений гемоглобина.
Не нашли то, что искали? Воспользуйтесь поиском:
источник
Соединения гемоглобина.
Гемоглобин, присоединивший к себе кислород, превращается в оксигемоглобин (НЬО2) – непрочное соединение. Гемоглобин, отдавший кислород, называется восстановленным, или редуцированным гемоглобином. Гемоглобин соединенный с молекулой углекислого газа, называетсякарбгемоглобином(НЬСО2) – легко распадающееся соединение. В виде карбгемоглобина переносится 20% углекислого газа.
НЬ + О2= НЬО2 (оксигемоглобин) гемораспадные, физиологические
НЬ + СО2= НЬСО2(карбгемоглобин) соединения гемоглобина
Гемоглобин может вступать в соединение не только с кислородом и углекислым газом, но и с другими газами, например, с угарным газом (СО). Соединение гемоглобина с угарным газом называется карбоксигемоглобин (НЬСО).
НЬ + СО = НЬСО (карбоксигемоглобин) — прочное соединение, так как гемоглобин блокирован угарным газом и не способен осуществлять перенос кислорода, вследствие этого отравление угарным газом очень опасно для жизни.
При воздействии на гемоглобин окислителей (отравление фенацитином, амил- и пропилнитритами) происходит окисление железа гема с переходом его в трехвалентную форму. В результате этого образуется метгемоглобин, который не способен присоединять ни кислород, ни угарный газ.
Гемолиз
Гемолиз это процесс разрушенияоболочки эритроцитов и выход гемоглобина в плазму крови. При этом плазма окрашивается в красный цвет и становится прозрачной – «лаковая кровь». В зависимости от причины, вызвавшей гемолиз, различают несколько его видов.
Осмотический гемолиз может возникнуть в гипотонической среде. Концентрация раствора NaCl , при которой начинается гемолиз, носит название минимальной осмотической резистентности эритроцитов. В норме она колеблется между 0,48 – 0,46 %. Концентрация раствора NaCl, при которой наступает полный гемолиз эритроцитов, называется максимальной резистентностью эритроцитов. Она равняется 0,34 – 0,32 %.
Химический гемолиз может быть вызван хлороформом, эфиром, растворами кислот и щелочей, разрушающими белково-липидную оболочку эритроцитов.
Биологический гемолиз встречается при попадании в кровь веществ животного или растительного происхождения (укусы змей, насекомых, отравление грибами, при переливании несовместимой крови под влиянием иммунных гемолизинов).
Температурный ( или термический) гемолиз возникает при размораживании крови в результате разрушения оболочки эритроцитов кристаллами льда.
Механический гемолиз происходит при сильных механических воздействиях на кровь, например, встряхивании ампулы с кровью, при длительной циркуляции крови в системе аппаратов искусственного кровообращения..У здорового человека незначительный гемолиз может наблюдаться при длительном беге по твердому покрытию, при работах, связанных с продолжительным сильным сотрясением тела (шахтеры).
С о э — скорость оседания эритроцитов
Является одним из показателей общего анализа крови, который может отклоняться от нормы при патологическом состоянии организма.
В крови, предохраненной от свертывания, происходит оседание форменных элементов, в результате чего кровь разделяется на два слоя: верхний – плазма и нижний – осевшие на дно сосуда клетки крови. Скорость, с которой оседают эритроциты, колеблется в больших пределах в зависимости от состава крови и состояния организма. На СОЭ в значительной степени влияет белковый состав плазмы. Преобладание глобулинов в крови приводит к увеличению СОЭ.
источник
Гемоглобин и его соединения
Гемоглобин и его соединения
Гемоглобин – особый белок хромопротеида, благодаря которому эритроциты выполняют дыхательную функцию и поддерживают рН крови. У мужчин в крови содержится в среднем 130–160 г/л гемоглобина, у женщин – 120–150 г/л.
Гемоглобин состоит из белка глобина и 4 молекул гема. Гем имеет в своем составе атом железа, способный присоединять или отдавать молекулу кислорода. При этом валентность железа, к которому присоединяется кислород, не изменяется, т. е. железо остается двухвалентным. Гемоглобин, присоединивший к себе кислород, превращается в оксигемоглобин. Это соединение непрочное. В виде оксигемоглобина переносится большая часть кислорода. Гемоглобин, отдавший кислород, называется восстановленным, или дезоксигемоглобином. Гемоглобин, соединенный с углекислым газом, носит название карбгемоглобина. Это соединение также легко распадается. В виде карбгемоглобина переносится 20% углекислого газа.
В особых условиях гемоглобин может вступать в соединение и с другими газами. Соединение гемоглобина с угарным газом (СО) называется карбоксигемоглобином. Карбоксигемоглобин является прочным соединением. Гемоглобин блокирован в нем угарным газом и неспособен осуществлять перенос кислорода. Сродство гемоглобина к угарному газу выше его сродства к кислороду, поэтому даже небольшое количество угарного газа в воздухе является опасным для жизни.
При некоторых патологических состояниях, например, при отравлении сильными окислителями (бертолетовой солью, перманганатом калия и др.) образуется прочное соединение гемоглобина с кислородом – метгемоглобин, в котором происходит окисление железа, и оно становится трехвалентным. В результате этого гемоглобин теряет способность отдавать кислород тканям, что может привести к гибели человека.
В скелетных и сердечной мышцах находится мышечный гемоглобин, называемый миоглобином. Он играет важную роль в снабжении кислородом работающих мышц.
Имеется несколько форм гемоглобина, отличающихся строением белковой части – глобина. У плода содержится гемоглобин F. В эритроцитах взрослого человека преобладает гемоглобин А (90%). Различия в строении белковой части определяют сродство гемоглобина к кислороду. У фетального гемоглобина оно намного больше, чем у гемоглобина А. Это помогает плоду не испытывать гипоксии при относительно низком парциальном напряжении кислорода в его крови.
Ряд заболеваний связан с появлением в крови патологических форм гемоглобина. Наиболее известной наследственной патологией гемоглобина является серповидноклеточная анемия. Форма эритроцитов напоминает серп. Отсутствие или замена нескольких аминокислот в молекуле глобина при этом заболевании приводит к существенному нарушению функции гемоглобина.
В клинических условиях принято вычислять степень насыщения эритроцитов гемоглобином. Это так называемый цветовой показатель. В норме он равен 1. Такие эритроциты называются нормохромными. При цветовом показателе более 1,1 эритроциты гиперхромные, менее 0,85 – гипохромные. Цветовой показатель важен для диагностики анемий различной этиологии.
источник
Путь кислорода в теле. Прием гемоглобином кислорода
В предыдущей статье мы рассмотрели, как кислород прошел альвеолярно-капиллярную мембрану и проник в кровеносный сосуд. Здесь он встречается с гемоглобином, который должен транспортировать его к клеткам. Читайте последовательно, или переходите по ссылкам.
И ВОТ О2 ПРОНИКАЕТ В КРОВЬ..
Часть II. Транспорт кислорода.
Гемоглобин
У крови много функций. Главная из них — перенос кислорода. Доставить весь кислород от легких к тканям в виде физически растворенного газа в крови невозможно — в плазме крови растворяется всего 3 %, так как кислород почти не растворяем в плазме и воде [ 1 ]. Поэтому для его транспортировки организм выделяет специфический белок крови — гемоглобин (Hb).
Гемоглобин находится в красных кровяных клетках, которые на греческом языке называются «эритроциты». Общая поверхность всех циркулирующих в крови эритроцитов 3800 м 2 .
Количество физически растворенного в крови кислорода мало и не играет значимой роли в его транспорте: при paO2 100 мм рт. ст. в литре крови O2 растворено всего 3,1 мл/л (СO2 – 45 мл/л). Если бы гемоглобина не существовало, адекватная доставка кислорода была бы возможной лишь при сердечном выбросе, превышающем 120 л/мин! [ 2 ] Однако эти 3 % важны, поскольку кислород из альвеол в кровь и эритроцит, и из капилляров к тканям проходит через физическое растворение.
Основное количество O2 переносится в связанном с гемоглобином виде.
Связывание кислорода гемоглобином (Нb + O2 = НbO2) происходит в капиллярах легких. В основном это получается за счет высокого парциального давления О2 в альвеолах (100 мм рт. ст.). Скорость прохождения крови в капиллярах легких, в среднем, составляет 0,5 с, но скорость оксигенации еще быстрей — всего 0,01 с.
Степень нормального насыщения кислородом артериальной крови 98 – 100 %. Но бывает и так, что кислородная емкость крови слишком мала. Тогда говорят о малокровии (анемии). Причина — нехватка эритроцитов в крови, или недостаток гемоглобина в эритроците. Это ситуация, когда желающих «сесть на поезд» много, а вагонов или мест в них мало.
Недостаток эритроцитов в крови
Причин недостаточного количества эритроцитов в крови может быть множество:
· Недостаточное образование эритроцитов — дефицит белка, железа, фолиевой кислоты, витамина B12 и др. Дефицит может быть при недостаточном поступлении с пищей или при нарушении их усвоением желудком и кишечником.
В каждой молекуле гемоглобина 4 атома железа, а всего его в организме около 4,5 г. За сутки мужчины теряют около 1 мг железа, а женщины — до 3 мг. В период менструаций потери возрастают до 14 мг. В период беременности потери составляют в сумме 700-800 мг, а за весь период лактации — 400 мг. Поэтому и мужчинам, и, особенно, женщинам, необходима постоянная компенсация железа.
· Дефицит железа в пище или низкая его усвояемость приводят к развитию железодефицитной анемии. Она часто встречается у женщин при беременности. При этом снижаются цветовой показатель ниже 0,8, уровень эритроцитов — ниже 3,6×1012/л, гемоглобин — ниже 110 г/л. [ 3 ];
· Разрушение эритроцитов раньше срока. В норме срок жизни эритроцита 120 дней. Инфекции, вирусы и грибки сокращают срок его службы (см. ниже);
· Беременность. Эстрогены тормозят эритропоэз, поэтому в период беременности уровень эритроцитов часто снижен (присутствует анемия) [ 4 ];
· Наследственное генетическое заболевание крови;
· Кровопотеря. Количество эритроцитов в крови сокращается в результате острой или хронической кровопотери – ранения, кровоточащая язва желудка, геморроидальные узлы и др.;
· Прием некоторых препаратов. Например, фенобарбитал является частью популярных сердечных и успокоительных средств (корвалол и др.). При частом использовании может привести к эритропении. Неблагоприятное воздействие на эритроциты оказывает химиотерапия.
Недостаток гемоглобина в эритроцитах
Теперь рассмотрим ситуацию, когда в крови достаточно эритроцитов, но концентрация общего гемоглобина ниже нормы.
В одном эритроците 270 миллионов молекул гемоглобина. Если микроскоп показывает мембраны эритроцитов однородной окраски — в них 100 % содержание гемоглобина. Но очень часто можно встретить внутри эритроцита белое кольцо, которое лишь снаружи окрашено в розовый цвет — в нем гемоглобина всего 50-60 %, то есть меньше чем у здорового эритроцита. Если таких эритроцитов будет более 30 %, показатель общего гемоглобина снижается, и врачи ставят диагноз анемия.
Люди, страдающие анемией бледны, словно им и в самом деле не хватает крови. При недостатке гемоглобина кровь несет тканям недостаточное количество кислорода и в них возникает гипоксия. В результате производится меньше энергии, и люди быстрее устают.
Почему не хватает гемоглобина в эритроцитах?
· Гемоглобин это белок. Дефицит белка означает, что у этого человека в рационе питания мало качественного белка.
· Агрессия вирусами, грибками, паразитами и прочими простейшими. При осмотре через микроскоп, на это указывают неровные края мембраны эритроцита, что указывает на его повреждение. Еще можно увидеть, как к мембране эритроцита прикрепляются нитиевидные образования, которые используют его как сырьевую базу. Гемоглобин едят грибки, вирусы и паразиты, они любят его, он для них он важен. [ 5 ]
· Молекула гемоглобина состоит из 514 аминокислот, из которых 7 в организме не синтезируются. Они должны поступить в наше тело только с едой. Обзор необходимых аминокислот для высокого гемоглобина см. здесь.
· Некоторые люди по наследству через гены получают заболевание крови — гемоглобиноз, при котором гемоглобин имеет низкую способность транспортировать кислород.
Бывает и обратная ситуация, при которой в крови образуется слишком большое количество эритроцитов. Это состояние называется полицитемией (от греч. «много клеток в крови»). Слишком много эритроцитов сгущает кровь, делает ее более вязкой. Это препятствует нормальной циркуляции крови и насыщению кислородом тканей.
Когда человек живет высоко в горах, полицитемия только желательна, но на уровне моря она может стать опасной. Поэтому спускающиеся с гор люди проходят акклиматизацию, как и равнинный житель в горах, только здесь наоборот.
Дисгемоглобин
Осталось рассмотреть еще одну ситуацию, которая может помешать кислороду зайти в эритроцит. Это тот случай, когда поезда в расписании есть, билет куплен, но увы, место занято другим пассажиром.
Гемоглобин собирает исключительно молекулы кислорода («на этом поезде места для тех кто купил билеты»). Однако некоторые газы могут этому помешать — это дисгемоглобины («хулиганы без билетов»). Слишком высокая концентрация дисгемоглобинов (COHb и MetHb) приводит к падению активной и эффективной концентрации гемоглобина и, соответственно, к гипоксии.
При отравлении угарным газом образуется карбоксигемоглобин (COHb), а при отравлении гипербарическим кислородом — метгемоглобин (MetHb). Карбоксигемоглобин и метгемоглобин не способны присоединять и транспортировать кислород.
· Отравление угарным газом (СО, окись углерода). Если при недостатке кислорода сжечь углеродсодержащее вещество, например, уголь или бензин, образуется угарный газ. Попадая в кровь с дыханием, молекула гемоглобина присоединяет к себе угарный газ вместо кислорода, и становится бесполезной для дыхания клеток. Способность присоединяться к гемоглобину у угарного газа в 300 раз выше, чем у кислорода, а его отделение от гемоглобина происходит в 10 000 раз медленнее, чем у кислорода [ 6 ].
Если угарный газ вывел из строя небольшое количество гемоглобина, последствия не будут серьезными. Но угарный газ имеет отвратительное свойство, которое делает его особенно опасным — цепляясь к атому железа, СО создает трудноразъединимое соединение — карбоксигемоглобин (Нb + СO = НbСO). В отличие от молекулы кислорода, он не может легко освободиться от гемоглобина, когда кровь завершает свой круг в организме и возвращается в легкие. Происходит процесс накопления.
И хотя содержание угарного газа в воздухе мало, со временем большая часть гемоглобина в крови начинает циркулировать впустую. Если в воздухе содержится 0,1 % CO, то около 80 % Hb крови превращается в НbСO. Карбоксигемоглобин не может связывать кислород, и в итоге постепенно развивается удушье.
Угарный газ попадает к нам в организм с выхлопным дымом автомобилей, выбросом промышленных предприятий, с сигаретным дымом и др.
В норме содержание НbСO в крови составляет 1 %. У курильщиков НbСO значительно выше — после выкуренной сигареты его содержание может возрасти до 5 % и более, а к вечеру доля НbСO может возрасти до 20 % общего гемоглобина в крови. [ 7 ] При содержании в крови 20 – 25 % НbСO человеку требуется специфическая врачебная помощь: дать чистый кислород, желательно под повышенным давлением.
· Сильные окислители. При действии сильных окислителей О2 может образовывать прочную химическую связь с железом гема, при которой атом железа становится трехвалентным. Такое соединение гемоглобина с кислородом называют метгемоглобином. Метгемоглобин не высвобождает кислород в тканевых капиллярах.
Метгемоглобинемия может быть врожденной, или развиться в результате некоторых видов острых химических отравлений (анилиновые красители, парацетамол, перманганат калия и пр.). Даже в обычных условиях у здоровых людей до 3 % гемоглобина крови может быть в виде метгемоглобина из-за постоянного поступления в кровь окислителей — перекиси, нитропроизводных органических веществ и др.
· Другие вещества. Гемоглобин легко взаимодействует и со многими другими растворенными в крови веществами. В частности, при взаимодействии с лекарственными препаратами, содержащими серу (например, принятие серных ванн), может образовываться сульфгемоглобин, сдвигающий кривую диссоциации НbO2 вправо.
Сатурация
Когда кислород (O2) соединяется с гемоглобином (Hb), он становится оксигемоглобином (HbO2). Кровь при этом приобретает ярко-алый цвет, что типично для артериальной крови. Венозная кровь содержит меньше кислорода, поэтому её цвет более темный.
У гемоглобина, как у транспортного белка, две задачи: присоединять кислород в легких и отдавать его тканям. Эти задачи противоположны по своей сути, но выполняются одним и тем же веществом. Поэтому стремление гемоглобина связываться с кислородом должно быть достаточным, чтобы обеспечить кровь кислородом, но не избыточным, чтобы не нарушить процесс отдачи кислорода клеткам.
Для обозначения меры насыщения кислорода гемоглобином, был придуман термин — сатурация (SO2). Динамическая взаимосвязь SO2, и давления кислорода в крови (pO2), дает кривую диссоциации HbO2 (рис. 1).
Середину этой кривой отметили точкой, при которой 50 % молекул гемоглобина связаны кислородом — это называют парциальным напряжением полунасыщения и обозначают как P50 (рН 7,4 температура 37 °С).
Увеличение P50 говорит о снижении сродства гемоглобина к кислороду, а его снижение — о возрастании.
Рис. 1-1; 1-2. Кривая диссоциации оксигемоглобина и ее характеристики:
А — кривая диссоциации оксигемоглобина и содержание кислорода в крови;
Б — смещение кривой диссоциации оксигемоглобина (сдвиг P50) облегчает захват O2 в легких и способствует диссоциации Hb – O2 на уровне тканей.
На «артериальной» части кривой существенное изменение PaO2 сопровождается незначительным сдвигом SO2. На «венозном» сегменте, напротив, небольшие изменения PO2 сопряжены с выраженным отклонением SO2
Напряжение кислорода (рО2)
Парциальное давление, или напряжение — выступает в качестве движущей силы перемещающей оксигемоглобин (HbO2) в организме. На протяжении всего пути кислорода, он будет перемещаться из зоны более высокого давления, в более низкую.
В атмосфере парциальное давление кислорода 150 – 160 мм рт. ст., а в конечной точке его путешествия — контуре респиратора митохондрии — pО2 всего 1 – 3 мм рт. ст. Таким образом, при прохождении кислорода к клеткам напряжение кислорода последовательно снижается, поскольку каждый этап транспорта связан с существенными издержками. Это явление получило название «кислородного каскада» (рис. 2).
Рис. 2. «Кислородный каскад». Описывает падение парциального давления кислорода, начиная от атмосферного воздуха и заканчивая мембраной митохондрий, конечного получателя кислорода.
Давайте посмотрим как это работает. Вдохнув воздух, парциальное давление кислорода в котором составляет 158 мм рт. ст., он попадает в верхние дыхательные пути, где нагревается и увлажняется. При прохождении области водяных паров (до 100 % относительной влажности), давление падает до 148 мм рт. ст. [ 8 ]
В альвеолах кислород смешивается с покидающим организм углекислым газом, что в обычных условиях уменьшает давление PO2 в альвеолярном воздухе до 103 – 107 мм рт. ст. Его могут уменьшить загрязнения вдыхаемого воздуха различными газами или нарушения легочной вентиляции [ 9 ], мы об этом говорили выше.
Потеря давления кислорода на альвеолярно-капиллярной мембране невелика — всего 1 мм рт. ст. Внутрилегочное шунтирование в артериальную кровь снижают PO2 до 90 – 100 мм рт. ст. В капиллярах тканей напряжение О2 падает до 40 мм рт. ст. Здесь кислород поступает в клетки органов и тканей — на поверхностях клеток парциальное давление составляет около 20 мм рт. ст., а в клеточных митохондриях — около 1 %. Когда PO2 в клетке становится равным 0,1 мм рт. ст. клетка погибает. [ 10 ]
Как мы видим, потеря кислорода может происходить на каждой из ступеней каскада.
Кроме парциального давления кислорода, на связывание гемоглобином кислорода влияют ряд вспомогательных факторов: напряжение углекислого газа (раCО2); температура легких (t °C); увеличение рН крови (эффект Вериго-Бора); и содержание в эритроците 2,3-ДФГ. Рассмотрим их.
Напряжение углекислого газа (раCО2)
Кроме транспорта кислорода к тканям, гемоглобин осуществляет обратный транспорт из клеток их конечного газового метаболита — углекислого газа (СО2). Содержание СО2 в венозной крови составляет 15 – 20 % [ 11 ].
Венозная кровь отдает альвеолам СО2, в результате чего в крови легочных капилляров снижается парциальное давление углекислого газа (рСО2). Это повышает сродство гемоглобина к кислороду, что приводит к насыщению артериальной крови кислородом.
В нормальных условиях у человека, при t 37 °С, рН 7,40 и pСO2 = 40 мм рт.ст. – p50 = 27 мм рт.ст.
Температура в лёгких
Реакция насыщения кислородом (оксигенации) гемоглобина, как и большинства химических реакций в организме, зависит от температуры. Мы это видели на примере работы ферментов. Оптимальная температура тела, является ключевым условием для поддержания Здоровья.
При понижении температуры легких присоединение О2 к гемоглобину ускоряется. Мы видим что с падением температуры кривая диссоциации НbО2 сдвигается влево (см. рис. 3). В этом случае гемоглобин активнее захватывает кислород, но в меньшей мере отдает его тканям.
Рис. 3. Кривые диссоциации оксигемоглобина:
а) — при одинаковой температуре (Т = 37 °С) и различном парциальном давлении углекислого газа (pCO2);
б) — при одинаковом pCO2 (40 мм рт. ст.) и различной температуре.
По вертикали отмечен процент молекул гемоглобина связанных с кислородом (НbO2), а по горизонтали — уровень напряжения кислорода (рO2).
Содержание в эритроците 2,3-ДФГ
2,3 Дифосфоглицерат (ДФГ) является промежуточным продуктом бескислородного производства АТФ (см. гликолиз). 2,3-ДФГ служит некоторой защитой от гипоксии в случае снижения поступления кислорода при ситуациях подъема в горы на высоту свыше 3-х км над уровнем моря, при хронических заболеваниях легких, сердечной недостаточности с цианозом, недостатка гемоглобина и других патологических причин, которые снижают поступление кислорода клеткам.
Например, при дыхательной недостаточности наблюдается резкий подъем уровня 2,3-ДФГ, который сохраняется на протяжении всего срока заболевания. Есть взаимосвязь между степенью тяжести дыхательной недостаточности, выраженностью дыхательной гипоксемии и уровнем 2,3-ДФГ.
В случаях нехватки кислорода в тканях, синтез 2,3-ДФГ в эритроцитах увеличивается, и отделение О2 от НbO2 ускоряется, что частично компенсирует кислородный голод тканей. У пожилых людей содержание 2,3-ДФГ в эритроцитах повышено, что указывает на отчаянную попытку организма препятствовать развитию гипоксии тканей.
Процесс старения сопровождается появлением новых качеств, направленных на сохранение компенсаторных механизмов, однако они лишь в неполной мере поддерживают процессы адаптации [ 12 ].
У тренирующих выносливость спортсменов, концентрация 2,3-ДФГ в эритроцитах на 15 – 20 % выше, чем не у спортсменов [ 13 ]. В норме содержание 2,3-ДФГ в сыворотке крови составляет 1,6 – 2,6 ммоль/л.
В крови мужчин уровень эритроцитов в норме 4 – 5,1 х1012/л, в крови женщин — 3,7 – 4,7х1012/л.
В норме уровень гемоглобина у мужчин 130 – 160 г/л, у женщин — 115 – 145 г/л. Обычно его определяют с помощью гемометра Сали, но этот метод дает до 30 % ошибку, поэтому лучше использовать гемоглобинцианидный или другие методы. [ 14 ]
Содержание оксигенированного гемоглобина (НbО2) в артериальной крови выше 94 % считается нормой. При содержании 90 % ткани испытывают кислородное голодание и необходимо принимать срочные меры, улучшающие доставку в них кислорода.
Если мы не живем высоко в горах, у нас нет хронических болезней легких, и наши альвеолы не забиты пылью и табачной смолой, при этом у нас сбалансировано питание, хороший гемоглобин, мы не работаем в холоде и дышим воздухом без превышения ПДК — нам не стоит особенно волноваться о проблеме насыщения гемоглобина кислорода пришедшего из лёгких.
Большинство людей всегда имеет высокое насыщение крови кислородом — содержание НbО2 в возвращающейся из капиллярной сети в легкие венозной крови составляет 67 – 75 % [ 15 ]. Как увеличить отдачу тканям уже имеющегося кислорода в крови — вот задача достойная самого пристального нашего внимания. Как это делают термальные бикарбонатные ванны, мы узнаем чуть дальше.
Сейчас мы остановились на том, что НbО2 должен «доехать» до места назначения — например, к мизинцу левой ноги. Успех его доставки будет зависеть от состояния кровеносных сосудов и густоты крови. Давайте это рассмотрим прямо сейчас.
источник