соединение гемоглобина с кислородом называется карбоксигемоглобин

Содержание

Гемоглобин и его соединения. Оксигемоглобин, восстановленный гемоглобин, карбогемоглобин, карбоксигемоглобин .

Основные функции эритроцитов связаны с наличием в их составе особого белка хромопротеида, получившего наименование гемоглобин. Состоит гемоглобин из белковой (глобин) и железосодержащей (гем) частей.

В крови здорового человека содержание гемоглобина колеблется в пределах от 120 до 160 г/литр. У женщин уровень гемоглобина несколько ниже (до 150 г/литр), чем у мужчин (до 160 г/литр). У беременных женщин содержание гемоглобина может падать до 110 г/литр, и это не является патологией.

У жителей, проживающих на высоте 2000 метров, количество гемоглобина в среднем на 10 г/литр, а на уровне 3000 м – на 20 г/литр больше, чем на равнине. При этом одновременно наблюдается повышение числа эритроцитов.

Наконец в эритроцитах взрослого человека находится так называемый фетальный гемоглобин (от лат. foetus – плод), или гемоглобин F, содержание его в норме подвержено значительным колебаниям, хотя редко превышает 1–2%. Гемоглобины А и А2 обнаруживаются практически во всех эритроцитах, тогда как гемоглобин F присутствует в них не всегда.

Гемоглобин F содержится преимущественно у плода. К моменту рождения ребенка на его долю приходится до 70 – 90%. Гемоглобин F имеет большее сродство к кислороду, чем гемоглобин А, что позволяет тканям плода не испытывать гипоксии, несмотря на относительно низкое напряжение кислорода в его крови. Эта приспособительная реакция объясняется тем, что гемоглобин более трудно вступает в связь с 2,3-дифосфоглицериновой кислотой (2,3-ДФГК), которая уменьшает способность гемоглобина образовывать оксигемоглобин, но приводит к более легкой его отдаче тканям. 2,3-ДФГК образуется в процессе метаболизма по побочному пути гликолиза.

Гем и глобин внутри молекулы гемоглобина находятся в тесном взаимодействии. Гемоглобин обладает способностью образовывать соединения с О₂, СО₂, и СО.

Гемоглобин, присоединивший О₂, носит наименование оксигемоглобина (HHbO2);

гемоглобин, отдавший О₂, называется восстановленным, или редуцированным гемоглобином (HHb).

В артериальной крови преобладает содержание оксигемоглобина, от чего ее цвет приобретает алую окраску. В венозной крови до 35% всего гемоглобина приходится на HHb.

Кроме того, часть гемоглобина через аминную группу связывается с СО₂, образуя карбогемоглобин (HHbCO₂), благодаря чему переносится от 10 до 20% всего транспортируемого кровью СО₂.

Гемоглобин способен образовывать довольно прочную связь с CO. Это соединение называется карбоксигемоглобин (HHbCO).

Сродство гемоглобина к СО значительно выше, чем к О₂, поэтому гемоглобин, присоединивший CO, не способен связаться с O2. Однако при вдыхании чистого О₂ резко возрастает скорость распада карбоксигемоглобина, чем на практике пользуются при отравлении СО.

Сильные окислители (ферроцианид, бертолетова соль, перекись водорода и др.) изменяют заряд от Fe 2+ до Fe 3+ , в результате чего возникает окисленный гемоглобин – прочное соединение гемоглобина с О₂, носящее наименование метгемоглобин. При этом нарушается транспорт O2, что может привести к тяжелейшим последствиям и даже смерти.

источник

Гемоглобин и его соединения

Гемоглобин (Нв) – основной компонент эритроцитов, благодаря которому эритроциты выполняют дыхательную функцию и поддерживают рН крови. По химической природе он относится к хромопротеидам. У мужчин в крови содержится в среднем 130-160 г/л гемоглобина, у женщин – 120-150 г/л. Молекулярная масса гемоглобина составляет около 60000 Да. Гемоглобин состоит из белка глобина и 4 молекул гема. Гем имеет в своем составе атом железа, способный присоединять или отдавать молекулу кислорода.

Гем содержит двухвалентное железо, которое играет ключевую роль в деятельности гемоглобина, являясь его активной (простетической) группой. Гемоглобин синтезируется эритро- и нормобластами костного мозга. Для нормального синтеза гемоглобина необходимо достаточное поступление железа с пищей. При разрушении эритроцитов гемоглобин, после отщепления гема, превращается в билирубин — желчный пигмент, который поступает, в основном, в кишечник в составе желчи, где превращается в стеркобилин, выводящийся из организма с каловыми массами. Часть билирубина удаляется с мочой в виде уробилина.

Основная функция гемоглобина — перенос кислорода и углекислого газа. Гемоглобин, присоединивший к себе кислород, превращается в оксигемоглобин. Соединение гемоглобина с кислородом происходит в капиллярах легких. Это соединение непрочное. В виде оксигемоглобина переносится большая часть кислорода. Гемоглобин, отдавший кислород, называется восстановленным, или дезоксигемоглобином. Гемоглобин, соединенный с углекислым газом носит название карбгемоглобина. Соединение гемоглобина с углекислым газом происходит в капиллярах тканей организма. Это соединение легко распадается. В виде этого соединения переносится 20 % СО₂. Оксигемоглобин и карбгемоглобин являются физиологическими соединениями гемоглобина.

В скелетных и сердечной мышцах находится мышечный гемоглобин, называемый миоглобином. Он играет важную роль в снабжении кислородом работающих мышц, его можно рассматривать, как депо О₂ в мышцах.

Имеется несколько форм гемоглобина, отличающихся строением белковой части – глобина. Первые 7-12 нед. внутриутробного развития зародыша его красные кровяные тельца содержат примитивный гемоглобин. У плода содержится гемоглобин F (80 %) или фетальный гемоглобин (от англ. Faetus – плод) гемоглобин. Он обладает более высокой способностью связывать кислород. Это помогает плоду не испытывать гипоксии при относительно низком парциальном напряжении кислорода в его крови. После рождения гемоглобин F практически полностью заменяется на взрослый – гемоглобин А (от англ. adult – взрослый). В эритроцитах взрослого человека содержатся гемоглобин А (95-98 % Hb A₁ и 2-3 % HbA₂ ).

Гемоглобин может вступать в соединение и с другими газами. Соединение гемоглобина с угарным газом (СО) называется карбоксигемоглобином — это патологическое соединение, в норме его не существует, т.к. в атмосфере отсутствует СО. Является прочным соединением. Гемоглобин блокирован в нем угарным газом и не способен осуществлять перенос кислорода. Сродство гемоглобина к угарному газу выше его сродства к кислороду, поэтому даже небольшое количество угарного газа в воздухе является опасным для жизни. При этом более критическим является не концентрация угарного газа, а длительность его вдыхания. Даже предельно низкое содержание СО в воздухе, но при длительном вдыхании, например, во время сна может оказаться летальным. Вследствие своего высокого сродства угарный газ в виде карбоксигемоглобина способен циркулировать в крови предельно долго.

Часто отравления угарным газом возникают у водителей при длительном нахождении в закрытом гараже с включенным двигателем автомобиля. Другим распространенным клинически значимым источником СО являются древесный дым, а также сырой кирпич печей изб и свежий печной лак. Поэтому при первом или после длительного перерыва протапливании таких печей необходимо тщательное проветривание помещения.

Особенностью угарного газа является то, что он не обладает запахом, поэтому отравление развивается незаметно. Часто пострадавший осознает это, когда проявляется миорелаксирующее (расслабление скелетной мускулатуры) действие угарного газа, при этом человек не может самостоятельно покинуть помещение.

Первая помощь при отравлении угарным газом. Пострадавшего следует переместить на свежий воздух. Следует учитывать, что при значительном отравлении сохранность самостоятельного дыхания не снимает необходимости проведения дальнейших действий по оказанию помощи. Наиболее оптимальным будет подача воздуха с повышенным содержание О₂, например, из кислородной подушки. При отсутствии таковой – произвести искусственное дыхание. Во время искусственного дыхания в легкие потерпевшего воздух нагнетается под давлением, большим атмосферного.

При этом парциальное давление О₂ в таком воздухе оказывается большим, чем в норме, что способствует его большему растворению в крови, а также лучшему вытеснению угарного газа из связи с гемоглобином. Если же пострадавший будет дышать самостоятельно, парциальное давление О₂ во вдыхаемом воздухе окажется меньшим (примерно, 100 мм рт.ст.), что окажется недостаточным для вытеснения из карбоксигемоглобина угарного газа, т. к. сродство Нb к СО значительно выше, чем О₂. В дальнейшем пострадавший должен быть доставлен в больницу.

При воздействии на гемоглобин экзогенных сильных окислителей происходит окисление железа гема с переходом его в 3-х валентную форму. В результате этого образуется метгемоглобин, который не способен присоединять ни О₂, ни СО₂. В результате окисления гемоглобин прочно удерживает кислород и теряет способность отдавать его тканям, что может привести к гибели организма.

К подобным сильным окислителем относятся нитраты и нитриты, содержащиеся, например, в химических удобрениях, также опасность представляют пероксиды, нитрокраски, анилиновые красители и ряд других веществ бытовой химии. В норме ежедневно около 0,5 % всего гемоглобина превращается в метгемоглобин, но затем она снова восстанавливается в гемоглобин специальным ферментом метгемоглобинредуктазой. Встречаются наследственные метгемоглобинемии, когда снижена активность метгемоглобинредуктазы в эритроцитах, что вызывает кислородное голодание. Метгемоглобин, также как карбоксигемоглобин, относится к группе патологических соединений гемоглобина.

Не нашли то, что искали? Воспользуйтесь поиском:

источник

Основные виды гемоглобина в крови у человека: функции, метгемоглобин, карбоксигемоглобин, гликированный гемоглобин

Гемоглобин представляет собой сложное белковое соединение, относящееся к хромопротеиновому классу — это значит соединение простого белка с окрашивающим компонентом небелкового происхождения. Гемоглобин совмещает в себе два обязательных компонента:

белок глобина, занимающий 96% от всего соединения;
железосодержащий гем, входящий в состав на 4%.

Этот вид хромопротеинов выполняет жизненно важную функцию в организме человека: осуществляет транспортировку кислорода от дыхательных органов ко всем клеткам и тканям, а от них, в лёгочную систему, перенося ненужный углекислый газ, освободившийся в процессе обмена. Помимо дыхания, он принимает участие в окислительно-восстановительных реакциях и энергетическом аккумулировании.

Гемоглобин является основной составляющей красных кровяных телец — эритроцитов. Именно благодаря ему, они получили своё название и функциональное предназначение. В сухом веществе человеческого эритроцита насчитывают 95% гемоглобина, и всего лишь 5% других веществ (липидов и белков).

Какие виды гемоглобина существуют?

По белковому содержанию гемоглобин можно разделить на два вида:

Физиологическим, свойственно появляться на определённых этапах нормального развития человеческого организма.

А вот патологические виды гемоглобина образуются в результате неправильного последовательного расположения аминокислотного ряда в глобине.

По формам можно выделить следующие такие виды гемоглобина:

Оксигемоглобин;
Карбоксигемоглобин;
Метгемоглобин;
Миоглобин.

Что такое оксигемоглобин?

Оксигемоглобин получил своё название благодаря способности переносить кислород. Но полностью осуществить процесс дыхания он может только в команде с карбогемоглобином.

Итак, оксигемоглобин соединяется с О2 и доставляет к тканям кислород, а на обратном пути превращается в карбогемоглобин забирая у клеток СО2 — углекислый газ, доставляя его в органы дыхания.

Благодаря способности гемоглобина с лёгкостью присоединять и отдавать химические вещества в виде кислорода и углекислого газа, организм человека, постоянно насыщается чистым кислородом, а не травиться продуктами его распада.

Представление о карбоксигемоглобине

Этот вид гемоглобина случается тогда, когда он соединяется с СОНb — угарным газом. В таком случае гемоглобин приобретает необратимый статус, а значит становиться бесполезным, ведь больше никогда не сможет выполнять дыхательную функцию. Из этого следует, что не все виды гемоглобина и его соединения могут быть полезными для организма.

Вредные компоненты в виде угарного газа могут поступать как из окружающей среды, так и образовываться внутри человека в результате организменных нарушений.

Из окружающей среды угарный газ может поступить лёгкие, если человек находился в пожарной зоне или большую часть жизни пробыл в дороге, где часто дышал выхлопными газами.

Определённый процент необратимого соединения приходится на долю курильщиков. Если даже человек имеет высокий показатель гемоглобина, то из-за курения, лишь их часть будет нормально функционировать.

Самоотравление, случается, когда происходит отмирание собственных клеток организма и их некроз. Этот вид принято называть — «эндогенный угарный газ». Такие ситуации наблюдаются очень редко, чаще угарный газ поступает извне.

Понятие о метгемоглобине

Метгемоглобин (metHb) появляется на свет за счёт соединения с химическими веществами, в результате которых случаются неразрывные связи. Таким образом, получившиеся виды гемоглобина и их функции, подобно карбоксигемоглобину, являются бесполезными.

В этом случае случаются связи с такими химическими агентами как: нитратные, сероводородные, сульфидные вещества. К ним же относятся и лекарственные вещества в виде анальгетиков и химиотерапевтических веществ во время лечения онкологических заболеваний.

Аналогично ситуации с угарным газом, связи неразрывного характера могут образоваться вследствие поступления их в организм извне, так и в случаях когда, накопившись в тканях, радикалы высвобождаются в процессе разрушения клеток.

Иногда нарушение работы пищеварительного тракта может стать причиной поступления радикалов в кровь. Когда система пищеварения не может справиться со своей функцией и пропускает такие виды гемоглобина в кровяное русло.

Что такое миоглобин?

Миоглобин, считается абсолютным аналогом гемоглобина красных кровяных телец крови. Единственным отличием считается то, что местом локализации этого железосодержащего белка являются мышцы скелета и сердца. Если же каким-нибудь образом они вдруг будут повреждены, то миоглобин естественно попадёт в поток кровяного русла, а далее выведется из организма за счёт фильтрации почек.

Но существует вероятность закупорки почечного канальца, и дальнейшего его некроза. В таком случае может образоваться почечная недостаточность и кислородное голодание тканей.

Другие существующие виды гемоглобина

Кроме основного перечня вариаций, существуют ещё и другие виды гемоглобина в крови.

Из различных информационных источников можно услышать такие вариации как:

фетальный гемоглобин;
дисгемоглобин;
гликированный гемоглобин.

Фетальный гемоглобин

Фетальная форма гемоглобина находится в составе крови плода в период беременности, а также у новорождённых детей в течение первых трёх недель жизни.

Отличительным моментом от гемоглобина взрослого человека, является лишь то, что фетальный вид обладает лучшей способностью транспортировать кислород.

А вот изменения кислотности ю жизни фетальный гемоглобин практически исчезает. В теле взрослого человека он составляет всего лишь один процент.

Дисгемоглобин образуется в результате таких связей, которые навсегда лишают его способности выполнять характерные полезные свойства. Это означает, что такой гемоглобин будет перемещаться с кровью, но как недееспособный вспомогательный атрибут. Со временем он будет утилизирован селезёнкой, как изношенный материал.

В норме дисгемоглобин присутствует в организме каждого здорового человека. Если случаи подобных связок учащаются, органам кровообращения приходится работать с большей интенсивностью, и они быстрей истощаются и изнашиваются.

Гликированный гемоглобин

Когда связываются гемовый белок и глюкоза, образуется гликированный гемоглобин. Он также является необратимым соединением. Его количество повышается, когда увеличивается уровень сахара в крови. Встречается в основном у людей, страдающих сахарным диабетом.

Из-за того, что гемоглобин живёт приблизительно 100 дней, благодаря лабораторным исследованиям можно определить эффективность терапевтического лечения, продолжить или назначить новое.

Не стоит придумывать и пугать себя мыслями, примеряя на себя все возможные заболевания. Если вы работаете в зоне риска или можете заболеть по наследственной линии, то лучше обратиться к специалисту и провести ряд лабораторных исследований. Постарайтесь избавиться от вредных привычек и чаще гулять на свежем воздухе.

Карбогемоглобин: карбоксигемоглобин, соединение гемоглобина с углекислым газом, называется, норма в крови, угарным

Дыхание — непременное условие жизнедеятельности клеток организма, которые поглощают кислород и выделяют двуокись углерода. Функцию транспортного средства, доставляющего О2 и выводящего СО2, выполняет кровь. Карбогемоглобин — это ее важная составляющая, участвующая в газообмене.

Что это такое

Гемоглобин (Hb) состоит из гема, соединения, содержащего железо, и белкового вещества глобина. Связываясь с О2, поступающим в кровь из легких, Hb снабжает им ткани, а соединяясь с СО2, очищает их от двуокиси углерода и доставляет ее к альвеолам, через которые этот газ удаляется в атмосферу.

Существуют 3 фракции (вида, модификации) гемоглобина, обусловленные физиологическими функциями. Соединяясь с О2, Hb превращается в оксигемоглобин НbО2. Это ярко-красное вещество преобладает в артериальной крови.

Кроме того, оно содержится и в миокарде, во всех скелетных мышцах. Мышечный гемоглобин связывает около 10-14% всего О2 в организме.

Миоглобин обеспечивает мышцы кислородом, когда они сокращаются, поскольку в это время кровоток приостанавливается.

НbО2, отдав тканям кислород, преобразуется в восстановленный (редуцированный) гемоглобин HНb. Эта субстанция содержится в венозной крови, обуславливая ее темно-вишневую окраску.

Соединение гемоглобина с углекислым газом называется карбогемоглобином. НbСO2 выводит двуокись углерода из клеток и транспортирует в легкие до 20% этого газа. Карбогемоглобин тоже содержится в венозной крови. Hb непрерывно преобразуется из оксигемоглобина в карбогемоглобин и обратно.

Кроме того, Hb образует стойкое соединение с глюкозой, содержащейся в крови. При диабете уровень гликированного гемоглобина HbA1c существенно возрастает. По динамике его концентрации можно судить об эффективности лечения этого заболевания.

Еще одна модификация Hb — фетальный гемоглобин, который содержится в крови новорожденных и исчезает к 1 году. Его наличие у взрослых свидетельствует о нарушениях в организме.

Однако Hb может видоизменяться, образуя и патологические модификации. Соединение гемоглобина с угарным газом называется карбоксигемоглобином.

HbСО утрачивает способность транспортировать О2, поэтому клетки испытывают острое кислородное голодание. Анализ на наличие карбоксигемоглобина используется в криминалистике, поскольку позволяет выявить скрытые следы крови.

Так, например, отсутствие HbСО в костной ткани трупного материала доказывает, что погибший был уже мертв до начала пожара.

От сильной гипоксии ткани также страдают, когда Hb окисляется и двухвалентное железо в геме замещается трехвалентным Fe.

Образующийся при этом метгемоглобин HbMet настолько прочно связывается с О2, что практически не отдает его клеткам.

Такое патологическое состояние наступает при отравлении нитратами, нитритами, анилинами, перекисью водорода, марганцовокислым калием, бертолетовой солью и другими веществами-окислителями.

Норма и отклонения

Количество гемоглобина в крови считается оптимальным в следующих пределах (г/л):

у мужчин: 130-160, после 55-60 лет — 120-140;
у женщин: 120-140, при беременности — 110-150;
у детей: до 6 лет — 110-140, до 15 лет — 115-150;
у жителей высокогорных районов: на 10-20 г/л выше.

Карбоксигемоглобин обнаруживается у некурящих в диапазоне от 0,5 до 1,5%, а у курильщиков — от 4 до 9% от всего объема Hb. О тяжелых отравлениях свидетельствуют показатели более 20%.

Норма в крови метгемоглобина — 0,04-1,52 %. При отравлениях концентрация HbMet достигает более 15%. Летальный исход наступает, если отклонения в показателях превышают 70%.

Проведение и расшифровка анализа

Результаты исследования Hb в медучреждениях нередко отличаются друг от друга, поскольку лаборатории оснащены приборами разных поколений. При проведении анализов крови нередко сказывается и субъективный фактор, зависящий от квалификации лаборанта. Кроме того, следует иметь в виду, что количество гемоглобина максимально вечером и минимально утром.

Сегодня наиболее распространен традиционный метод Сали. Содержание Hb определяют, добавляя к крови соляную кислоту. При этом гем, соединяясь с HCl, преобразуется в кристаллический гемин. Анализы биоматериалов на гемин применяются в судебной медицине для выявления следов крови.

Наиболее точные результаты дает автоматизированный метод с использованием гемометра. Такое исследование проводится гораздо быстрее. Но и при этом методе возможны незначительные расхождения показателей. Однако при расшифровке анализа следует обращать внимание на большие отклонения от нормы Hb, которые свидетельствуют о патологических процессах.

Так, избыток гемоглобина может быть следствием:

легочной недостаточности;
обезвоживания организма;
химических отравлений;
заболеваний крови, печени, кишечника;
пороков сердца и др.

Дефицит Hb может быть признаком:

анемий различной этиологии;
нарушений менструального цикла;
эрозий и изъязвлений ЖКТ;
внутренних кровотечений;
инфекций;
воспалительных процессов с отечностью;
сахарного диабета;
заболеваний почек;
злокачественных опухолей и других патологий.

При существенных отклонениях гемоглобина от нормы следует незамедлительно пройти углубленное обследование организма. Вовремя назначенное лечение позволит избежать развития многих опасных заболеваний.

Структура, соединения и основные виды гемоглобина

Фетальный гемоглобин также принято называть гемоглобин-F, оба названия соответствуют одному виду.

Гемоглобин-F- это такая форма гемоглобина, которая преобладает как в крови у плода до рождения, так и у новорождённых в период первых четырёх недель с момента появления на свет. Его можно назвать «детским» гемоглобином.

В отличии от «взрослого» гемоглабина его преимущество в способности более быстро переносить кислород, но он хуже переносит температурные скачки и изменение кислотности.

Ввиду того, что у младенцев объём крови намного меньше, он идеален для них.

Фетальный гемоглобин в крови начинает стремительно исчезать уже к двадцатому дню с момента появления на свет, а в последующий период вплоть до ста дней практически абсолютно исчезает из состава крови, составляя не больше одного процента от его общего количества у взрослых.

Гемоглобин – это компонент эритроцитов, относящийся к группе белков. Состоит из 96% белкового вещества глобина и 4% вещества с атомом 2-валентного железа — гем. В 1 клетке эритроцита его содержится порядка 280 млн молекул, что и формирует красный цвет крови.

Главное свойство гемоглобина – это способность железа присоединять и отщеплять газы, формируя перемещение кислорода из лёгких к тканям и углекислого газа от тканей к лёгким. Таким образом, его роль в процессе газообмена в организме незаменима.

Человеческий
мозг – это самая сложная из всех известных
живых структур. Нервной системе и, в
первую очередь, головному мозгу
принадлежит важнейшая роль в координации
поведенческих, биохимических,
физиологических процессов в организме.
С помощью нервной системы организм
воспринимает изменения внешней среды

Нервная
ткань состоит из нескольких типов
клеток. Нейрон – это нервная клетка со
всеми ее отростками. Для поддержания
нормального функционирования нейрона

Трансверзальный транспорт веществ – обмен веществ из внеклеточного

Лонгитудинальный транспорт – непрерывный обмен веществ между телом и отростками нейрона, касается,

главным образом, репродукции нейроплазмы.

Высокая интенсивность в сравнении с другими

Поразительно высокий уровень обмена сохраняется при отсутствии большой функциональной

Метаболизм в периферических нервных волокнах отличается от обмена самих нервных

Общая интенсивность метаболизма в нервных

Предлагаем ознакомиться: Какие факторы вызывают геморрагические высыпания

Зрелые эритроциты лишены ядра, поэтому в клетке не синтезируются белки. Эритроцит почти целиком заполнен

Эритроциты не имеют митохондрий, поэтому в клетке не протекают реакции ЦТК, ЦТД, β-окисления

Основной путь получения энергии – гликолиз, 90% глюкозы в эритроцитах распадается в процессе

Энергия, поставляемая гликолизом, обеспечивает поддержание целостности плазматической мембраны

Особенностью гликолиза в эритроцитах является наличие шунта, приводящего к образованию 2,3-дифосфоглицерата – одного из регуляторов переноса кислорода. При связывании его с гемоглобином уменьшается сродство гемоглобина к кислороду и облегчается освобождение кислорода

10 % глюкозы распадается в эритроците в пентозофосфатном пути. Образующийся при этом НАДФН обеспечивает восстановление глутатиона и поддерживает его оптимальную концентрацию.

Восстановленный глутатион необходим для поддержания в восстановленной форме SH-групп белков; препятствует окислению гемоглобина; предотвращает перекисное окисление липидов мембран.

При снижении концентрации восстановленного глутатиона эритроцит

Лейкоциты являются полноценными клетками с большим ядром, митохондриями и высоким содержанием

В лейкоцитах активно протекают процессы биосинтеза нуклеиновых

Основной путь получения энергии – аэробный гликолиз. АТФ образуется также в реакциях β-окисления

В лейкоцитах сосредоточен весь гликоген крови, который является источником энергии при недостаточном

В лизосомах лейкоцитов локализована мощная система протеолитических ферментов – протеазы, фосфатазы, эстеразы, ДНК-азы, РНК-азы, что обеспечивает участие этих клеток в защитных реакциях организма. В результате действия этих ферментов разрушаются полимерные молекулы микроорганизмов и образуются мономеры (моносахариды, аминокислоты, нуклеотиды), которые поступают в цитозоль и могут

Поглощение бактерий лейкоцитами в процессе фагоцитоза сопровождаются резким увеличением потребления кислорода с образованием супероксидного аниона и пероксида водорода (см. лекцию № 11), которые оказывают бактерицидное действие. Это явление называется «распираторным

Продуцируются
в лимфатической ткани. Интенсивный
синтез белков и γ-глобулинов в этих
клетках обуславливает важную роль
лимфоцитов в иммунных процессах

Тромбоциты– кровяные
пластинки.

Тромбоциты не могут считаться полноценными клетками,

поскольку не содержат ядра.

В тромбоцитах протекают основные биохимические процессы: синтез белка, реакции обмена углеводов и

липидов, окислительное фосфорилирование.

Основная функция тромбоцитов – участие в процессе свертывания кровиобусловлена наличием тромбоцитарных

Предлагаем ознакомиться: Что показывает мочевая кислота в анализе крови

Биосинтез Г. происходит в молодых формах эритроцитов (эритробластах, нормобластах, ретикулоцитах), куда проникают атомы железа, включаемые в состав Г. В синтезе порфиринового кольца принимают участие глицин и янтарная к-та с образованием δ-аминолевулиновой к-ты. Две молекулы последней превращаются в пиррольное производное — предшественник порфирина.

Полученное производное Г. называют вердоглобином (пигмент зеленого цвета). Он очень неустойчив и легко распадается на ион железа (Fe3 ), денатурированный глобин и биливердин.

Большое значение в катаболизме Г. отводят гаптоглобин-гемоглобиновому комплексу (Hp—Hb). При выходе из эритроцита в кровяное русло Г. необратимо связывается с гаптоглобином (см.) в Hp—Hb комплекс. После истощения всего количества Hp в плазме Г. абсорбируется проксимальными канальцами почек. Основная масса глобина распадается в почках в течение 1 часа.

Катаболизм гема в Hp—Hb комплексе осуществляется ретикулоэндотелиальными клетками печени, костного мозга и селезенки с образованием желчных пигментов (см.). Отщепляющееся при этом железо очень быстро поступает в метаболический фонд и используется в синтезе новых молекул Г.

Методы определения концентрации гемоглобина. В клин, практике Г. определяют обычно колориметрическим методом с помощью гемометра Сали, основанном на измерении количества гемина, образующегося из Г. (см. Гемоглобинометрия).

Однако в зависимости от содержания в крови билирубина и метгемоглобина, а также при некоторых патол, состояниях ошибка метода достигает 30%. Более точными являются спектрофотометрические методы исследования (см. Спектрофотометрия).

Для определения общего гемоглобина в крови используют цианметгемоглобиновый метод, основанный на превращении всех производных Г. (дезокси-Hb, HbO2, HbCO, мет-Hb и др.

) в циан-мет-Hb и измерении величины оптической плотности р-ра при 540 нм. Для той же цели используют пиридин-гемохромогенный метод.

Концентрацию HbO2 обычно определяют по поглощению света при 542 нм или газометрическим методом (по количеству связанного кислорода).

Структура и виды гемоглобина крови человека

На разных стадиях развития человеческого организма состав гемоглобина отличается по структуре полипептидных цепей. В зависимости от того, какие полипептидные цепи содержит гемоглобиновая структура, виды гемоглобина у человека следующие:

Взрослый гемоглобин (HbA) встречается в доминантном количестве (около 98-99% от общего количества в крови) у взрослых людей. HbA состоит из 2 и 2 полипептидных цепей. В каждой из аминокислотных спиралей содержится компонент гема с атомом, отвечающим за сродство с молекулой кислорода. HbA обладает меньшей способностью к сродству с кислородом нежели другие виды гемоглобина, но в то же время он более устойчив к колебаниям pH и t.
Фетальный (HbF) синтезируется у плода ещё в утробе матери начиная с 6-7 недель беременности с последующим его замещением на HbA. Уже с 1 месяца жизни синтез HbF замедляется, общий объём крови увеличивается, усиливается и синтез HbA, который к трём годам жизни ребёнка доходит до процентного соотношения состава крови взрослого человека. Фетальный гемоглобин от взрослого отличается составом цепей глобина, вместо цепи здесь присутствует тип спирали. HbF, по сравнению с HbA, обладает меньшей степенью устойчивости к изменениям pH крови и колебаниям температуры организма.
Эмбриональный (HbE). Первичная форма дыхательного белка вырабатывается у эмбриона ещё до формирования плаценты (уже на первой неделе беременности) и продолжается до 6-7 недель. Структура отличается наличием цепей и ζ-типов.

В ряде случаев под влиянием генетических дефектов возникает аномальный синтез гемоглобиновых клеток. Патологические виды гемоглобина от физиологических отличаются составом полипептидных связей, а точнее, их мутацией.

В результате мутации ДНК, синтез компонентов эритроцитов осуществляется не с глутаминовой, а валиновой аминокислотой.

Эта «кадровая» замена приводит к образованию белковой структуры типа 2 с «липким» участком на поверхности, способным присваивать структуры себе подобные.

Таким образом, происходит полимеризация HbS-молекул и, как следствие, оседание тяжёлых и плохо транспортируемых эритроцитов в кровеносных сосудах. Данное отклонение носит название «серповидная анемия».

Диагностика гемоглобина

Для выявления концентрации глобиновых дыхательных структур в крови человека проводятся качественные и количественные виды анализов. Гемоглобин также исследуется на количество содержания в нём ионов железа.

Основным количественным методом определения концентрации гемоглобина сегодня является колориметрический анализ. Он представляет собой исследование цветовой насыщенности биологического материала при добавлении к нему специального реактива.

Качественные методы включают исследование крови на содержание в нём соотношения типов HbA и HbF. Также к качественному анализу относится определение количества содержания в крови молекул гликолизированного гемоглобина (соединения с углеродами) – метод используется для диагностики сахарного диабета.

Большинство
синапсов в нервной системе млекопитающих
является химическими. Процесс передачи
сигнала в химическом синапсе осуществляется
посредством освобождения нейромедиаторов
из пресинаптических нервных окончаний.
К нейромедиаторам относятся в настоящее
время 4 группы веществ: моноамины,
аминокислоты, пуриновые нуклеотиды,

Гемоглобин — виды, функции, назначение на анализ, норма показателя и причины отклонения

Гемоглобин – это жизненно необходимый организму белок, который выполняет несколько функций, но основная – перенос кислорода к тканями и клеткам. Дефицит гемоглобина может привести к серьезным последствиям. Именно этот белок придает крови насыщенный красный цвет, благодаря содержанию железа в нем. Гемоглобин содержится в эритроцитах и состоит из соединений железа и глобина (белка).

Гемоглобин — виды и функции

Значение и виды гемоглобина в крови

Гемоглобин должен содержаться в крови человека в достаточном количестве, чтобы ткани получали необходимое им количество кислорода. Каждая молекула гемоглобина содержит в себе атомы железа, которые и связывают кислород.

Можно выделить три основные функции гемоглобина:

Транспорт кислорода. Самая известная функция. Человек вдыхает воздух, молекулы кислорода попадают в легкие, а уже оттуда транспортируются к другим клеткам и тканям. Гемоглобин связывает молекулы кислорода и переносит их. Если эта функция нарушается, начинается кислородное голодание, что особенно опасно для мозга.
Транспорт углекислого газа. Помимо кислорода гемоглобин может связывать и переносить молекулы углекислого газа, что также важно.
Поддержание уровня рН. Углекислый газ, скапливаясь в крови, вызывает ее закисление. Этого нельзя допускать, молекулы углекислого газа должны постоянно выводиться.

В крови человека белок присутствует в нескольких разновидностях. Выделяют следующие виды гемоглобина:

Оксигемоглобин. Это гемоглобин со связанными молекулами кислорода. Он содержится в артериальной крови, поэтому она ярко-алая.
Карбоксигемоглобин. Гемоглобин со связанными молекулами углекислого газа. Они транспортируются в легкие, где углекислый газ выводится, а гемоглобин снова насыщается кислородом. Этот вид белка сдержится в венозной более темной и густой и крови.
Гликированный гемоглобин. Это неразделимое соединение белка и глюкозы. Этот вид глюкозы может циркулировать в крови достаточно долго, поэтому его используют для определения уровня сахара в крови.
Фетальный гемоглобин. Этот гемоглобин можно встретит в крови плода или новорожденного ребенка в первые несколько недель жизни. Это более активный в плане переноса кислорода гемоглобин, но быстро разрушающийся под воздействием факторов окружающей среды.
Метгемоглобин. Это гемоглобин, связанный с различными химическими агентами. Его рост может говорить об отравлении организма. Связи белка и агентов достаточно прочные. При повышении уровня этого вида гемоглобина нарушается насыщаемость тканей кислородом.
Сульфгемоглобин. Этот вид белка появляется в крови при приеме различных препаратов. Его содержание обычно не превышает 10%.

Диагностика уровня гемоглобина

Исследование уровня гемоглобина: назначение, подготовка и процедура

Гемоглобин входит в клинический анализ крови. Поэтому чаще всего назначается полный анализ крови и оцениваются все показатели в целом, даже если важен лишь гемоглобин.

При подозрении на сахарный диабет сдают отдельный анализ на гликированный гемоглобин. При этом у пациента наблюдается повышенная жажда, частое мочеиспускание, он быстро устает и часто болеет вирусными заболеваниями.

В любом случае кровь сдается утром на голодный желудок. Желательно, чтобы после последнего приема пищи прошло не менее 8 часов. Накануне анализа нежелательно заниматься физическими нагрузками, курить, употреблять алкоголь и любые лекарственные препараты.

Если некоторые препараты отменить невозможно, об их приеме необходимо сообщить лечащему врачу. Придерживаться диеты не обязательно, но рекомендуется воздержаться от жирной и жареной пищи, поскольку показатели могут измениться.

Во время беременности анализ на гемоглобин (и другие показатели в целом) сдается часто, раз в несколько недель, при необходимости каждую неделю.

Врач может заподозрить недостаток гемоглобина и назначить анализ крови для проверки, если у пациента наблюдается пониженное давление, усталость, слабость, головные боли и головокружения, обмороки, а также выпадение волос и ломкость ногтей.

В различных лабораториях исследование крови на гемоглобин проводится по-разному в зависимости от имеющихся приборов. Измеряется либо содержание железа в гемоглобине, либо оценивается насыщенность цвета раствора крови.

Гемоглобин — основной белок крови

Гемоглобин входит в состав группы белков гемопротеины, которые сами являются подвидом хромопротеинов и подразделяются на неферментативные белки (гемоглобин, миоглобин) и ферменты (цитохромы, каталаза, пероксидаза).

Небелковой частью их является гем – структура, включающая в себя порфириновое кольцо (состоящее из 4 пиррольных колец) и иона Fe2+. Железо связывается с порфириновым кольцом двумя координационными и двумя ковалентными связями.

Строение гемоглобина

Гемоглобин представляет собой белок, включающий 4 гемсодержащие белковые субъединицы. Между собой протомеры соединяются гидрофобными, ионными, водородными связями, при этом они взаимодействуют не произвольно, а определенным участком – контактной поверхностью. Этот процесс высокоспецифичен, контакт происходит одновременно в десятках точек по принципу комплементарности. Взаимодействие осуществляют разноименно заряженные группы, гидрофобные участки, неровности на поверхности белка.

Белковые субъединицы в нормальном гемоглобине могут быть представлены различными типами полипептидных цепей: α, β, γ, δ, ε, ξ (соответственно, греч. — альфа, бета, гамма, дельта, эпсилон, кси). В состав молекулы гемоглобина входят по две цепи двух разных типов.

Гем соединяется с белковой субъединицей, во-первых, через остаток гистидина координационной связью железа, во-вторых, через гидрофобные связи пиррольных колец и гидрофобных аминокислот. Гем располагается как бы «в кармане» своей цепи и формируется гемсодержащий протомер.

Нормальные формы гемоглобина

Существует несколько нормальных вариантов гемоглобина:

HbР – примитивный гемоглобин, содержит 2ξ- и 2ε-цепи, встречается в эмбрионе между 7-12 неделями жизни,
HbF – фетальный гемоглобин, содержит 2α- и 2γ-цепи, появляется через 12 недель внутриутробного развития и является основным после 3 месяцев,
HbA – гемоглобин взрослых, доля составляет 98%, содержит 2α- и 2β-цепи, у плода появляется через 3 месяца жизни и к рождению составляет 80% всего гемоглобина,
HbA2 – гемоглобин взрослых, доля составляет 2%, содержит 2α- и 2δ-цепи,
HbO2 – оксигемоглобин, образуется при связывании кислорода в легких, в легочных венах его 94-98% от всего количества гемоглобина,
HbCO2 – карбогемоглобин, образуется при связывании углекислого газа в тканях, в венозной крови составляет 15-20% от всего количества гемоглобина.

Патологические формы гемоглобина

HbS – гемоглобин серповидно-клеточной анемии.

MetHb – метгемоглобин, форма гемоглобина, включающая трехвалентный ион железа вместо двухвалентного. Такая форма образуется спонтанно, при взаимодействии молекулы O2 и гемового Fe2+, но обычно ферментативных мощностей клетки хватает на его восстановление.

При использовании сульфаниламидов, употреблении нитрита натрия и нитратов пищевых продуктов, при недостаточности аскорбиновой кислоты ускоряется переход Fe2+ в Fe3+. Образующийся metHb не способен связывать кислород и возникает гипоксия тканей.

Для восстановления Fe3+ в Fe2+ в клинике используют аскорбиновую кислоту и метиленовую синь.

Hb-CO – карбоксигемоглобин, образуется при наличии СО (угарный газ) во вдыхаемом воздухе. Он постоянно присутствует в крови в малых концентрациях, но его доля может колебаться от условий и образа жизни.

Угарный газ является активным ингибитором гем-содержащих ферментов, в частности, цитохромоксидазы, 4-го комплекса дыхательной цепи.

HbA1С – гликозилированный гемоглобин. Концентрация его нарастает при хронической гипергликемии и является хорошим скрининговым показателем уровня глюкозы крови за длительный период времени (время жизни эритроцита, 3-4 месяца).

Карбоксигемоглобин, метгемоглобин – Моя освіта

Вместо кислорода к гемоглобину может присоединяться оксид углерода (II) с образованием карбоксигемоглобина (НвСО). Сродство гемоглобина человека с СО более чем в 200 раз превышает сродство с О2.

Токсическое действие на организм проявляют даже небольшие концентрации в воздухе оксида углерода, когда часть гемовых групп гемоглобина связана с СО, а часть – с О2. Такие молекулы гемоглобина содержат кислород прочнее, чем гемоглобин, с которым связаны 4 молекулы кислорода.

Таким образом, при отравлении СО гипоксия обусловлена не только блокировкой части гемов гемоглобина, но и нарушением процесса дезоксигенации гемов, с которыми связаны молекулы О2.

Fе2 + гемоглобина окисляется до Fе3 + под действием таких агентов (окислителей), как амилнитрит, анилин, нитробензол, нитраты и нитриты, тиосульфаты, ферицианид. Форма гемоглобина с Fе3 + называется метгемоглобином (МеtНb). Он не присоединяет ни О2, ни СО и, таким образом, не может обеспечивать транспорт кислорода.

Окислительно-восстановительный потенциал пары Fе2 + / Нb-Fе3 + / MetHb при рН 7 равен 0,17 В, указывает на возможность автоокиснення гемоглобина в метгемоглобина в среде с высокой концентрацией кислорода, которым является эритроцит. Действительно, ежедневно в организме человека 0,5% всего гемоглобина превращается в метгемоглобин.

Но в эритроцитах содержится фермент метгемоглобинредуктазы, который катализирует восстановление метгемоглобина в гемоглобина, поэтому фактически концентрация метгемоглобина в крови в норме невелика.

Активность метгемоглобинредуктазы снижена при наследственном заболевании – семейной метгемоглобинемии, главным признаком которой является цианоз, выраженный в разной степени, что связано с разной концентрацией метгемоглобина (от 25 до 45%). Метгемоглобинемию наблюдают также в клинике после приема больными сульфаниламидов, фенацетину, салицилатов.

Окисления гемоглобина в метгемоглобина кислородом обуславливает образование супероксидного анион-радикала (О2 •).
Супероксидный радикал, проявляет токсическое активность, под действием супероксиддисмутазы превращается в Н2О2. Последний распадается под влиянием каталазы и пероксидаз эритроцитов.

Fе 3+ в метгемоглобин может взаимодействовать с различными анионами (ОН, Сl-, СN-, S2- и др.). Токсическое действие цианидов обусловлена взаимодействием их с Fе3 + цитохромоксидазы и торможением в результате тканевого дыхания.

Поскольку в организме содержится значительно больше гемоглобина, чем цитохромоксидазы, как противоядие при отравлении синильной кислотой и ее солями используют амилнитрит, нитрит натрия, тиосульфат натрия, которые приводят к образованию метгемоглобина, а затем – цианметгемоглобину.

Это соединение не токсична и может медленно испытывать дальнейших преобразований.

« Транспорт СО2 (диоксида углерода)
Буферные системы крови »

Волгоград

Автор: Мурзина Наталья Петровна, зав. лабор. клиники №1 ВолГМУ, 02 июня 2006 г.

Основной дыхательный пигмент и главный компонент эритроцитов, состоит из белковой части (глобина) и железосодержащей порфириновой части (гема).

Функции гемоглобина: перенос кислорода (О2) из лёгких в ткани и транспорт углекислого газа (СО2) и протонов из тканей в лёгкие; поддержание кислотно-основного равновесия крови (буферная система, создаваемая гемоглобином, способствует сохранению рН крови в определённых пределах).

Физиологические формы гемоглобина:
оксигемоглобин (HbO2) – соединение гемоглобина с кислородом (О2), содержится в артериальной крови и придает ей алый цвет;
восстановленный гемоглобин (HbH) – гемоглобин, отдавший кислород тканям;
карбоксигемоглобин (HbCO2) – соединение гемоглобина с углекислым газом (СО2), содержится в венозной крови, которая вследствие этого приобретает темно-вишневый цвет.
Патологические формы гемоглобина:
карбогемоглобин (HbCO) – образуется при отравлении угарным газом (СО), при этом гемоглобин теряет способность присоединять кислород;
метгемоглобин (HbMet) – образуется под действием нитритов, нитратов и некоторых лекарственных препаратов.

Значения гемоглобина минимальны утором и максимальны вечером. Содержание гемоглобина в крови у мужчин несколько выше, чем у женщин.

Снижение содержания гемоглобина в крови ниже нормы для данного пола и возраста называют анемией. При анемиях содержание гемоглобина варьирует в широких пределах и зависит от её формы и степени выраженности. Для уточнения характера анемии необходимо определение количества эритроцитов, гематокрита, изучение морфологии эритроцитов и др. показателей.

Концентрация гемоглобина в норме:
Мужчины: 130-160 г/л
Женщины: 120-150 г/л.
Повышение содержания гемоглобина в крови (гипергемоглобинемия):
Заболевания, сопровождающиеся увеличением количества эритроцитов (эритроцитозы); Истинная эритремия (неопластическое миелопролиферативное заболевание);
Гипергемоглобинемии, связанные с гипоксией: сердечно-сосудистая патология; проживание в высокогорных районах; гиповентиляция, связанная с ожирением; курение (образование функционально неактивного HbCO); метгемоглобинемия;
Обезвоживание;
Чрезмерная физическая нагрузка или возбуждение;
Неадекватная продукция эритропоэтина при доброкачественных/злокачественных опухолях почек, печени, центральной нервной системы, матки, яичников; при заболеваниях почек (гидронефрозе, патологии сосудов, кистах);
Повышение в организме уровня кортикостероидов или андрогенов (адреногиперкортицизм, вирилизирующие опухоли, приём андрогенных препаратов в терапевтических целях);
Хроническое химическое воздействие (нитриты, сульфонамиды, другие соединения, вызывающие образование метгемоглобина и сульфгемоглобина; кобальт, различные спирты).
Снижение содержания гемоглобина в крови (анемия)

Потеря крови (острая постгеморрагическая анемия)
Нарушение образования эритроцитов (нарушение костномозгового эритропоэза):
Железодефицитная анемия (вследствие недостатка железа);
Мегалобластная анемия (дефицит витамина В12 или фолиевой кислоты);
Анемия при дефиците витамина С;
Анемии, связанные с инфекциями, интоксикациями, почечной недостаточностью, болезнями печени, злокачественными опухолями;
Апластическая анемия;
Анемия, ассоциированная с микседемой или гипопитуитаризмом.
Повышенное разрушение эритроцитов (гемолитическая анемия)
Гипергидратация.

Всего 2 сообщения в 2 мнениях. Всегда можно кому-нибудь ответить или добавить что-то новое.

Анонимка (гость), 21 мая 2008, 13:58

Кто-нибудь может сказать, очень ли плохо, когда концентрация гемоглобина в крови 105?

Аноним (гость), 18 мая 2008, 00:30

У меня вопрос,а при лейкемии количество гемоглобина падает?

Что такое гемоглобин в крови, его виды у человека, натощак или нет сдавать анализ

Показатели ОАК относятся к важнейшим исследованиям, позволяющим быстро выполнить первичную диагностику и оценить состояние здоровья обследуемого. К основным показателям общего анализа относят уровень гемоглобина.

Что такое гемоглобин в крови?

Гемоглобином называют белковый дыхательный кровяной пигмент. Главная роль данного вещества заключается в осуществлении транспорта О2 и углекислоты, а также поддержании нормального кровяного рН.

Содержится данное вещество в эритроцитарных кровяных клетках. Основными составляющими частями гемоглобина являются белковые части-глобины и железосодержащие порфириновые участки — гемы. Fe (железо) в составе гемоглобина находится в 2-х валентных формах.

Способность гемоглобина к активному присоединению и отщеплению молекул кислорода обуславливается именно содержащими Fe молекулами гемма.

Синтезирование гемоглобина осуществляется клетками красного костного мозга (ККМ). Важным условием синтезирования ККМ гемоглобина является поступление в организм необходимого количества белков и Fe (железа).

Разрушение гемоглобиновых молекул осуществляют фагоцитарно-мононуклеарные клетки (наибольшее количество данных клеток содержит селезенка, печень, костный мозг).

Как обозначается гемоглобин в анализе крови?

В анализах крови гемоглобин обозначают как Нb или Нgb.

В среднем, общее количество гемоглобина в крови у женщин колеблется от 120-ти до 140-ка г/л, а у мужчин – от 135-ти до 160-ти.
Причинами повышения значений считаются эритремии, сгущение крови при обезвоживании (так называемое ложное повышение, основанное на гемоконцентрации), проживание в горных районах и чрезмерное употребление табачных изделий.
Пониженные значения могут вызывать различные анемии и острая кровопотеря.

Виды гемоглобина у человека

Данное вещество может быть представлено в виде оксигемоглобинов, метгемоглобинов, карбоксигемоглобинов, карбогемоглобинов, дезоксигемоглобинов и миоглобинов. Также, выделяют фетальные гемоглобины, в норме регистрируемые у плода.

У пациентов с СД (сахарный диабет) может выявляться гликозилированный гемоглобин, относящийся к важнейшим показателям течения сахарного диабета.

Оксигемоглобины

Оксигемоглобином называют физиологическую форму гемоглобина, содержащую 2-х валентную форму железа и отличающуюся высокой способностью связывать кислород. Оксигемоглобин в организме отвечает за активный транспорт кислорода к тканевым и органным структурам.

Больше всего оксигемоглобина содержится в артериальной крови (именно это соединение обуславливает ее алый цвет).

После того, как оксигемоглобин отдает кислород в тканях, он переходит в форму дезоксигемоглобина.

Карбоксигемоглобины

Карбоксигемоглобинами называют соединения гемоглобина и углекислоты. Наибольшее количество данного соединения содержит венозная кровь (этим обуславливается ее темно-вишневый оттенок).

На фоне отравления угарными газами физ.формы Нb могут превращаться в карбогемоглобин. Данная форма Hb не способна транспортировать кислород и крайне медленно распадается, приводя к развитию кислородного голодания в органах и тканях (в связи с этим, угарный газ относится к крайне ядовитым для человека соединениям).

При воздействии на организм различных окислителей (перекись, нитриты и т.д.), гемоглобин может превращаться в патологический метгемоглобин, содержащий 3-х валентное железо и неспособный к полноценному транспортированию молекул кислорода.

Миоглобины

Миоглобин относится к близким по своей структуре к гемоглобину соединениям. Он содержится в мышечных тканях и содержит более четырнадцати процентов от всех кислородных запасов организма.

Больше всего миоглобина содержится в сердечной мышце.

Данное соединение играет важную роль в обеспечении мышечных структур кислородом, необходимому для их полноценной работы. При этом миоглобин способен создавать временный кислородный резерв, который используется организмом в случае снижения содержания оксигемоглобина в крови (сниженная кислородная емкость крови).

Фетальные гемоглобины

Относятся к плодному типу гемоглобина. Он активно вырабатывается с шестой-седьмой недели развития будущего малыша. После десятой недели развития он замещает эмбриональный тип гемоглобина и становится основной формой плодного гемоглобина.

На протяжении последних месяцев беременности и первых недель (иногда месяцев) жизни данная форма гемоглобина заменяется обычным взрослым типом гемоглобина.

В норме фетальные формы у взрослых могут составлять менее одного процента от всех гемоглобинов в организме.

У новорожденных малышей определение уровней данного соединения играет важную роль в определении степени зрелости плода, диагностировании гемолитических анемий у новорожденных и т.д.

У взрослых появление в крови фетального гемоглобина может наблюдаться при лейкозах, тяжелых гипоксиях и т.д.

Для чего нужен гемоглобин?

Данное соединение выполняет следующие функции:

связывает кислород и транспортирует его к тканевым и органным структурам;
связывает углекислый газ и утилизирует его из органов и тканей;
обеспечивает буферную функцию, поддерживая нормальный рН крови;
обеспечивает кислородный запас в мышцах (за счет миоглобина мышцы способны некоторое время продолжать сокращаться даже в условиях кислородного голодания).

Физиологические изменения Нb

В норме у мужчин Hb несколько выше, чем у женщин.

Также у спортсменов и жителей горных регионов отмечается физиологическое повышение уровня эритроцитов и Hb.

У женщин естественное снижение Hb может отмечаться во время вынашивания ребенка. При этом, данный показатель должен строго контролироваться лечащим врачом. Выраженное снижение показателя (анемия) может стать причиной выкидыша, замирания беременности, привести к гипоксии плода, задержке его внутриутробного развития и т.д.

Слишком высокий уровень гемоглобина при беременности чреват сгущением крови, высокими рисками микротромбообразования, развития тяжелых поздних гестозов (преэклампсии и эклампсии), прерывания беременности, гипоксии плода (за счет тромбообразования в плацентарных сосудах) и т.д.

Падает ли гемоглобин во время месячных?

Содержание гемоглобина в крови после обильных менструаций может несколько снижаться. Однако, гемоглобин при месячных все равно остается в пределах нормы.

Если у пациентки Нb после месячных опустился ниже границы нормы, ей необходимо пройти комплексное обследование у гинеколога.
Частой гинекологической причиной снижения Hb являются дисфункциональные маточные кровотечения и межцикловые кровомазания.
Хронические необильные кровопотери часто приводят к среднетяжелым и тяжелым анемиям, трудно поддающимся лечению.
Читайте далее: О причинах и последствиях низкого гемоглобина у женщин

Как проверить гемоглобин в домашних условиях?

В домашних условиях уровень гемоглобина не проверяется.

Однако, по некоторым симптомам, можно заподозрить сниженный гемоглобин в крови.

Симптомами сниженных показателей могут служить:

ощущение постоянной сонливости, мышечной слабости, разбитости, беспричинной усталости;
желтоватый, землистый или сероватый оттенок кожи;
шелушения, сухая кожа;
заеды в уголках губ;
сухость слизистых;
сухие и потрескавшиеся губы;
ломкие ногти;
алопеция;
сухие, посеченные и тусклые волосы;
желание есть мелки, сырые мясные продукты, землю;
извращенное обоняние (неприятные запахи кажутся приятными);
мышечные боли и т.д.

Критический уровень гемоглобина в крови у женщин и мужчин

Основная статья: Норма гемоглобина у женщин и мужчин с расшифровкой

Снижение Нb называют анемией. Это состояние чревато такими осложнениями как:

кислородные голодания в тканевых и органных структурах;
развитие кардиомиопатий;
аритмии и экстрасистолии;
снижение иммунитета;
нарушение работы центральной нервной системы;
снижение памяти;
снижение остроты зрения;
нарушение менструального цикла;
появление гормонального дисбаланса;
снижения полового влечения;
появление эректильной дисфункции и т.д.

У детей, хроническая анемия может стать причиной отставания в развитии.

Для детей до 5-ти лет, а также для женщин, вынашивающих ребенка, пороговым минимальным значением считается показатель 110 г/л.

Детям от пяти до двенадцати лет – 115-ть. Для детей от двенадцати до пятнадцати лет – 120-ть.

Для пациентов, старше пятнадцати лет:

120-ть для женщин;
130-ть для мужчин.

У пациентов с анемией, выделяют три степени снижения Hb:

легкая (от ста десяти до девяноста);
средняя (от девяноста до семидесяти);
тяжелая (менее семидесяти).

Читайте далее: О чем говорит повышенный гемоглобин у мужчин, и что надо делать

Как сдавать кровь на гемоглобин, натощак или нет?

Кровь сдают на голодный желудок. За несколько дней до забора крови необходимо исключить прием алкоголя. Перед забором крови не рекомендовано курить.

Также необходимо отметить, что многие лекарственные средства при длительном применении приводят к понижению лабораторных показателей.

Сниженный уровень гемоглобина может отмечаться у пациентов, проходящих лечение фенитоином, мепробаматом, хлорпромазином, хинином, хинидином, каптоприлом, прокаинамидом, карбутамидом, тобутамином, нитрофуранами, инсулином, сульфаниламидами, леводопа, циклофосфамидом, меркаптопурином, метотрексатом, винкристином, амфотерицином В, хлорамфениколом, пенициллинами, нестероидными противовоспалительными средствами и т.д.

Как влияет алкоголь на гемоглобин в крови?

Спиртные напитки, при их чрезмерном употреблении, приводят к снижению показателей данного вещества. Выраженное понижение Hb отмечается у пациентов с алкогольным печеночным циррозом.

Единственным спиртным напитком, который может повышать Нb является качественное натуральное красное вино.

При этом, красное вино для повышения уровня гемоглобина должно приниматься в комплексе со специальной диетой (мясные продукты, орехи, сухофрукты и т.д.) и не более пятидесяти миллилитров в день.

А еще: Можно ли пить алкоголь перед сдачей крови на анализ и за сколько дней

Причина изменения уровня гемоглобина в анализах крови

Увеличенный показатель может регистрироваться у пациентов с эритроцитозами, эритремиями, почечными поликистозами, злокачественным поражением почек, гиперпродукцией андрогенных гормонов, дегидратацией и сгущением крови, физиологическим эритроцитозом у новорожденных, врожденными сердечными пороками и т.д.

Снижение данного показателя отмечается у лиц с анемиями различного генеза (постгеморрагические, железодефицитные, фолиеводефицитные, серповидно-клеточные и т.д.

), кровотечениями, хроническими почечными патологиями, сопровождающимися понижением синтезирования эритропоэтинов, печеночными циррозами, эритроцитарным гемолизом, аутоиммунными патологиями, злокачественными новообразованиями, некоторыми инфекциями и т.д.

Как нормализировать значения Hb?

Пациентам с анемиями могут назначаться препараты Fe, фолиевой кислоты, витамина В12, стимуляторы эритропоэза, специальная диета (увеличенное потребление сухофруктов, мяса, шоколада, орехов и т.д.)

При тяжелых анемиях может потребоваться переливание крови.

Пациентам с хроническими постгеморрагическими анемиями следует устранить причину кровотечения (язва, длительные менструации, геморрой, ломкость капилляров и т.д.).

Прочитайте: Высокий гемоглобин у женщин — о чем это говорит и что надо делать?

источник