состав гемоглобина входит железо в степени окисления

Гемоглобин — важный маркер здоровья. Что делать при понижении и повышении гемоглобина?

Гемоглобин – один из самых важных показателей крови. Из школьного курса биологии мы знаем о том, что роль гемоглобина заключается в транспорте кислорода и углекислого газа. А еще в гемоглобине содержится железо. Помните, как нам в детстве мамы и бабушки настойчиво рекомендовали кушать “железные” яблочки. И все это в рамках борьбы с дефицитом гемоглобина. Кстати, польза яблок в этом вопросе слегка преувеличена, но об этом чуть позже. Гемоглобин – один из самых хорошо изученных белков. И поэтому нам есть что рассказать о нем. Давайте узнаем, для чего нужен гемоглобин, почему его количество может быть выше или ниже нормы, и как с этим бороться.

Строение гемоглобина

Гемоглобин – это сложный белок. Даже само слово “гемоглобин”, если внимательно присмотреться, сложное. Оно состоит из двух частей – глобина (белковый компонент) и гема (небелковая часть молекулы).

Если рассматривать гемоглобин с точки зрения популярности – то это самая настоящая классика жанра. Откройте любой учебник в разделе “белки”. В 99 случаях из 100, в качестве примера четвертичной структуры белка будет молекула гемоглобина. А рядом картинка такого плана:

В состав гемоглобина входит четыре молекулы гема, каждая из которых буквально обвита белковой цепью. Внутри гема есть один атом железа. Эта структура является пигментом, который окрашивает кровь в привычный нам цвет. Именно за счет гемоглобина наша кровь красная.

Железо в гемоглобине двухвалентное. Не хотелось бы усложнять статью химией, но это важный момент, к которому мы еще вернемся.

Синтез гемоглобина происходит в печени, костном мозге, кишечнике и почках. Важную роль в этом процессе играет железо. Часть его организм использует повторно. То есть при распаде гемоглобина большая часть железа остается в организме и идет на построение новых молекул гемоглобина. Немного железа поступает в организм с пищей. Таким образом происходит обновление этого макроэлемента.

Железо откладывается в виде специального белка – ферритина. В составе этого соединения оно трехвалентное. Для того чтобы его превратить в двухвалентную форму, которая как мы помним входит в состав гемоглобина, нужны определенные условия. А именно — наличие таких катализаторов как витамин С и витамины группы В. Без этих веществ и всасывание железа в кишечнике будет весьма затруднительно.

В конце своего жизненного срока (примерно 120 дней), гемоглобин распадается на составляющие. Гем теряет железо, приобретает зеленый оттенок, а затем превращается в желтый билирубин. Билирубин входит в состав желчи, и когда его много, он дает симптомы желтухи. Одним из признаков массового распада гемоглобина является желтушность кожи и склер глаз.

Функции гемоглобина

Пришло время разобраться для чего же нужен гемоглобин в нашем организме. Безусловно, главной задачей гемоглобина является газообмен. Но он занимается не только транспортом жизненно важных газов. Давайте обо всем по порядку.

Транспорт кислорода и углекислого газа

Все как нас учили в детстве – гемоглобин насыщается кислородом и по артериям разносит его органам и тканям. А на обратном пути забирает углекислый газ и возвращает его в легкие. Есть, конечно, ньюансы. Забирает гемоглобин почти весь кислород, полученный в легких. А обратно относит максимум 20% углекислого газа. Весь остальной углекислый газ растворяется в плазме крови и достигает легких в несвязанном состоянии. Так что в плане транспорта кислорода роль гемоглобина более существенна.

Поддержание кислотно-щелочного равновесия крови

Для того, чтобы наша кровь, да и весь организм в целом, выполняли свои функции, важно поддерживать постоянство PH. Гемоглобин выводит из клеток кислые соединения, препятствуя их закислению. А в легких, наоборот, предотвращает защелачивание. Таким образом, гемоглобин выполняет функцию буфера.

Связывание токсических веществ

Целый ряд ядовитых веществ имеет высокое сродство к двухвалентному железу. Угарный газ, синильная кислота, анилин, сероводород, нитробензол и другие соединения прочно связываются с железом гемоглобина. Это несколько снижает токсическую нагрузку на организм.

За такую помощь гемоглобина мы платим достаточно высокую цену. Прочные соединения не дают насытить гемоглобин кислородом и организм испытывает гипоксию. Так что с одной стороны гемоглобин, конечно, ограничивает контакт наших органов и тканей с токсинами. С другой же стороны, он не может выполнять свои “прямые обязанности”, и наше здоровье все равно страдает.

Виды гемоглобина

Можно выделить физиологический (нормальный) и патологический гемоглобин.

В медицинской литературе и документации, в том числе и в анализах крови, гемоглобин принято обозначать латинскими буквами Hb (haemoglobinum).

Для обозначения того или иного вида гемоглобина к буквам Hb добавляют еще одну или несколько латинских букв. Они определяют либо химическое соединение, которое вступило в реакцию с гемоглобином, либо являются заглавной буквой слова, которая раскрывает суть вещества. На самом деле все не так уж сложно. Сейчас вы в этом убедитесь.

Физиологический гемоглобин

HbA (adult -взрослый) – это “зрелый” гемоглобин, который есть у каждого человека, в том числе и маленьких детей. При рождении его около 80%, а затем количество HbA повышается до 95-98%.

HBF (fetus — плод) – фетальный гемоглобин, который вырабатывается с 8 недели эмбрионального развития и до рождения. Отличается от HbA большим сродством к кислороду, что вполне оправдано. Ведь малыш должен забрать из крови матери жизненно необходимый кислород.

HbP или HbE (embrion – эмбрион) – этот вид гемоглобина функционирует недолго. Примерно до 8 недели внутриутробного развития. Его иначе называют примитивным гемоглобином.

В зависимости от того, какие вещества присоединил к себе гемоглобин, различают следующие типы гемоглобина:

HbО2 – соединение с кислородом;

HbСО2 – соединение с углекислым газом;

HbMet – гемоглобин, соединившийся с сильным окислителем, и изменивший валентность железа на трехвалентное. В норме такого гемоглобина не должно быть больше 3%.

Патологический гемоглобин

В настоящее время известно более 300 видов патологического гемоглобина. Он может отличаться от нормального как по строению белковой составляющей, так и по наличию токсинов, которые к нему присоединились. Раньше ученые называли каждый тип гемоглобина по буквам латинского алфавита. Например , HbS — гемоглобин серповидно-клеточной анемии. Но потом поняли, что патологических соединений настолько много, что никаких букв не хватит, и начали называть их по другому принципу. К примеру, HbСО – карбгемоглобин (соединение с угарным газом), и так далее.

Говорить о структуре и функциях гемоглобина можно очень много. Оставим подробности ученым, и перейдем к более прикладным вещам – какой уровень гемоглобина считается нормой и о чем говорят его изменения в большую или меньшую сторону.

Анализ крови на гемоглобин

Несколько слов об анализе крови на гемоглобин. Ничего особо сложного тут нет. Определение уровня гемоглобина входит в общий анализ крови. Капиллярная кровь берется из пальца. Кровь нужно сдавать натощак. Накануне исключить физнагрузку. Взрослым желательно не пить воду. Для маленьких детей можно сделать исключение. Вот, собственно, и все.

Норма гемоглобина у взрослых и детей

Ребенок появляется на свет с высоким уровнем гемоглобина. Затем он постепенно снижается. Норма гемоглобина у детей до года намного выше нормы взрослого. Это связано с активным ростом организма, который требует высоких затрат кислорода.

Обычно возраст человека при оценке не учитывается. Хотя, ВОЗ рекомендует учитывать этот показатель. Ведь норма гемоглобина у женщин репродуктивного возраста несколько отличается от таковой у дам в менопаузе, к примеру.

Вот норма гемоглобина по возрасту, в виде таблицы:

Норма гемоглобина у беременных чуть ниже – 110 г/л. При беременности гемоглобин снижается по вполне объективным причинам. Часть своего железа женщина отдает ребенку.

Нормативы ВОЗ не учитывают некоторые особенности жителей высокогорных районов. Чем выше над уровнем океана, тем меньше в воздухе кислорода. Соответственно срабатывают механизмы компенсации. Организм вырабатывает больше гемоглобина для того, чтобы покрыть дефицит кислорода.

Средняя концентрация гемоглобина в эритроците

Средняя концентрация гемоглобина в эритроците обозначается аббревиатурой MCHC (Mean Corpuscular Hemoglobin Concentration). Этот показатель характеризует насыщение эритроцитов гемоглобином. Он стабильный, и у взрослых не зависит от возраста, пола и других параметров.

Понижение этого показателя говорит о наличии анемии, а вот повышение бывает крайне редко. Дело в том, что при концентрации 37 г/дл гемоглобин нерастворим в воде, а значит и в плазме крови, и образует кристаллы. Повышение средней концентрации гемоглобина в эритроците говорит о том, что нужно повторно сдать анализ. Скорее всего произошла ошибка.

Итак, мы разобрались с нормой важных параметров гемоглобина. Неплохо было бы узнать с чем связаны отклонения от нормы и какие симптомы этих состояний.

Причины низкого гемоглобина в крови

  • Кровопотеря, в том числе и при менструации
  • Нарушение всасывания железа в кишечнике
  • Инфекционные болезни
  • Онкологические заболевания
  • Скудный пищевой рацион
  • Беременность
  • Тяжелый физический труд
  • Пожилой возраст
  • Задержка жидкости в организме. Получается, что плазмы крови становится больше, а количество эритроцитов остается прежним. На этом фоне уменьшается количество гемоглобина в литре объема крови.

Таким образом, можно заметить, что женщины чаще страдают от низкого уровня гемоглобина. У них на это есть две физиологические причины – месячные и беременность.

Признаки низкого гемоглобина

  • Усталость, сонливость, апатия
  • Бледность кожи, иногда желтушность
  • Судороги
  • Холодные руки и ноги
  • Ломкость ногтей
  • Увеличение селезенки и печени
  • Изменение цвета стула
  • Нарушение сердечного ритма
  • Частые инфекционные болезни

Причины повышения гемоглобина в крови

  • Стресс
  • Повышение температуры
  • Обезвоживание организма
  • Сердечная недостаточность
  • Заболевания крови
  • Дефицит кислорода
  • Курение

Принято считать, что низкий уровень гемоглобина несет в себе угрозу для здоровья. Но и в повышенном гемоглобине хорошего мало. При уровне гемоглобина на 20 г/л выше нормы резко возрастает риск тромбозов, инфаркта, инсульта, нарушения работы почек и поджелудочной железы.

Симптомы высокого гемоглобина

  • Сонливость, вялость
  • Нарушение зрения
  • Онемение конечностей
  • Снижение массы тела
  • Потеря аппетита
  • Кровь в кале
  • Зуд кожи

Как повысить гемоглобин

Как быстро повысить гемоглобин в крови? У каждого свое понимание слова “быстро”. Кто-то представляет себе недельное лечение, а кто-то хочет принять такую таблетку, которая моментально бы насытила кровь гемоглобином. К сожалению, не все так просто. Стандартное лечение предполагает 2-3 месяца минимум. Все зависит от того, насколько выражен дефицит.

Переливание крови при низком гемоглобине – вот единственный способ быстро исправить ситуацию. Но эта процедура не так уж проста и безопасна, и проводится только при остром дефиците.

Для постепенного повышения уровня гемоглобина применяют препараты железа. Их можно вводить внутривенно, а можно принимать в виде таблеток. И дозировку, и путь введения определит врач. Кстати, не спешите принимать препараты железа самостоятельно. Во-первых, надо определить причину снижения гемоглобина. А для этого пройти обследование и сдать по крайней мере анализ на ферритин. Может быть и не в железе дело. Вы будете насыщать организм железом, а причина кроется в нарушении синтеза гемоглобина.

Что же касается продуктов для повышения гемоглобина в крови, то тут у вас широкий выбор – есть и растительная и животная пища, содержащая железо.

Растительные продукты для повышения гемоглобина

  1. Фрукты и ягоды – яблоки, клюква, рябина, земляника, клубника, киви, черная смородина, гранат, черешня, голубика, абрикосы, черника, красный виноград. Из них можно делать соки. Неплохо повышает гемоглобин вино из красного винограда. Там содержится железо, плюс ко всему алкоголь стимулирует кроветворение.
  2. Овощи – свекла, морковь, перец, брокколи, кукуруза, бобовые. Можно делать миксы – соки из яблок, свеклы, моркови и лимона. Лимон нужен в качестве источника аскорбиновой кислоты, которая, как мы помним, ускоряет всасывание железа.
  3. Орехи – грецкие, кедровые, арахис.
  4. Сухофрукты – изюм, курага, инжир, чернослив.
  5. Отвары трав – зверобой, клевер, шиповник, листья ежевики.
  6. Мед

Животные продукты для повышения гемоглобина

  1. Красное мясо (особенно говядина и телятина), говяжья печень, курица и кролик.
  2. Гематоген. Мы не зря включили эту сладкую ириску в список животных продуктов для повышения гемоглобина. В его состав входит животный белок альбумин, который содержит хорошо усваиваемое железо и витамины. Эта пищевая добавка стала достаточно популярной и очень нравится детям.

Если вы хотите эффективнее насытить организм железом, то не принимайте эти продукты совместно с молоком и молочными продуктами. Кальций замедляет всасывание железа в кишечнике. Кофе и чай тоже лучше заменить на шиповник.

И, разумеется, не забываем о полезных витаминах – С, В12 и фолиевой кислоте.

Как чудесно, скажете вы – столько продуктов! И многие из них мы принимаем в пищу чуть ли не каждый день. Почему же наш гемоглобин продолжает упрямо снижаться? Все это объясняется биодоступностью железа. Ведь между тем сколько мы съели, и сколько осталось в нашем организме – серьезная разница.

Какой смысл в железе в тех же яблоках, если всасывается всего 6%? Кроме того, некоторые сорта яблок содержат очень мало железа, что при такой низкой биодоступности равносильно приему водопроводной воды. Там вообще вся таблица Менделеева, и соли железа в том же числе.

Биодоступность железа в мясе около 20%. Уже неплохо. Кроме того, это железо гемовое, двухвалентное. То есть для того, чтобы занять свое место в гемоглобине ему не надо трансформироваться из трехвалентного. Кстати, нам еще с детства рекомендовали говяжью печень как “топовый” продукт по содержанию железа. Это не совсем так. В обычном красном мясе его намного больше.

В общем, для того чтобы повысить гемоглобин в крови нам нужны препараты железа и правильные продукты. Предпочтение лучше отдать мясу.

Как понизить гемоглобин?

Для понижения гемоглобина рекомендуют ограничить употребление продуктов, содержащих железо. Целесообразность этого совета остается под вопросом. Мы уже говорили о том, что при нормальном обмене веществ, организм не заберет больше железа, чем ему нужно. В принципе, можно красное мясо заменить белым, да и вообще заменить овощами. Вопрос только в том, а поможет ли это снизить высокий гемоглобин?

Единственное, в чем есть рациональное зерно, так это в рекомендации исключения спиртных напитков из рациона. Стимулировать кроветворение при и так высоком гемоглобине совершенно не нужно.

Чаще всего причиной высокого гемоглобина является обезвоживание. Что нужно делать? – конечно же насыщать организм жидкостью. Говоря простым языком – больше пить. Хотя, в некоторых ситуациях назначают специальные препараты – антиагреганты.

Конечно, в первую очередь, надо разобраться с причиной высокого уровня эритроцитов. Эта проблема не возникает спонтанно, и является следствием какого-либо заболевания.

Следите за уровнем гемоглобина и будьте здоровы!

Ответы на вопросы о гемоглобине читайте здесь

источник

Состав гемоглобина входит железо в степени окисления

Железо

Как мы уже указывали, ионы железа чаще всего встречаются в форме комплексных соединений с протопорфирином:


Ионы железа чаще всего встречаются в форме комплексных соединений с протопорфирином

Ионы железа в степени окисления +2, занимая внутреннюю область протопорфирина, замещают два атома водорода, которые находятся в группах NH, а два других атома азота соединяются с ионом железа за счет имеющихся у азота пар свободных электронов. При этом возникают сложные электронные орбитали, охватывающие все кольцо атомов С и N, окружающее центральный ион. Получившееся соединение — ферропротопорфирин — называется гемом. Это плоский цикл (макроцикл) с ионом железа(II) в центре. Гем входит в состав гемоглобина:


Ферропротопорфирин — называется гемом. Гем входит в состав гемоглобина

Подобная структура встречается часто, ее находят также в миоглобине и большинстве цитохромов, о которых речь будет ниже.

Гемоглобин — продукт присоединения гема к особому белку — глобину, с которым гем соединен прочно (рис. 8).


Рис. 8. Схема связывания кислорода гемоглобином

Клетки организма для своей жизнедеятельности нуждаются в кислороде. Того кислорода, который просто растворен в воде, а следовательно, может оказаться и в клеточных жидкостях, клетке не хватает. В 1 л воды при 20°С и нормальном давлении растворяется всего 6,6 см 3 кислорода (что соответствует содержанию 3*10 -4 моль кислорода в 1 л). Обмен веществ идет значительно быстрее, чем процессы проникновения кислорода воздуха в воду, и при такой его растворимости клетки организма просто задохнулись бы. Но кровь обладает особыми свойствами: в тех же условиях в 1 л крови человека растворяется 200 см3 кислорода! Это — результат связывания кислорода гемоглобином — пигментом крови, веществом ярко-красного цвета, содержащимся в красных кровяных шариках — эритроцитах.

Гемоглобин выполняет роль переносчика кислорода от легких к клеткам, причем степень окисления иона железа не изменяется при соединении всего комплекса с кислородом! Соединение это, называемое оксигемоглобином, непрочно: при повышенном давлении кислорода (в альвеолах легких) оно образуется, а там, где давление кислорода ниже (в дышащей клетке), распадается, освобождая кислород. Процесс следует схематическому уравнению:


Соединение это, называемое оксигемоглобином, непрочно: при повышенном давлении кислорода (в альвеолах легких) оно образуется, а там, где давление кислорода ниже (в дышащей клетке), распадается, освобождая кислород

Равновесие смещается в правую сторону в легких и в левую — в клетках. Окраска оксигемоглобина более яркая, поэтому венозная кровь, содержащая восстановленный (лишенный кислорода) гемоглобин, по сравнению с артериальной кажется темной. Каждый эритроцит несет в себе 280 млн. молекул гемоглобина. Молекулярная масса белка-глобина около 65000. Вот какое огромное сооружение тащит эритроцит для того, чтобы обеспечить своевременную доставку кислорода клеткам. На одну молекулу глобина приходится четыре атома железа, иначе говоря, четыре гема. Каждый гем окружен сложной белковой цепочкой, состоящей из остатков аминокислот: 574 аминокислоты израсходовала природа на создание этих цепочек. Всего цепочек четыре: две из них одинаковые и называются α-цепями, а две другие — тоже одинаковые, но отличные от первых, — β-цепями (рис. 9).


Рис. 9. Четвертичная структура гемоглобина. Черные диски обозначают молекулы гема

С каждым атомом железа соединяется одна кислородная молекула, т. е. одна частица гемоглобина может соединиться с четырьмя молекулами кислорода.

Существует какая-то таинственная связь между всеми атомами железа в гемоглобине. Так, если три атома железа соединились с молекулой кислорода О2, то ускоряется связывание кислорода и четвертым атомом железа. Гидрокарбонаты, молочная кислота — продукты жизнедеятельности — ускоряют отщепление кислорода.

Каким образом кислород соединяется с железом? На этот счет нет единого мнения, но несомненно, что кислород попадает на шестое координационное место в гемоглобине. Протопорфирин — плоская молекула. Ион железа окружен четырьмя атомами азота пиррольных ядер. Пятое место в его координационной сфере занято той аминокислотой, которая связывает весь комплекс с белком (по-видимому, это гистидин). Шестое место свободно — это реакционное пространство комплекса, та зона, в которой происходят реакции. Вот в эту зону и попадает молекула кислорода (рис. 8).

Заметим, что синтетические производные порфирина, содержащие вместо железа ионы марганца(II и III), цинка, никеля(II), меди(II), не обладают способностью связывать кислород обратимо (т. е. и поглощать, и отдавать его при изменениях давления газа). Только кобальтовый комплекс (кобоглобин) обнаруживает эту способность, выраженную у него приблизительно в три раза слабее, чем у гема. Интересно, что если в гемоглобине окислить ион железа (II) до степени окисления +3, то способность связывать кислород исчезает. Полагают, что это объясняется неспособностью иона железа(III) легко передавать электроны с низших орбиталей иона на орбитали кислорода.

Огромное значение для правильного функционирования переносчика кислорода имеет строение белковой части — глобина. В результате ряда выдающихся исследований (особенно П. Перутца) было доказано, что каждая из α- и β-цепей свернута так, что ее углеводородная часть спрятана внутри клубка, а группы -ОН, NH2, -СООН, способные образовывать связи с водой, расположены на его наружной стороне. Клубки размещены приблизительно по углам тетраэдра (не совсем правильного). Гемы лежат в особых углублениях на поверхности огромной молекулы и относительно далеко друг от друга. Но когда к гемам присоединяется кислород, происходит смещение β-цепей при неизменном характере свертывания α-цепей. β-цепи расходятся, по-видимому, в результате сдвига атомов железа после их связывания с кислородом; это в свою очередь может облегчить присоединение кислорода к последнему (четвертому) атому железа. Перутц, сравнивая гемоглобин с ферментами, заметил, что между этими веществами имеется сходство: «. это подвижные механизмы, а вовсе не какие-то статические поверхности, волшебно наделенные каталитическими свойствами». Эта мысль, в общем, получила подтверждение: детали биологических машин не абсолютно жестки, они способны приспособляться к контурам обрабатываемых изделий, достигая высокой эффективности и точности, невозможной при использовании жестких инструментов.

Миоглобин. Железопорфириновый комплекс входит и в состав миоглобина — белкового соединения, функция которого заключается в сохранении запаса кислорода в мышцах. Как и гемоглобин крови, миоглобин обратимо связывает кислород.

В отличие от гемоглобина, миоглобин содержит одну белковую полипептидную цепь и всего один гем на молекулу белка. Полученный из тканей кашалота миоглобин оказался состоящим из 153 аминокислотных остатков на молекулу. Полипептидная цепочка имеет спиральные участки. Чередование аминокислот в ней похоже, но не вполне совпадает с последовательностью аминокислотных остатков в белке гемоглобина. Как и в гемоглобине, железо миоглобина находится в степени окисления +2 и сравнительно легко окисляется до степени окисления +3 (полученный продукт называется метмиоглобином — он не способен обратимо связывать кислород).

Современные методы исследования показали, что те углубления на поверхности белковой части гемоглобина и миоглобина, в которых прячется ион железа, устроены так, что ион металла окружен главным образом углеводородными частями молекул аминокислот. Эти части слабо взаимодействуют с водой — обладают гидрофобными свойствами. Поэтому углубление, содержащее ион железа (гидрофобный карман, как его часто называют), не заполняется молекулами воды и вполне доступно для таких молекул, как кислород или оксид углерода(II). Это облегчает, конечно, работу по переносу кислорода, но создает опасность отравления, если организм находится в атмосфере, содержащей угарный газ (СО). Молекула СО тоже попадает в карман и застревает в нем. (Сродство СО к гемоглобину гораздо большее, чем к изолированному гему, т. е. комплексу, не связанному с глобином. То же относится и к миоглобину).

При первых же признаках отравления угарным газом пострадавшего надо вывести на свежий воздух. Кислород быстро вытеснит молекулы СО из соединения с гемоглобином (это соединение называется карбоксигемоглобином) и восстановит нормальный транспорт кислорода к дышащим клеткам.

Описанные комплексы железа с порфириновым циклом переносят кислород. Аналогичные соединения выполняют и множество других функций. Среди них большого внимания заслуживает процесс переноса электронов.

Цитохромы. Мы уже отмечали, что биологические машины работают так, что молекула пищевого вещества не сразу, а постепенно изменяет свой состав. Слишком быстрые реакции могли бы создать беспорядок в клеточных механизмах. Важным этапом обмена вещества (метаболизма) является отщепление от пищевых веществ водорода. Атомы водорода при этом переходят в ионное состояние, а отделенные от них электроны поступают в дыхательную цепь; в этой цепи, переходя от одного соединения к другому, они отдают свою энергию на образование богатых энергией молекул аденозинтрифосфорной кислоты (АТФ), а сами, в конечном счете, попадают к молекуле кислорода и присоединяются к ней. Получившийся ион кислорода О2 образует с ионами водорода Н+ молекулы воды (рис. 10).

1, S2, а, а3 — система цитохромов»>
Рис. 10. Схема дыхательной (электронпереносящей) цепи: ФП — флавопротеид, FeS-белок — железосерусодержащий белок, KoQ — убихинон, цит b, s1, S2, а, а3 — система цитохромов

Мостиком, по которому бегут энергичные электроны, служат комплексные соединения железа с порфириновым ядром, очень похожие на те, которые входят в состав гемоглобина.

Рассмотрим подробнее природу переносчиков электронов — цитохромов. Название указывает на то, что это — окрашенные соединения («цитохром» значит «клеточная окраска» * ). Их существенное отличие от гемоглобина и миоглобина в том, что вся работа цитохромов построена на изменениях степени окисления железа. Переходы Fe 3+ + = Fe 2+ , Fe 2+ — ё = Fe 3+ и создают возможность перебрасывать электрон от одного цитохрома к другому (рис. 11)

* ( Эти вещества были открыты С. Мак-Мунном еще в 1866 г., но лишь к 1925 г., после работ Д. Кейлина, стало ясно, что частицы цитохромов участвуют в дыхании, обратимо окисляясь и восстанавливаясь.)

По строению комплексного иона цитохромы очень похожи на гем; различие заключается лишь в боковых цепях порфиринового кольца и, конечно, в том, что в цитохромах железо изменяет степень окисления. Известно несколько цитохромов, отличающихся спектрами поглощения. Кейлин разделил цитохромы на три класса: а, b и с. В настоящее время известно несколько разновидностей цитохромов каждого класса. Лучше других изучен цитохром с, так как только его можно легко выделить из клеток водными солевыми растворами.

Доказано, что в этом соединении протопорфириновое кольцо, содержащее в центре ион железа, связано с белком за счет ковалентных связей атомов кольца с остатком цистеина в молекуле белка. С кислородом или оксидом углерода (II) цитохром не реагирует, поскольку у него шестое координационное место в координационной сфере железа занято аминокислотой — метионином.

Связь с белком через порфириновое ядро настолько характерна, что служит отличительным признаком для отнесения данного цитохрома к классу с. В настоящее время открыто и более или менее изучено много цитохромов этого класса (например, c1, отмеченный на рис. 10), отличающихся строением белковой части, числом гемов в молекуле, молекулярной массой и спектрами поглощения.

В цепи переноса электронов цитохром с передает электроны цитохромам а и а3, эти два цитохрома имеют общее название — цитохромоксидаза. Имеются данные о наличии в цитохромоксидазе ионов меди. Возможно, что медь связывает цитохромы а и а3, передавая электроны от а к а3. Весь комплекс в целом обладает большой молекулярной массой — 240000. Принимая поток электронов от частиц цитохрома с, он направляет его на молекулярный кислород. Следовательно, ион железа(III) в цитохромоксидазе присоединяет электрон от цитохрома с и переходит в ион железа(II), затем электрон присоединяется к кислороду, а железо возвращается к прежней степени окисления (см. рис. 11).


Рис. 11. Принцип действия цитохромов. Ион железа изменяет свою степень окисления, передавая электроны

Заряженные отрицательно ионы кислорода реагируют с ионами водорода окружающей среды и образуют воду, или пероксид водорода Н2O2. Пероксид быстро разлагается специальным ферментом каталазой на воду и кислород. Если бы не было этого процесса, пероксид водорода мог бы оказать вредное действие на вещества клетки.

Цитохромы а и а3 содержат протопорфириновое кольцо такого же типа, как и кольцо в хлорофилле; пятое координационное место в этих цитохромах занято аминогруппой, принадлежащей белковому носителю железо-порфиринового комплекса.

В цепи переноса электронов цитохрому с предшествует еще один цитохром, — именно цитохром b. Этот цитохром также имеет протопорфириновое кольцо с ионом железа в центре, причем кольцо не связано с белком через боковые группы (как у цитохрома с). Молекулярная масса цитохрома типа b равна приблизительно 28000, она значительно меньше, чем у цитохромов а и а3. Цитохром b получает те электроны, которые освобождаются в цикле Кребса и проходят через убихинон.

В общем виде дыхательная цепь представлена на рисунке 10. Между флавопротеидом (ФП) и убихиноном находится еще один вид переносчика — белок, содержащий железо и серу (см. ниже о ферредоксинах). Электроны, проходя всю эту цепочку передатчиков, теряют часть энергии; энергия расходуется на создание молекул АТФ. По всем данным, образование АТФ (окислительное фосфорилирование) происходит на участке дыхательной цепи между b и Сu на участке, предшествующем убихинону, а также между цитохромоксидазой и кислородом.

Механизм окислительного фосфорилирования будет рассмотрен далее (в гл. 8).

Ферредоксины. Итак, мы уже знаем, что перенос электронов осуществляется при помощи ряда соединений (цитохромов), в которых ионы железы связаны в комплекс с протопорфириновым циклом. Однако тщательные химические исследования белков дыхательной цепи привели биохимиков к выводу, что существует целый класс белковых соединений железа иной природы, но также принимающих участие в переносе электронов. Выяснилось, что эти белки содержат железо и серу (железо-серосодержащие белки), причем атомы серы частично входят в состав аминокислоты — цистеина, а частично находятся в какой-то иной форме, получившей название лабильной («подвижной») серы. Лабильная сера легко выделяется в виде сероводорода H2S при подкислении растворов белка. Известны и такие белки этого класса, которые вовсе не содержат лабильной серы. В настоящее время для всех этих соединений используется термин «ферредоксин» (от fer — «железо» и redoxin — «восстанавливающий и окисляющий белок»).

Ферредоксины были найдены в бактериях (клостридиум, кишечная палочка), в растениях (шпинат) и в органах животных (печень, надпочечные железы); они выполняют работу по переносу электронов в таких важных реакциях, как процессы фотосинтеза, фиксации атмосферного азота, образования АТФ и др.

Белковая цепочка ферредоксинов способна складываться так, чтобы взаимодействующие лиганды оказывались в благоприятном для реакции взаимном расположении. На одну молекулу белка приходится от одного до восьми атомов железа. Эти атомы (ионы) соединены с белком через короткие цепочки, состоящие из цистеиновых остатков. По-видимому, в тех белках, которые содержат более одного иона железа, между ионами металла имеется связь, осуществляемая одним электроном так, что все они вместе образуют единую группу, или кластер («рой»).

Если в белке находятся два атома лабильной серы на два атома железа (тип Fe2S2), то возникает связь между ионами железа за счет мостика из атомов серы. Схематически состояния, в которых находится железо и его ближайшее окружение, можно представить так (рис. 12, а): средние и концевые группы лежат во взаимноперпендикулярных плоскостях. В концевых группах символ S обозначает серу аминокислоты цистеина.


Рис. 12. Строение ферредоксина: а — окисленная форма; б — восстановленная форма, S — обозначает серу остатка цистеина

После присоединения электрона может возникнуть структура, показанная на рисунке 12, б.

В процессах фотосинтеза принимают участие именно эти ферредоксины. Их присутствие в хлоропластах растений доказано.

Белки некоторых микроорганизмов содержат один атом железа на молекулу (рубредоксины). Они имеют молекулярную массу около 10000; ион железа в них находится в тетраэдрической координации и окружен четырьмя цистеиновыми остатками. Функция этих белков пока не известна.

В низших организмах и фотосинтезирующих бактериях были найдены белки, содержащие на молекулу четыре и восемь атомов железа. Их внутреннее строение до конца не изучено, но несомненно, что все они содержат цистеиновые остатки, связывающие железные кластеры с белковой частью молекулы, и все обеспечивают передачу электронов в самых разнообразных биохимических процессах — от фотосинтеза до фиксации атмосферного азота.

Из фотосинтезирующих бактерий был выделен ферредоксин типа Fe4S4, с молекулярной массой около 9600. Другой аналогичный белок, содержащийся в этих бактериях, имеет молекулярную массу 10100 и во всех отношениях близок к первому. Оба они — одноэлектронные восстановители. В окисленной форме белок парамагнитен (один неспаренный электрон), в восстановленной — диамагнитен.

источник