сравнение гемоглобина и миоглобина таблица

Модель миоглобина и гемоглобина

Миоглобин находится в саркоплазме в непосредственной близости к митохондриям и выполняет роль переносчика кис­лорода от гемоглобина к дыхательным ферментам, и резер­вуара для кислорода. Известно, что миоглобин облада­ет большим, чем гемоглобин сродством к кислороду и поэто­му его много в мышцах ныряющих и диких животных, У человека из общего запаса кислорода (2450 мл) в виде оксимиоглобина запасено 14%. Тренировка мышц приводит к увеличению содержания миоглобина и улучшению их кис­лородного обеспечения.

Миоглобин является специфичным белком мышц и поэтому его появление в сыворотке крови указывает на повреждение мышечной ткани. Его определение в сыворотке крови является од­ним из самых ранних и точных методов выявления инфаркта миокарда, т. к. миоглобин при этом заболевании появляется в больших количествах в крови уже в первые два часа раз­вития инфаркта.

Гемоглобин.Молекула Нb состоит из простого белка типа гистонов — глобина и четырех гемов. Глобин состоит из 4-х мономеров, двух α -цепей (по 141 остатку аминокислот в каждой из α-цепей и двух β-цепей (по 146 остатков аминокислот в каждой). Пространственные структуры миоглобина и гемоглобина поразительно сходны, хотя первичная структура α и β-цепей гемоглобина и цепь миоглобина имеет много различий. Молекулярная масса гемоглобина 70000 Д.

Видовая специфичность гемоглобинов обусловлена амино­кислотным составом глобина. Так, глобин взрослого человека, не содержит изолейцина, а в глобине животных он присутствует. Гемы гемоглобинов всех животных имеют одинаковое строение. Составные части гемоглобина взаимно влияют друг на друга. Глобин превращает малорастворимый, химически инерт­ный гем в высоко растворимый и активный, способный свя­зывать кислород. Гемы же придают глобину устойчивость.

Порфин с заместителями у β-углеродов получил название порфирина. Отдельные порфирины отличаются друг от друга характером заместителей. Гем имеет следующие заместители: у С1, С3, С5, С8 — метильные группы, у С2, С4 — винильные радикалы, у С6, С7 — остатки пропионовой кислоты. Порфирин с перечисленными заместителями получил название протопорфирина, который соединяясь с двухвалентным ио­ном железа (Fе 2+ ), образует гем. Железо присоединяется к атомам азота I и 3 колец нековалентными (координаци­онными) связями, к атомам азота II и IV колец ковалентными связями Гем соединяется с полипептидной цепью двумя координа­ционными связями иона железа, а полипептидная цепь за счет атомов азота имидазольных колец проксимальных гистидинов. Одна из этих связей существует посто­янно, другая разрывается в момент присоединения к гемогло­бину молекулы кислорода.

7. Дыхательные ферменты, понятие о строении, представители, значение.

Дыхательные ферменты бывают флавопротеиды, содержащие витамин В2, и гемсодержащие — цитохромы, каталазы, пероксидазы. Они участвуют в окислительно-восстановительных реакциях, необходимы для обеспечения энергией различных процессы.

8.Фосфопротеиды, общая характеристика, свойства, представители.

Фосфопротеиды — это сложные белки, состоящие из простого белка и простетической группы — фосфорной кислоты. Фосфорные кислоты сложноэфирной связью присоединяются к оксиаминокислотам, таким как серин, треонин, тирозин, образуя моно-, ди- и трифосфорные эфиры. Фосфопротеиды, в основном, полноценные белки, кислые. Имеют большое значение как источники незаменимых аминокислот и фосфорной кислоты. Поэтому фосфопротеиды необходимы для роста (для построения скелета, белков нового организма), они используются для синтеза фосфолипидов, а последние, в свою очередь, необходимы для построения клеточных и субклеточных мембран. Фосфопротеиды являются источниками фосфорной кислоты для реакций фосфорилирования и дефосфорилирования, а эти реакции лежат в основе активирования или ингибирования ферментов. Служат источником фосфорной кислоты для построения АМФ и других нуклеозидмонофосфатов, из которых образуются ди- и трифосфорные производные — источники энергии. Фосфопротеиды используются для синтеза нуклеиновых кислот.

Представители: казеиноген (содержат примерно 1% фосфора) молока, фосвитин и вителлин желтка яиц, ихтуллин икры рыб. В остальных представителях фосфопротеидов содержание фосфора достигает 10%. Все эти белки не свертываются при кипячении, не растворимы в воде, полноценные.

9.Металлопротеиды, строение, представители, значение.

Металлопротеиды — сложные белки, в составе которых имеются металлы, которые присоединяются непосредственно к аминокислотам, что и отличает их от хромопротеидов, в которых металл включен в органическое вещество, в частности, в гем. Связь между аминокислотой и металлом бывает прочная и рыхлая в зависимости от роли, которую выполняют эти белки. Различают железосодержащие, медьсодержащие, цинксодержащие и другие металлопротеиды. Они в основном выполняют транспортную и депонирующую роль. Входят в состав некоторых ферментов, витаминов.

Представители: к железосодержащим белкам относят трансферрин, ферритин, гемосидерин. Трансферрин содержит 0,13% 3 + -валентного железа, выполняет транспортную роль. В составе ферритина 20% железа, это депонируемая форма железа, сохраняется в печени и селезенке. Гемосидерин кроме железа содержит в своей молекуле нуклеотиды, углеводы. Роль неизвестна. Депонируется в клетках соединительной ткани.

Медьсодержащие ферменты — это церулоплазмин, который образуется в печени и служит как транспортная и депонируемая форма. Кроме того, этот белок является ферментом ферроксидазой. Есть Сu-фермент, который участвует в процессах кератинизации.

Цинксодержащие белки – это карбангидраза, участвующая в переносе СО2; карбоксипептидаза. Последний относится к гидролазам, участвует в переваривании полипептидов.

10. Липопротеиды — структурные, транспортные, строение

Липопротеиды – это липид-белковые комплексы, в составе содержатся различные виды липидов. По функции делятся на структурные, которые находятся в мембранах и сывороточные (транспортные). Транспортные ЛП делятся на три вида: липопротеиды очень низкой плотности (ЛПОНП), липопротеиды низкой плотности (ЛПНП) и липопротеиды высокой плотности (ЛПВП). Образуются они в печени и, как видно из названия, переносят нерастворимые липиды.

Упражнения и ситуационнве задачи для самоконтроля

1. Написать фрагмент молекулы:

б) хондроитин серной кислоты;

в) гепарина, его применение в медицине.

2. Написать гем: а) гемоглобина; б)миоглобина

3.В чем сходство и отличие в строении НЬ и Mgb?

4.У больного склонность к тромбообразованию. Какой представитель гликозамингликанов можно использовать для лечения и профилактики тромбозов?

Занятие: «НУКЛЕОПРОТЕИДЫ. НУКЛЕИНОВЫЕ КИСЛОТЫ, ДНК, РНК, ВИДЫ, СТРОЕНИЕ, СТРУКТУРЫ, ЗНАЧЕНИЕ».

Вопросы и ответы для самоподготовки:

1. Нуклеопротеиды, общий план строения, роль.

Нуклеопротеиды — белки, обладающие слабокислыми свойствами, обусловленными большим содержанием в моле­кулах остатков фосфорной кислоты. Нуклеопротеиды раство­римы в воде и растворах щелочей. Молекулярная масса нуклеопротеидов достигает миллионов или даже миллиардов дальтон. Молекула нуклеопротеидов состоит

из простых бел­ков и простетической группы, называемой нуклеиновой кисло­той. Нуклеопротеиды играют в живых организмах важную роль: они принимают непосредственное участие в синтезе всех белков клеток и тканей, обуславливают специфичность их строения и свойств, передают наследственные свойства при размножении организмов и делении клеток.

В зависимости от того, какая нуклеиновая кислота входит в состав нуклеопротеида, различают дезоксирибонуклеопротеид (ДНП) и рибонуклеопротеид (РНП).

Белковый компонент нуклеопротеидов неоднороден и состоит из большого числа молекул простого белка типа кислых альбуминов и глобулинов у всех живых организмов и белков типа гистонов у высших животных или протаминов у рыб и морских животных. Гистоны имеют важное значение в защите ДНК, в поддержании структуры хромосом, в регуляции экспрессии генов (в частности, они являются фактором репрессии транскрипции ДНК). Негистоновые белки, входящие в состав, как правило, обладают свойствами ферментов.

Не нашли то, что искали? Воспользуйтесь поиском:

Лучшие изречения: При сдаче лабораторной работы, студент делает вид, что все знает; преподаватель делает вид, что верит ему. 9769 — | 7466 — или читать все.

источник

Разница между гемоглобином и миоглобином

Основное отличие — гемоглобин против миоглобина

Гемоглобин и миоглобин являются двумя типами глобиновых белков, которые служат в качестве связывающих кислород белков. Оба белка способны увеличивать количество растворенного кислорода в биологических жидкостях позвоночных, а также у некоторых беспозвоночных. Органические простетические группы со сходными характеристиками участвуют в связывании кислорода в обоих белках. Но трехмерная ориентация в пространстве или стереоизомерия гемоглобина и миоглобина различны. Из-за этой разницы количество кислорода, которое может связываться с каждой из молекул белка, также различно. Гемоглобин способен плотно связываться с кислородом в то время как миоглобин неспособен к прочному связыванию с кислородом. Это различие между гемоглобином и миоглобином приводит к их различным функциям; гемоглобин находится в кровотоке, транспортируя кислород от легких к остальной части тела в то время как миоглобин находится в мышцах, выделяя необходимый кислород.

Ключевые области покрыты

1. Что такое гемоглобин
— определение, структура и состав, функция
2. Что такое миоглобин
— определение, структура и состав, функция
3. Сходство между гемоглобином и миоглобином
— очертить сходство
4. В чем разница между гемоглобином и миоглобином
— Сравнение основных различий

Ключевые термины: гемоглобин, миоглобин, кислород, гем, белки, глобиновый белок, кровь

Что такое гемоглобин

Гемоглобин — это многочастичный глобулярный белок с четвертичной структурой. Он состоит из двух α и двух β субъединиц, расположенных в тетраэдрической структуре. Гемоглобин является железосодержащим металлопротеином. Каждая из четырех глобулярных белковых субъединиц связана с небелковой протезной гемовой группой, которая связывается с одной молекулой кислорода. Производство гемоглобина происходит в костном мозге. Глобиновые белки синтезируются рибозомами в цитозоле. Гемовая часть синтезируется в митохондриях. Заряженный атом железа удерживается в порфириновом кольце путем ковалентного связывания железа с четырьмя атомами азота в одной плоскости. Эти атомы N принадлежат имидазольному кольцу остатка гистидина F8 каждой из четырех субъединиц глобина. В гемоглобине железо существует как Fe 2+ , придавая красный цвет эритроцитам.

У людей есть три типа гемоглобина: гемоглобин А, гемоглобин А2 и гемоглобин Ф. Гемоглобин А это распространенный тип гемоглобина, который кодируется HBA1, HBA2, а также ГБД Гены. Четыре субъединицы гемоглобина А состоят из двух α и двух субъединиц β (α2β2). Гемоглобин А2 и гемоглобин F редки и состоят из двух α и двух субъединиц δ и двух α и двух субъединиц γ соответственно. У младенцев тип гемоглобина Hb F (α2γ2).

Поскольку молекула гемоглобина состоит из четырех субъединиц, она может связываться с четырьмя молекулами кислорода. Таким образом, гемоглобин обнаружен в эритроцитах, как переносчик кислорода в крови. Из-за присутствия в структуре четырех субъединиц связывание кислорода увеличивается, когда первая молекула кислорода связывается с первой гем-группой. Этот процесс определяется как кооперативное связывание кислорода. Гемоглобин составляет 96% сухого веса эритроцитов. Некоторая часть углекислого газа также связана с гемоглобином для транспортировки из тканей в легкие. 80% углекислого газа транспортируется через плазму. Структура гемоглобина показана на Рисунок 1.

Рисунок 1: Структура гемоглобина

Функция гемоглобина

Что такое миоглобин

Миоглобин является кислородсвязывающим белком в мышечных клетках позвоночных, придающим мышцам отчетливый красный или темно-серый цвет. Это исключительно выражено в скелетных мышцах и сердечных мышцах. Миоглобин составляет 5-10% цитоплазматических белков в мышечных клетках. Поскольку аминокислотные изменения в полинуклеотидных цепях гемоглобина и миоглобина являются консервативными, как гемоглобин, так и миоглобин имеют сходную структуру. Кроме того, миоглобин представляет собой мономер, состоящий из одной полинуклеотидной цепи, состоящей из одной гем-группы. Следовательно, он способен связываться с одной молекулой кислорода. Таким образом, в миоглобине не происходит кооперативного связывания кислорода. Но аффинность связывания миоглобина является высокой по сравнению с таковой гемоглобина. В результате миоглобин служит белком, запасающим кислород в мышцах. Миоглобин выделяет кислород, когда мышцы функционируют. 3-D структура гемоглобина показана на фигура 2.

Рисунок 2: Миоглобин

Сходства между гемоглобином и миоглобином

  • И гемоглобин, и миоглобин являются связывающими кислород глобулярными белками.
  • Оба они содержат кислородсвязывающий гем в качестве протезной группы.
  • И гемоглобин, и миоглобин дают красный цвет крови и мышцам соответственно.

Разница между гемоглобином и миоглобином

Определение

Гемоглобин: Гемоглобин — это красный белок, который отвечает за транспортировку кислорода в крови позвоночных.

Миоглобин: Миоглобин — это красный белок с гемом, который переносит и запасает кислород в мышечных клетках.

Молекулярный вес

Гемоглобин: Молекулярная масса гемоглобина составляет 64 кДа.

Миоглобин: Молекулярная масса гемоглобина составляет 16,7 кДа.

Состав

Гемоглобин: Гемоглобин состоит из четырех полипептидных цепей.

Миоглобин: Миоглобин состоит из одной полипептидной цепи.

Четвертичная структура

Гемоглобин: Гемоглобин представляет собой тетрамер, состоящий из двух α и двух β субъединиц.

Миоглобин: Миоглобин является мономером. Следовательно, ему не хватает четвертичной структуры.

Количество молекул кислорода

Гемоглобин: Гемоглобин связывается с четырьмя молекулами кислорода.

Миоглобин: Миоглобин связывается только с одной молекулой кислорода.

Кооперативное связывание

Гемоглобин: Поскольку гемоглобин является тетрамером, он проявляет кооперативное связывание с кислородом.

Миоглобин: Поскольку миоглобин является мономером, он не проявляет кооперативного связывания.

Сродство к кислороду

Гемоглобин: Гемоглобин обладает низким сродством к связыванию с кислородом.

Миоглобин: Миоглобин обладает высоким сродством связываться с кислородом, что не зависит от концентрации кислорода.

Связь с кислородом

Гемоглобин: Гемоглобин способен плотно связываться с кислородом.

Миоглобин: Миоглобин не способен тесно связываться с кислородом.

Вхождение

Гемоглобин: Гемоглобин находится в кровотоке.

Миоглобин: Миоглобин находится внутри мышц.

Гемоглобин: Гемоглобин А, гемоглобин А2 и гемоглобин F являются типами гемоглобина у людей.

Миоглобин: Единственный тип миоглобина обнаружен во всех клетках.

функция

Гемоглобин: Гемоглобин берет кислород из легких и транспортирует к остальной части тела.

Миоглобин: Миоглобин накапливает кислород в мышечных клетках и выделяет при необходимости.

Заключение

Гемоглобин и миоглобин являются двумя связывающими кислород глобулярными белками у позвоночных. Гемоглобин представляет собой тетрамер, который совместно связывается с четырьмя молекулами кислорода. Миоглобин — это мономер, состоящий из одной группы гемов. Поскольку связывающая способность гемоглобина выше, чем у миоглобина, гемоглобин используется в качестве транспортирующего кислород белка в крови. Миоглобин используется в качестве запасающего кислород белка в мышечных клетках. Сродство связывания кислорода с миоглобином выше, чем у гемоглобина. Основное различие гемоглобина и миоглобина заключается в их функции. Функциональное различие гемоглобина и миоглобина возникает из-за разницы их трехмерной структуры.

Ссылка:

1. «Миоглобин». Гемоглобин и миоглобин. Н.п., н.д. Web.

источник

Биохимия лекции / 1 семестр / Задания / Миоглобин гемоглобин

Миоглобин и гемоглобин: сходство и различия структуры и функции.

3.2.1. Среди хромопротеинов различают гемопротеины (содержат в качестве простетической группы порфириновые производные) и флавопротеины (содержат производные рибофлавина — витамина B2). Хромопротеины участвуют в осуществлении многих жизненно важных функций, таких как тканевое дыхание, перенос кислорода, окислительно-восстановительные реакции, светоощущение, фотосинтез в растительных клетках и другие процессы.

3.2.2. К гемопротеинам относятся: гемоглобин, миоглобин, цитохромы, пероксидаза, каталаза. Эти белки содержат в качестве простетической группой гем.

По своему химическому строению гем представляет собой протопорфирин IX, связанный с двухвалентным железом. Протопорфирин IX — органическое соединение, относящееся к классу порфиринов. Протопорфирин IX содержит четыре замещённых пиррольных кольца, соединённых метиновыми мостиками =СН—. Заместителями в пиррольных кольцах являются: четыре метильные группы СН3, две винильные группы СН2=СН— и два остатка пропионовой кислоты — СН2—СН2—СООН. Гем соединяется с белковой частью следующим образом. Неполярные группы . протопорфирина IX взаимодействуют с гидрофобными участками аминокислот при помощи гидрофобных связей. Кроме того, имеется координационная связь между атомом железа и имидазольным радикалом гистидина в белковой цепи. Ещё одна координационная связь атома железа может использоваться для связывания кислорода и других лигандов.

Присутствие в биологическом материале гемсодержащих белков обнаруживается при помощи бензидиновой пробы (при добавлении бензидина и пероксида водорода исследуемый раствор окрашивается в сине-зелёный цвет).

3.2.3. Сравните структуру и функцию миоглобина и гемоглобина, запомните характерные особенности каждого из этих белков.

Миоглобин — хромопротеин, присутствующий в мышечной ткани и обладающий большим сродством к кислороду. Молекулярная масса этого белка около 16000 Да, Молекула миоглобина имеет третичную структуру и представляет собой одну полипептидную цепь, соединённую с гемом. Миоглобин не обладает аллостерическими свойствами (см. 2.4.), кривая насыщения его кислородом имеет вид гиперболы (рисунок 4). Функция миоглобина заключается в создании в мышцах кислородного резерва, который расходуется по мере необходимости, восполняя временную нехватку кислорода.

Гемоглобин (Hb) — хромопротеин, присутствующий в эритроцитах и участвующий в транспорте кислорода к тканям. Гемоглобин взрослых людей называется гемоглобином А (Hb A). Молекулярная масса его составляет около 65000 Да. Молекула Hb А имеет четвертичную структуру и включает четыре субъединицы — полипептидные цепи (обозначаемые α1, α2, β1 и β2, каждая из которых связана с гемом.

Запомните, что гемоглобин относится к аллостерическим белкам, его молекулы могут обратимо переходить из одной конформации в другую. При этом изменяется сродство белка к лигандам. Конформация, обладающая наименьшим сродством к лиганду, называется напряжённой, или Т-конформацией. Конформация, обладающая наибольшим сродством к лиганду, называется релаксированной, или R-конформацией.

R- и Т-конформации молекулы гемоглобина находятся в состоянии динамического равновесия:

Различные факторы среды могут сдвигать это равновесие в ту или иную сторону. Аллостерическими регуляторами, влияющими на сродство Hb к O2, являются: 1) кислород; 2) концентрация Н + (рН среды); 3) углекислота (СO2) ; 4) 2,3-дифосфоглицерат (ДФГ) . Присоединение молекулы кислорода к одной из субъединиц гемоглобина способствует переходу напряжённой конформации в релаксированную и повышает сродство к кислороду других субъединиц той же молекулы гемоглобина. Это явление получило название кооперативного эффекта. Сложный характер связывания гемоглобина с кислородом отражает кривая насыщения гемоглобина O2, имеющая S-образную форму (рисунок 3.1).

Повышение содержания СO2, Н + , ДФГ на фоне низкого парциального давления O2 в тканях способствует взаимодействию этих факторов с гемоглобином и переходу R-конформации в Т-конформацию. Это приводит к смещению равновесия в уравнении (1) вправо. Выделившийся O2 поступает в ткани.

Рисунок 4. Кривые насыщения миоглобина (1) и гемоглобина (2) кислородом.

источник